[日本語] English
万見
- EMDB-21446: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera in nanodisc -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21446
タイトルNaChBac-Nav1.7VSDII chimera in nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera
    • タンパク質・ペプチド: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
キーワードNaChBac / Channels / Sodium Ion-Selective / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity / sodium ion transport / behavioral response to pain / Phase 0 - rapid depolarisation / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport ...detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity / sodium ion transport / behavioral response to pain / Phase 0 - rapid depolarisation / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / post-embryonic development / response to toxic substance / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / circadian rhythm / inflammatory response / axon / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium channel protein type 9 subunit alpha / BH1501 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Yan N / Gao S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1420541 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Employing NaChBac for cryo-EM analysis of toxin action on voltage-gated Na channels in nanodisc.
著者: Shuai Gao / William C Valinsky / Nguyen Cam On / Patrick R Houlihan / Qian Qu / Lei Liu / Xiaojing Pan / David E Clapham / Nieng Yan /
要旨: NaChBac, the first bacterial voltage-gated Na (Na) channel to be characterized, has been the prokaryotic prototype for studying the structure-function relationship of Na channels. Discovered nearly ...NaChBac, the first bacterial voltage-gated Na (Na) channel to be characterized, has been the prokaryotic prototype for studying the structure-function relationship of Na channels. Discovered nearly two decades ago, the structure of NaChBac has not been determined. Here we present the single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) analysis of NaChBac in both detergent micelles and nanodiscs. Under both conditions, the conformation of NaChBac is nearly identical to that of the potentially inactivated NaAb. Determining the structure of NaChBac in nanodiscs enabled us to examine gating modifier toxins (GMTs) of Na channels in lipid bilayers. To study GMTs in mammalian Na channels, we generated a chimera in which the extracellular fragment of the S3 and S4 segments in the second voltage-sensing domain from Na1.7 replaced the corresponding sequence in NaChBac. Cryo-EM structures of the nanodisc-embedded chimera alone and in complex with HuwenToxin IV (HWTX-IV) were determined to 3.5 and 3.2 Å resolutions, respectively. Compared to the structure of HWTX-IV-bound human Na1.7, which was obtained at an overall resolution of 3.2 Å, the local resolution of the toxin has been improved from ∼6 to ∼4 Å. This resolution enabled visualization of toxin docking. NaChBac can thus serve as a convenient surrogate for structural studies of the interactions between GMTs and Na channels in a membrane environment.
履歴
登録2020年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月24日-
マップ公開2020年6月24日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vxo
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21446.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21446.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 267.36 Å		1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 267.36 Å		1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 267.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.114 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.05584383 - 0.118232206
平均 (標準偏差)0.000033283766 (±0.003268973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 267.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1141.1141.114
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.360267.360267.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0560.1180.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : NaChBac-Nav1.7VSDII chimera

全体名称: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera
要素
  • 複合体: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera
    • タンパク質・ペプチド: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate

-
超分子 #1: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera

超分子名称: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)

-
分子 #1: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera

分子名称: NaChBac-Nav1.7VSDII chimera / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
株: ATCC BAA-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / C-125
分子量理論値: 31.901695 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKMEARQKQN SFTSKMQKIV NHRAFTFTVI ALILFNALIV GIETYPRIYA DHKWLFYRID LVLLWIFTIE IAMRFLASNP KSAFFRSSW NWFDFLIVTL SLVELFLADV EGLSVLRILR VLRVLRAISV VPSLRRLVDA LVMTIPALGN ILILMSIFFY I FAVIGTML ...文字列:
MKMEARQKQN SFTSKMQKIV NHRAFTFTVI ALILFNALIV GIETYPRIYA DHKWLFYRID LVLLWIFTIE IAMRFLASNP KSAFFRSSW NWFDFLIVTL SLVELFLADV EGLSVLRILR VLRVLRAISV VPSLRRLVDA LVMTIPALGN ILILMSIFFY I FAVIGTML FQHVSPEYFG NLQLSLLTLF QVVTLESWAS GVMRPIFAEV PWSWLYFVSF VLIGTFIIFN LFIGVIVNNV EK AELTDNE EDGEADGLKQ EISALRKDVA ELKSLLKQSK

UniProtKB: BH1501 protein, Sodium channel protein type 9 subunit alpha, BH1501 protein

-
分子 #2: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...

分子名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: POV
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClsodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 5 seconds before plunging.
詳細NaChBac-Nav1.7VSDII chimera in lipid nanodisc

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31147
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る