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- EMDB-21493: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21493
タイトルcryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation
マップデータCryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation (ADP-BeF3 state); unsharpened map
試料
  • 複合体: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / histone H4 reader activity / Platelet degranulation / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / RSC-type complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / histone H4 reader activity / Platelet degranulation / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / RSC-type complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosome disassembly / SWI/SNF complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / cytoskeleton organization / : / meiotic cell cycle / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / helicase activity / base-excision repair / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / double-strand break repair / nucleosome assembly / chromatin organization / DNA helicase / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / forked DNA-dependent helicase activity / four-way junction helicase activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin / Actin family / Actin / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / ATPase, nucleotide binding domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Nuclear protein STH1/NPS1 / Regulator of Ty1 transposition protein 102 / Histone H4 / Actin-like protein ARP9 / Actin-related protein 7 / Histone H2A / Histone H2B / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Leschziner AE / Baker RW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM092895-08 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into assembly and function of the RSC chromatin remodeling complex.
著者: Richard W Baker / Janice M Reimer / Peter J Carman / Bengi Turegun / Tsutomu Arakawa / Roberto Dominguez / Andres E Leschziner /
要旨: SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we ...SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we focused on a subcomplex of the Saccharomyces cerevisiae RSC comprising its ATPase (Sth1), the essential actin-related proteins (ARPs) Arp7 and Arp9 and the ARP-binding protein Rtt102. Cryo-EM and biochemical analyses of this subcomplex shows that ARP binding induces a helical conformation in the helicase-SANT-associated (HSA) domain of Sth1. Surprisingly, the ARP module is rotated 120° relative to the full RSC about a pivot point previously identified as a regulatory hub in Sth1, suggesting that large conformational changes are part of Sth1 regulation and RSC assembly. We also show that a conserved interaction between Sth1 and the nucleosome acidic patch enhances remodeling. As some cancer-associated mutations dysregulate rather than inactivate SWI/SNF remodelers, our insights into RSC complex regulation advance a mechanistic understanding of chromatin remodeling in disease states.
履歴
登録2020年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月2日-
マップ公開2020年12月2日-
更新2021年1月27日-
現状2021年1月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21493.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21493.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation (ADP-BeF3 state); unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å		1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å		1.16 Å/pix.
x 300 pix.
= 348. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.010518378 - 0.055904645
平均 (標準偏差)0.00013047986 (±0.0021754843)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 348.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.000348.000348.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0110.0560.000

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome...

ファイルemd_21493_additional_1.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation (ADP-BeF3 state); sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome...

ファイルemd_21493_half_map_1.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation (ADP-BeF3 state); half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome...

ファイルemd_21493_half_map_2.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation (ADP-BeF3 state); half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound ...

全体名称: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation
要素
  • 複合体: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation

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超分子 #1: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound ...

超分子名称: cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 in the ADP BeF3 state bound to the nucleosome with a peeled DNA conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 Rosetta
分子量理論値: 440 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Glow discharge for 30 seconds at 25 mAmp
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4 second blot time, blot force 20.
詳細Sample was crosslinked using the GRAFIX protocol

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2020734
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model generation in cryoSPARC v2
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 112634
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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