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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21504 | |||||||||||||||
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タイトル | Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus | |||||||||||||||
マップデータ | I3 capsid reconstruction for EBV | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | gamma-herpesvirus / EBV / CATC / Structural plasticity / VIRUS | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) / Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Liu W / Cui YX | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020 タイトル: Structures of capsid and capsid-associated tegument complex inside the Epstein-Barr virus. 著者: Wei Liu / Yanxiang Cui / Caiyan Wang / Zihang Li / Danyang Gong / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou / 要旨: As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been ...As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been hindered by latency-a hallmark of EBV infection-and atomic structures are thus available only for recombinantly expressed EBV proteins. In the present study, by symmetry relaxation and subparticle reconstruction, we have determined near-atomic-resolution structures of the EBV capsid with an asymmetrically attached DNA-translocating portal and capsid-associated tegument complexes from cryogenic electron microscopy images of just 2,048 EBV virions obtained by chemical induction. The resulting atomic models reveal structural plasticity among the 20 conformers of the major capsid protein, 2 conformers of the small capsid protein (SCP), 4 conformers of the triplex monomer proteins and 2 conformers of the triplex dimer proteins. Plasticity reaches the greatest level at the capsid-tegument interfaces involving SCP and capsid-associated tegument complexes (CATC): SCPs crown pentons/hexons and mediate tegument protein binding, and CATCs bind and rotate all five periportal triplexes, but notably only about one peri-penton triplex. These results offer insights into the EBV capsid assembly and a mechanism for recruiting cell-regulating factors into the tegument compartment as 'cargoes', and should inform future anti-EBV strategies. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21504.map.gz | 450.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21504-v30.xml emd-21504.xml | 18.6 KB 18.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21504.png | 215.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21504.cif.gz | 6.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21504 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21504 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21504_validation.pdf.gz | 803.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21504_full_validation.pdf.gz | 803.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21504_validation.xml.gz | 8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21504_validation.cif.gz | 9.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21504 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21504 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21504.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | I3 capsid reconstruction for EBV | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.71 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human herpesvirus 4 strain B95-8
全体 | 名称: Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Human herpesvirus 4 strain B95-8
超分子 | 名称: Human herpesvirus 4 strain B95-8 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10377 / 生物種: Human herpesvirus 4 strain B95-8 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 |
分子量 | 理論値: 154.086828 KDa |
配列 | 文字列: MASNEGVENR PFPYLTVDAD LLSNLRQSAA EGLFHSFDLL VGKDAREAGI KFEVLLGVYT NAIQYVRFLE TALAVSCVNT EFKDLSRMT DGKIQFRISV PTIAHGDGRR PSKQRTFIVV KNCHKHHIST EMELSMLDLE ILHSIPETPV EYAEYVGAVK T VASALQFG ...文字列: MASNEGVENR PFPYLTVDAD LLSNLRQSAA EGLFHSFDLL VGKDAREAGI KFEVLLGVYT NAIQYVRFLE TALAVSCVNT EFKDLSRMT DGKIQFRISV PTIAHGDGRR PSKQRTFIVV KNCHKHHIST EMELSMLDLE ILHSIPETPV EYAEYVGAVK T VASALQFG VDALERGLIN TVLSVKLRHA PPMFILQTLA DPTFTERGFS KTVKSDLIAM FKRHLLEHSF FLDRAENMGS GF SQYVRSR LSEMVAAVSG ESVLKGVSTY TTAKGGEPVG GVFIVTDNVL RQLLTFLGEE ADNQIMGPSS YASFVVRGEN LVT AVSYGR VMRTFEHFMA RIVDSPEKAG STKSDLPAVA AGVEDQPRVP ISAAVIKLGN HAVAVESLQK MYNDTQSPYP LNRR MQYSY YFPVGLFMPN PKYTTSAAIK MLDNPTQQLP VEAWIVNKNN LLLAFNLQNA LKVLCHPRLH TPAHTLNSLN AAPAP RDRR ETYSLQHRRP NHMNVLVIVD EFYDNKYAAP VTDIALKCGL PTEDFLHPSN YDLLRLELHP LYDIYIGRDA GERARH RAV HRLMVGNLPT PLAPAAFQEA RGQQFETATS LAHVVDQAVI ETVQDTAYDT AYPAFFYVVE AMIHGFEEKF VMNVPLV SL CINTYWERSG RLAFVNSFSM IKFICRHLGN NAISKEAYSM YRKIYGELIA LEQALMRLAG SDVVGDESVG QYVCALLD P NLLPPVAYTD IFTHLLTVSD RAPQIIIGNE VYADTLAAPQ FIERVGNMDE MAAQFVALYG YRVNGDHDHD FRLHLGPYV DEGHADVLEK IFYYVFLPTC TNAHMCGLGV DFQHVAQTLA YNGPAFSHHF TRDEDILDNL ENGTLRDLLE ISDLRPTVGM IRDLSASFM TCPTFTRAVR VSVDNDVTQQ LAPNPADKRT EQTVLVNGLV AFAFSERTRA VTQCLFHAIP FHMFYGDPRV A ATMHQDVA TFVMRNPQQR AVEAFNRPEQ LFAEYREWHR SPMGKYAAEC LPSLVSISGM TAMHIKMSPM AYIAQAKLKI HP GVAMTVV RTDEILSENI LFSSRASTSM FIGTPNVSRR EARVDAVTFE VHHEMASIDT GLSYSSTMTP ARVAAITTDM GIH TQDFFS VFPAEAFGNQ QVNDYIKAKV GAQRNGTLLR DPRTYLAGMT NVNGAPGLCH GQQATCEIIV TPVTADVAYF QKSN SPRGR AACVVSCENY NQEVAEGLIY DHSRPDAAYE YRSTVNPWAS QLGSLGDIMY NSSYRQTAVP GLYSPCRAFF NKEEL LRNN RGLYNMVNEY SQRLGGHPAT SNTEVQFVVI AGTDVFLEQP CSFLQEAFPA LSASSRALID EFMSVKQTHA PIHYGH YII EEVAPVRRIL KFGNKVVF UniProtKB: Major capsid protein |
-分子 #2: Small capsomere-interacting protein
分子 | 名称: Small capsomere-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 |
分子量 | 理論値: 18.1691 KDa |
配列 | 文字列: MARRLPKPTL QGRLEADFPD SPLLPKFQEL NQNNLPNDVF REAQRSYLVF LTSQFCYEEY VQRTFGVPRR QRAIDKRQRA SVAGAGAHA HLGGSSATPV QQAQAAASAG TGALASSAPS TAVAQSATPS VSSSISSLRA ATSGATAAAS AAAAVDTGSG G GGQPHDTA PRGARKKQ UniProtKB: Small capsomere-interacting protein |
-分子 #3: Triplex capsid protein 1
分子 | 名称: Triplex capsid protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 |
分子量 | 理論値: 39.231539 KDa |
配列 | 文字列: MKVQGSVDRR RLQRRIAGLL PPPARRLNIS RGSEFTRDVR GLVEEHAQAS SLSAAAVWRA GLLAPGEVAV AGGGSGGGSF SWSGWRPPV FGDFLIHASS FNNAEATGTP LFQFKQSDPF SGVDAVFTPL SLFILMNHGR GVAARVEAGG GLTRMANLLY D SPATLADL ...文字列: MKVQGSVDRR RLQRRIAGLL PPPARRLNIS RGSEFTRDVR GLVEEHAQAS SLSAAAVWRA GLLAPGEVAV AGGGSGGGSF SWSGWRPPV FGDFLIHASS FNNAEATGTP LFQFKQSDPF SGVDAVFTPL SLFILMNHGR GVAARVEAGG GLTRMANLLY D SPATLADL VPDFGRLVAD RRFHNFITPV GPLVENIKST YLNKITTVVH GPVVSKAIPR STVKVTVPQE AFVDLDAWLS GG AGGGGGV CFVGGLGLQP CPADARLYVA LTYEEAGPRF TFFQSSRGHC QIMNILRIYY SPSIMHRYAV VQPLHIEELT FGA VACLGT FSATDGWRRS AFNYRGSSLP VVEIDSFYSN VSDWEVIL UniProtKB: Triplex capsid protein 1 |
-分子 #4: Triplex capsid protein 2
分子 | 名称: Triplex capsid protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 |
分子量 | 理論値: 33.654039 KDa |
配列 | 文字列: MDLKVVVSLS SRLYTDEIAK MQQRIGCILP LASTHGTQNV QGLGLGQVYS LETVPDYVSM YNYLSDCTLA VLDEVSVDSL ILTKIVPGQ TYAIKNKYQP FFQWHGTGSL SVMPPVFGRE HATVKLESND VDIVFPMVLP TPIAEEVLQK ILLFNVYSRV V MQAPGNAD ...文字列: MDLKVVVSLS SRLYTDEIAK MQQRIGCILP LASTHGTQNV QGLGLGQVYS LETVPDYVSM YNYLSDCTLA VLDEVSVDSL ILTKIVPGQ TYAIKNKYQP FFQWHGTGSL SVMPPVFGRE HATVKLESND VDIVFPMVLP TPIAEEVLQK ILLFNVYSRV V MQAPGNAD MLDVHMHLGS VSYLGHHYEL ALPEVPGPLG LALLDNLSLY FCIMVTLLPR ASMRLVRGLI RHEHHDLLNL FQ EMVPDEI ARIDLDDLSV ADDLSRMRVM MTYLQSLASL FNLGPRLATA AYSQETLTAT CWLR UniProtKB: Triplex capsid protein 2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer, pH 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: The grids were manually plunged into the ethane.. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 1833 / 平均電子線量: 28.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.8 µm / 倍率(補正後): 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |