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万見
- EMDB-21488: Human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complex with oleoyl-CoA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21488
タイトルHuman diacylglycerol O-acyltransferase 1 complex with oleoyl-CoA that shows a cleaved acyl-CoA signal
マップデータHuman diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with oleoyl-CoA showing broken acyl-CoA density
試料
  • 複合体: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved acyl-CoA substrate
    • タンパク質・ペプチド: human diacylglycerol O-acyltransferase 1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sui X / Wang K / Gluchowski N / Liao M / Walther CT
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM097194 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM124348 米国
American Heart Association18POST34030308 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure and catalytic mechanism of a human triacylglycerol-synthesis enzyme.
著者: Xuewu Sui / Kun Wang / Nina L Gluchowski / Shane D Elliott / Maofu Liao / Tobias C Walther / Robert V Farese /
要旨: Triacylglycerols store metabolic energy in organisms and have industrial uses as foods and fuels. Excessive accumulation of triacylglycerols in humans causes obesity and is associated with metabolic ...Triacylglycerols store metabolic energy in organisms and have industrial uses as foods and fuels. Excessive accumulation of triacylglycerols in humans causes obesity and is associated with metabolic diseases. Triacylglycerol synthesis is catalysed by acyl-CoA diacylglycerol acyltransferase (DGAT) enzymes, the structures and catalytic mechanisms of which remain unknown. Here we determined the structure of dimeric human DGAT1, a member of the membrane-bound O-acyltransferase (MBOAT) family, by cryo-electron microscopy at approximately 3.0 Å resolution. DGAT1 forms a homodimer through N-terminal segments and a hydrophobic interface, with putative active sites within the membrane region. A structure obtained with oleoyl-CoA substrate resolved at approximately 3.2 Å shows that the CoA moiety binds DGAT1 on the cytosolic side and the acyl group lies deep within a hydrophobic channel, positioning the acyl-CoA thioester bond near an invariant catalytic histidine residue. The reaction centre is located inside a large cavity, which opens laterally to the membrane bilayer, providing lipid access to the active site. A lipid-like density-possibly representing an acyl-acceptor molecule-is located within the reaction centre, orthogonal to acyl-CoA. Insights provided by the DGAT1 structures, together with mutagenesis and functional studies, provide the basis for a model of the catalysis of triacylglycerol synthesis by DGAT.
履歴
登録2020年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月1日-
マップ公開2020年5月20日-
更新2020年6月3日-
現状2020年6月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21488.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21488.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with oleoyl-CoA showing broken acyl-CoA density
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.13685943 - 0.23318006
平均 (標準偏差)0.00016324782 (±0.008842201)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z212.480212.480212.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ350350350
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1370.2330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved...

全体名称: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved acyl-CoA substrate
要素
  • 複合体: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved acyl-CoA substrate
    • タンパク質・ペプチド: human diacylglycerol O-acyltransferase 1

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超分子 #1: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved...

超分子名称: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with a cleaved acyl-CoA substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: From cryoEM density of human diacylglycerol O-acyltransferase 1 complexed with oleoyl-CoA substrate showing broken oleoyl-CoA density
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換プラスミド: pFasBacMam

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分子 #1: human diacylglycerol O-acyltransferase 1

分子名称: human diacylglycerol O-acyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: diacylglycerol O-acyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGDRGSSRRR RTGSRPSSHG GGGPAAAEEE VRDAAAGPDV GAAGDAPAPA PNKDGDAGVG SGHWELRCHR LQDSLFSSD SGFSNYRGIL NWCVVMLILS NARLFLENLI KYGILVDPIQ VVSLFLKDPY SWPAPCLVIA A NVFAVAAF QVEKRLAVGA LTEQAGLLLH ...文字列:
MGDRGSSRRR RTGSRPSSHG GGGPAAAEEE VRDAAAGPDV GAAGDAPAPA PNKDGDAGVG SGHWELRCHR LQDSLFSSD SGFSNYRGIL NWCVVMLILS NARLFLENLI KYGILVDPIQ VVSLFLKDPY SWPAPCLVIA A NVFAVAAF QVEKRLAVGA LTEQAGLLLH VANLATILCF PAAVVLLVES ITPVGSLLAL MAHTILFLKL FS YRDVNSW CRRARAKAAS AGKKASSAAA PHTVSYPDNL TYRDLYYFLF APTLCYELNF PRSPRIRKRF LLR RILEML FFTQLQVGLI QQWMVPTIQN SMKPFKDMDY SRIIERLLKL AVPNHLIWLI FFYWLFHSCL NAVA ELMQF GDREFYRDWW NSESVTYFWQ NWNIPVHKWC IRHFYKPMLR RGSSKWMART GVFLASAFFH EYLVS VPLR MFRLWAFTGM MAQIPLAWFV GRFFQGNYGN AAVWLSLIIG QPIAVLMYVH DYYVLNYEAP AAEA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細Protein sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27750
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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