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万見
- EMDB-21044: Cryo-EM structure of the integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21044
タイトルCryo-EM structure of the integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex
マップデータintegrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex
試料
  • 複合体: Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex
    • タンパク質・ペプチド: Integrin alpha-IIb
    • タンパク質・ペプチド: Integrin beta-3
    • タンパク質・ペプチド: Abciximab, heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Abciximab, light chain
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / platelet alpha granule membrane / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation ...tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / platelet alpha granule membrane / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / blood coagulation, fibrin clot formation / negative regulation of lipid transport / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / glycinergic synapse / negative regulation of low-density lipoprotein receptor activity / angiogenesis involved in wound healing / Elastic fibre formation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / filopodium membrane / extracellular matrix binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / regulation of bone resorption / apoptotic cell clearance / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / Molecules associated with elastic fibres / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of cell-matrix adhesion / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / smooth muscle cell migration / microvillus membrane / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / activation of protein kinase activity / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cell-substrate adhesion / protein disulfide isomerase activity / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of osteoblast proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / PECAM1 interactions / lamellipodium membrane / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of lipid storage / fibronectin binding / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / positive regulation of bone resorption / Integrin cell surface interactions / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell adhesion molecule binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / embryo implantation / positive regulation of endothelial cell migration / Integrin signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / response to activity / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / protein kinase C binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / wound healing / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / platelet aggregation / ruffle membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of angiogenesis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / regulation of protein localization
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha cytoplasmic region / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Integrin alpha-IIb
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nesic D / Zhang Y / Spasic A / Li J / Provasi D / Filizola M / Walz T / Coller BS
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL19278 米国
National Science Foundation (NSF, United States)ACI-1053575 米国
National Institutes of Health/National Center for Advancing Translational Sciences (NIH/NCATS)UL1 TR001866 米国
引用ジャーナル: Arterioscler Thromb Vasc Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-Electron Microscopy Structure of the αIIbβ3-Abciximab Complex.
著者: Dragana Nešić / Yixiao Zhang / Aleksandar Spasic / Jihong Li / Davide Provasi / Marta Filizola / Thomas Walz / Barry S Coller
要旨: OBJECTIVE: The αIIbβ3 antagonist antiplatelet drug abciximab is the chimeric antigen-binding fragment comprising the variable regions of murine monoclonal antibody 7E3 and the constant domains of ...OBJECTIVE: The αIIbβ3 antagonist antiplatelet drug abciximab is the chimeric antigen-binding fragment comprising the variable regions of murine monoclonal antibody 7E3 and the constant domains of human IgG1 and light chain κ. Previous mutagenesis studies suggested that abciximab binds to the β3 C177-C184 specificity-determining loop (SDL) and Trp129 on the adjacent β1-α1 helix. These studies could not, however, assess whether 7E3 or abciximab prevents fibrinogen binding by steric interference, disruption of either the αIIbβ3-binding pocket for fibrinogen or the β3 SDL (which is not part of the binding pocket but affects fibrinogen binding), or some combination of these effects. To address this gap, we used cryo-electron microscopy to determine the structure of the αIIbβ3-abciximab complex at 2.8 Å resolution. Approach and Results: The interacting surface of abciximab is comprised of residues from all 3 complementarity-determining regions of both the light and heavy chains, with high representation of aromatic residues. Binding is primarily to the β3 SDL and neighboring residues, the β1-α1 helix, and β3 residues Ser211, Val212 and Met335. Unexpectedly, the structure also indicated several interactions with αIIb. As judged by the cryo-electron microscopy model, molecular-dynamics simulations, and mutagenesis, the binding of abciximab does not appear to rely on the interaction with the αIIb residues and does not result in disruption of the fibrinogen-binding pocket; it does, however, compress and reduce the flexibility of the SDL.
CONCLUSIONS: We deduce that abciximab prevents ligand binding by steric interference, with a potential contribution via displacement of the SDL and limitation of the flexibility of the SDL residues.
履歴
登録2019年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年2月5日-
更新2020年3月11日-
現状2020年3月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.05
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  • 原子モデル: PDB-6v4p
  • 表面レベル: 0.05
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21044.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21044.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.49234912 - 0.77833647
平均 (標準偏差)-0.00000308856 (±0.0117775705)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 288.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z288.000288.000288.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ29921935
NX/NY/NZ271234450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.4920.778-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex

全体名称: Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex
要素
  • 複合体: Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex
    • タンパク質・ペプチド: Integrin alpha-IIb
    • タンパク質・ペプチド: Integrin beta-3
    • タンパク質・ペプチド: Abciximab, heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Abciximab, light chain
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex

超分子名称: Integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Integrin alpha-IIb

分子名称: Integrin alpha-IIb / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 104.894438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MARALCPLQA LWLLEWVLLL LGPCAAPPAW ALNLDPVQLT FYAGPNGSQF GFSLDFHKDS HGRVAIVVGA PRTLGPSQEE TGGVFLCPW RAEGGQCPSL LFDLRDETRN VGSQTLQTFK ARQGLGASVV SWSDVIVACA PWQHWNVLEK TEEAEKTPVG S CFLAQPES ...文字列:
MARALCPLQA LWLLEWVLLL LGPCAAPPAW ALNLDPVQLT FYAGPNGSQF GFSLDFHKDS HGRVAIVVGA PRTLGPSQEE TGGVFLCPW RAEGGQCPSL LFDLRDETRN VGSQTLQTFK ARQGLGASVV SWSDVIVACA PWQHWNVLEK TEEAEKTPVG S CFLAQPES GRRAEYSPCR GNTLSRIYVE NDFSWDKRYC EAGFSSVVTQ AGELVLGAPG GYYFLGLLAQ APVADIFSSY RP GILLWHV SSQSLSFDSS NPEYFDGYWG YSVAVGEFDG DLNTTEYVVG APTWSWTLGA VEILDSYYQR LHRLRGEQMA SYF GHSVAV TDVNGDGRHD LLVGAPLYME SRADRKLAEV GRVYLFLQPR GPHALGAPSL LLTGTQLYGR FGSAIAPLGD LDRD GYNDI AVAAPYGGPS GRGQVLVFLG QSEGLRSRPS QVLDSPFPTG SAFGFSLRGA VDIDDNGYPD LIVGAYGANQ VAVYR AQPV VKASVQLLVQ DSLNPAVKSC VLPQTKTPVS CFNIQMCVGA TGHNIPQKLS LNAELQLDRQ KPRQGRRVLL LGSQQA GTT LNLDLGGKHS PICHTTMAFL RDEADFRDKL SPIVLSLNVS LPPTEAGMAP AVVLHGDTHV QEQTRIVLDC GEDDVCV PQ LQLTASVTGS PLLVGADNVL ELQMDAANEG EGAYEAELAV HLPQGAHYMR ALSNVEGFER LICNQKKENE TRVVLCEL G NPMKKNAQIG IAMLVSVGNL EEAGESVSFQ LQIRSKNSQN PNSKIVLLDV PVRAEAQVEL RGNSFPASLV VAAEEGERE QNSLDSWGPK VEHTYELHNN GPGTVNGLHL SIHLPGQSQP SDLLYILDIQ PQGGLQCFPQ PPVNPLKVDW GLPIPSPSPI HPAHHKRDR RQIFLPEPEQ PSRLQDPVLV SCDSAPCTVV QCDLQEMARG QRAMVTVLAF LWLPSLYQRP LDQFVLQSHA W FNV

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分子 #2: Integrin beta-3

分子名称: Integrin beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.974828 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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分子 #3: Abciximab, heavy chain

分子名称: Abciximab, heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 24.161119 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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EVQLQQSGTV LARPGASVKM SCEASGYTFT NYWMHWVKQR PGQGLEWIGA IYPGNSDTSY IQKFKGKAKL TAVTSTTSVY MELSSLTNE DSAVYYCTLY DGYYVFAYWG QGTLVTVSAA STKGPSVFPL APSSKSTSGG TAALGCLVKD YFPEPVTVSW N SGALTSGV HTFPAVLQSS GLYSLSSVVT VPSSSLGTQT YICNVNHKPS NTKVDKKVEP KSCDKTH

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分子 #4: Abciximab, light chain

分子名称: Abciximab, light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 23.501986 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EIVLTQSPVT LSVTPGDSVS LSCRASRDIS NNLHWFQQTS HESPRLLIKY ASQSMSGIPS RFSGSGSGTD FTLSINSVET EDFGMYFCQ QTNSWPYTFG GGTKLEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWK VDNALQSGNS Q ESVTEQDS ...文字列:
EIVLTQSPVT LSVTPGDSVS LSCRASRDIS NNLHWFQQTS HESPRLLIKY ASQSMSGIPS RFSGSGSGTD FTLSINSVET EDFGMYFCQ QTNSWPYTFG GGTKLEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWK VDNALQSGNS Q ESVTEQDS KDSTYSLSST LTLSKADYEK HKVYACEVTH QGLSSPVTKS FNRGEC

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分子 #5: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1161396
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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