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万見
- EMDB-21521: ClpAP Engaged2 State bound to RepA-GFP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21521
タイトルClpAP Engaged2 State bound to RepA-GFP
マップデータClpAP Engaged2 State bound to RepA-GFP
試料
  • 複合体: ClpAP
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit (E.C.3.4.21.92)
      • タンパク質・ペプチド: RepA, green fluorescent protein fusion
    • 複合体: RepA, green fluorescent protein fusion
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードAAA+ / Chaperone / Protease / Hsp100 / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / serine-type peptidase activity ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / serine-type peptidase activity / response to radiation / ATPase binding / cellular response to heat / response to heat / response to oxidative stress / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpP, Ser active site / ClpA/B, conserved site 1 / Endopeptidase Clp serine active site. / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / ClpP, histidine active site ...ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpP, Ser active site / ClpA/B, conserved site 1 / Endopeptidase Clp serine active site. / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lopez KL / Rizo AN
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Conformational plasticity of the ClpAP AAA+ protease couples protein unfolding and proteolysis.
著者: Kyle E Lopez / Alexandrea N Rizo / Eric Tse / JiaBei Lin / Nathaniel W Scull / Aye C Thwin / Aaron L Lucius / James Shorter / Daniel R Southworth /
要旨: The ClpAP complex is a conserved bacterial protease that unfolds and degrades proteins targeted for destruction. The ClpA double-ring hexamer powers substrate unfolding and translocation into the ...The ClpAP complex is a conserved bacterial protease that unfolds and degrades proteins targeted for destruction. The ClpA double-ring hexamer powers substrate unfolding and translocation into the ClpP proteolytic chamber. Here, we determined high-resolution structures of wild-type Escherichia coli ClpAP undergoing active substrate unfolding and proteolysis. A spiral of pore loop-substrate contacts spans both ClpA AAA+ domains. Protomers at the spiral seam undergo nucleotide-specific rearrangements, supporting substrate translocation. IGL loops extend flexibly to bind the planar, heptameric ClpP surface with the empty, symmetry-mismatched IGL pocket maintained at the seam. Three different structures identify a binding-pocket switch by the IGL loop of the lowest positioned protomer, involving release and re-engagement with the clockwise pocket. This switch is coupled to a ClpA rotation and a network of conformational changes across the seam, suggesting that ClpA can rotate around the ClpP apical surface during processive steps of translocation and proteolysis.
履歴
登録2020年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月13日-
マップ公開2020年5月13日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w21
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21521.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21521.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ClpAP Engaged2 State bound to RepA-GFP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 600 pix.
= 500.4 Å		0.83 Å/pix.
x 600 pix.
= 500.4 Å		0.83 Å/pix.
x 600 pix.
= 500.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-0.4805628 - 1.7085289
平均 (標準偏差)-0.0011302178 (±0.051474106)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 500.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8340.8340.834
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z500.400500.400500.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.4811.709-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ClpAP

全体名称: ClpAP
要素
  • 複合体: ClpAP
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit (E.C.3.4.21.92)
      • タンパク質・ペプチド: RepA, green fluorescent protein fusion
    • 複合体: RepA, green fluorescent protein fusion
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpAP

超分子名称: ClpAP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量理論値: 840 KDa

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超分子 #2: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA

超分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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超分子 #3: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit (E.C.3.4.21.92)

超分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit (E.C.3.4.21.92)
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: RepA, green fluorescent protein fusion

超分子名称: RepA, green fluorescent protein fusion / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 84.321844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLNQELELSL NMAFARAREH RHEFMTVEHL LLALLSNPSA REALEACSVD LVALRQELEA FIEQTTPVLP ASEEERDTQP TLSFQRVLQ RAVFHVQSSG RNEVTGANVL VAIFSEQESQ AAYLLRKHEV SRLDVVNFIS HGTRKDEPTQ SSDPGSQPNS E EQAGGEER ...文字列:
MLNQELELSL NMAFARAREH RHEFMTVEHL LLALLSNPSA REALEACSVD LVALRQELEA FIEQTTPVLP ASEEERDTQP TLSFQRVLQ RAVFHVQSSG RNEVTGANVL VAIFSEQESQ AAYLLRKHEV SRLDVVNFIS HGTRKDEPTQ SSDPGSQPNS E EQAGGEER MENFTTNLNQ LARVGGIDPL IGREKELERA IQVLCRRRKN NPLLVGESGV GKTAIAEGLA WRIVQGDVPE VM ADCTIYS LDIGSLLAGT KYRGDFEKRF KALLKQLEQD TNSILFIDEI HTIIGAGAAS GGQVDAANLI KPLLSSGKIR VIG STTYQE FSNIFEKDRA LARRFQKIDI TEPSIEETVQ IINGLKPKYE AHHDVRYTAK AVRAAVELAV KYINDRHLPD KAID VIDEA GARARLMPVS KRKKTVNVAD IESVVARIAR IPEKSVSQSD RDTLKNLGDR LKMLVFGQDK AIEALTEAIK MARAG LGHE HKPVGSFLFA GPTGVGKTEV TVQLSKALGI ELLRFDMSEY MERHTVSRLI GAPPGYVGFD QGGLLTDAVI KHPHAV LLL DEIEKAHPDV FNILLQVMDN GTLTDNNGRK ADFRNVVLVM TTNAGVRETE RKSIGLIHQD NSTDAMEEIK KIFTPEF RN RLDNIIWFDH LSTDVIHQVV DKFIVELQVQ LDQKGVSLEV SQEARNWLAE KGYDRAMGAR PMARVIQDNL KKPLANEL L FGSLVDGGQV TVALDKEKNE LTYGFQSAQK HKAEAAH

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA

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分子 #2: RepA, green fluorescent protein fusion

分子名称: RepA, green fluorescent protein fusion / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 2.060531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase Clp
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.21265 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSYSGERDNF APHMALVPMV IEQTSRGERS FDIYSRLLKE RVIFLTGQVE DHMANLIVAQ MLFLEAENPE KDIYLYINSP GGVITAGMS IYDTMQFIKP DVSTICMGQA ASMGAFLLTA GAKGKRFCLP NSRVMIHQPL GGYQGQATDI EIHAREILKV K GRMNELMA ...文字列:
MSYSGERDNF APHMALVPMV IEQTSRGERS FDIYSRLLKE RVIFLTGQVE DHMANLIVAQ MLFLEAENPE KDIYLYINSP GGVITAGMS IYDTMQFIKP DVSTICMGQA ASMGAFLLTA GAKGKRFCLP NSRVMIHQPL GGYQGQATDI EIHAREILKV K GRMNELMA LHTGQSLEQI ERDTERDRFL SAPEAVEYGL VDSILTHRN

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 7 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 11520 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8184 pixel / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 69.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 58616 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 39177
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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