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万見
- EMDB-21535: CaMKII alpha-30 Cryo-EM reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21535
タイトルCaMKII alpha-30 Cryo-EM reconstruction
マップデータMap
試料
  • 複合体: CaMKII alpha-30
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
キーワードCalcium calmodulin dependent protein kinase II / holoenzyme / splicing / SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / cellular response to interferon-beta / Ion homeostasis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / dendritic spine / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Chao LH / Stratton MM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM123157 米国
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2020
タイトル: Heterogeneity in human hippocampal CaMKII transcripts reveals allosteric hub-dependent regulation.
著者: Roman Sloutsky / Noelle Dziedzic / Matthew J Dunn / Rachel M Bates / Ana P Torres-Ocampo / Sivakumar Boopathy / Brendan Page / John G Weeks / Luke H Chao / Margaret M Stratton /
要旨: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) plays a central role in Ca signaling throughout the body. In the hippocampus, CaMKII is required for learning and memory. Vertebrate genomes ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) plays a central role in Ca signaling throughout the body. In the hippocampus, CaMKII is required for learning and memory. Vertebrate genomes encode four CaMKII homologs: CaMKIIα, CaMKIIβ, CaMKIIγ, and CaMKIIδ. All CaMKIIs consist of a kinase domain, a regulatory segment, a variable linker region, and a hub domain, which is responsible for oligomerization. The four proteins differ primarily in linker length and composition because of extensive alternative splicing. Here, we report the heterogeneity of CaMKII transcripts in three complex samples of human hippocampus using deep sequencing. We showed that hippocampal cells contain a diverse collection of over 70 CaMKII transcripts from all four CaMKII-encoding genes. We characterized the Ca/CaM sensitivity of hippocampal CaMKII variants spanning a broad range of linker lengths and compositions. The effect of the variable linker on Ca/CaM sensitivity depended on the kinase and hub domains. Moreover, we revealed a previously uncharacterized role for the hub domain as an allosteric regulator of kinase activity, which may provide a pharmacological target for modulating CaMKII activity. Using small-angle x-ray scattering and single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), we present evidence for extensive interactions between the kinase and the hub domains, even in the presence of a 30-residue linker. Together, these data suggest that Ca/CaM sensitivity in CaMKII is homolog dependent and includes substantial contributions from the hub domain. Our sequencing approach, combined with biochemistry, provides insights into understanding the complex pool of endogenous CaMKII splice variants.
履歴
登録2020年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月15日-
マップ公開2020年7月15日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0072
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0072
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w4o
  • 表面レベル: 0.0072
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21535.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21535.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.91 Å/pix.
x 400 pix.
= 364. Å		0.91 Å/pix.
x 400 pix.
= 364. Å		0.91 Å/pix.
x 400 pix.
= 364. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.91 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0072 / ムービー #1: 0.0072
最小 - 最大-0.010597348 - 0.026060304
平均 (標準偏差)-0.000005896208 (±0.0010344821)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 364.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.910.910.91
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z364.000364.000364.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0110.026-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_21535_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_21535_half_map_1.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_21535_half_map_2.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CaMKII alpha-30

全体名称: CaMKII alpha-30
要素
  • 複合体: CaMKII alpha-30
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

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超分子 #1: CaMKII alpha-30

超分子名称: CaMKII alpha-30 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

分子名称: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.633953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: STRFTEEYQL FEELGKGAFS VVRRCVKVLA GQEYAAKIIN TKKLSARDHQ KLEREARICR LLKHPNIVRL HDSISEEGHH YLIFDLVTG GELFEDIVAR EYYSEADASH CIQQILEAVL HCHQMGVVHR DLKPENLLLA SKLKGAAVKL ADFGLAIEVE G EQQAWFGF ...文字列:
STRFTEEYQL FEELGKGAFS VVRRCVKVLA GQEYAAKIIN TKKLSARDHQ KLEREARICR LLKHPNIVRL HDSISEEGHH YLIFDLVTG GELFEDIVAR EYYSEADASH CIQQILEAVL HCHQMGVVHR DLKPENLLLA SKLKGAAVKL ADFGLAIEVE G EQQAWFGF AGTPGYLSPE VLRKDPYGKP VDLWACGVIL YILLVGYPPF WDEDQHRLYQ QIKAGAYDFP SPEWDTVTPE AK DLINKML TINPSKRITA AEALKHPWIS HRSTVASCMH RQETVDCLKK FNARRKLKGA ILTTMLATRN FSGGKSGGNK KSD GVKESS ESTNTTIEDE DTKVRKQEII KVTEQLIEAI SNGDFESYTK MCDPGMTAFE PEALGNLVEG LDFHRFYFEN LWSR NSKPV HTTILNPHIH LMGDESACIA YIRITQYLDA GGIPRTAQSE ETRVWHRRDG KWQIVHFHRS GAPSVLPH

UniProtKB: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

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分子 #2: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

分子名称: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.634984 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: STRFTEEYQL FEELGKGAFS VVRRCVKVLA GQEYAAMIIN TKKLSARDHQ KLEREARICR LLKHPNIVRL HDSISEEGHH YLIFDLVTG GELFEDIVAR EYYSEADASH CIQQILEAVL HCHQMGVVHR NLKPENLLLA SKLKGAAVKL ADFGLAIEVE G EQQAWFGF ...文字列:
STRFTEEYQL FEELGKGAFS VVRRCVKVLA GQEYAAMIIN TKKLSARDHQ KLEREARICR LLKHPNIVRL HDSISEEGHH YLIFDLVTG GELFEDIVAR EYYSEADASH CIQQILEAVL HCHQMGVVHR NLKPENLLLA SKLKGAAVKL ADFGLAIEVE G EQQAWFGF AGTPGYLSPE VLRKDPYGKP VDLWACGVIL YILLVGYPPF WDEDQHRLYQ QIKAGAYDFP SPEWDTVTPE AK DLINKML TINPSKRITA AEALKHPWIS HRSTVASCMH RQETVDCLKK FNARRKLKGA ILTTMLATRN FSGGKSGGNK KSD GVKESS ESTNTTIEDE DTKVRKQEII KVTEQLIEAI SNGDFESYTK MCDPGMTAFE PEALGNLVEG LDFHRFYFEN LWSR NSKPV HTTILNPHIH LMGDESACIA YIRITQYLDA GGIPRTAQSE ETRVWHRRDG KWQIVHFHRS GAPSVLPH

UniProtKB: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: 30 mA for 30 s using PELCO easiGlow
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RELION Initial Model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 160211
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3soa

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5ig3

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6w4o:
CaMKII alpha-30 Cryo-EM reconstruction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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