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- EMDB-20850: Focused map of type 3 IP3 receptor N-terminal domain revealing th... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20850
タイトルFocused map of type 3 IP3 receptor N-terminal domain revealing the presence of a self-binding peptide
マップデータ
試料
  • 複合体: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3
    • タンパク質・ペプチド: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Azumaya CM / Linton EA / Risener CJ / Nakagawa T / Karakas E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney DiseaseDK020593 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of human type-3 inositol triphosphate receptor reveals the presence of a self-binding peptide that acts as an antagonist.
著者: Caleigh M Azumaya / Emily A Linton / Caitlin J Risener / Terunaga Nakagawa / Erkan Karakas /
要旨: Calcium-mediated signaling through inositol 1,4,5-triphosphate receptors (IPRs) is essential for the regulation of numerous physiological processes, including fertilization, muscle contraction, ...Calcium-mediated signaling through inositol 1,4,5-triphosphate receptors (IPRs) is essential for the regulation of numerous physiological processes, including fertilization, muscle contraction, apoptosis, secretion, and synaptic plasticity. Deregulation of IPRs leads to pathological calcium signaling and is implicated in many common diseases, including cancer and neurodegenerative, autoimmune, and metabolic diseases. Revealing the mechanism of activation and inhibition of this ion channel will be critical to an improved understanding of the biological processes that are controlled by IPRs. Here, we report structural findings of the human type-3 IPR (IPR-3) obtained by cryo-EM (at an overall resolution of 3.8 Å), revealing an unanticipated regulatory mechanism where a loop distantly located in the primary sequence occupies the IP-binding site and competitively inhibits IP binding. We propose that this inhibitory mechanism must differ qualitatively among IPR subtypes because of their diverse loop sequences, potentially serving as a key molecular determinant of subtype-specific calcium signaling in IPRs. In summary, our structural characterization of human IPR-3 provides critical insights into the mechanistic function of IPRs and into subtype-specific regulation of these important calcium-regulatory channels.
履歴
登録2019年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年1月15日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.85
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.85
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20850.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20850.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.247 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.85 / ムービー #1: 1.85
最小 - 最大-7.2958636 - 14.292088
平均 (標準偏差)-0.028875573 (±0.40946305)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 423.97998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2471.2471.247
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z423.980423.980423.980
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean-7.29614.292-0.029

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_20850_additional.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_20850_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_20850_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_20850_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3

全体名称: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3
要素
  • 複合体: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3
    • タンパク質・ペプチド: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3

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超分子 #1: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3

超分子名称: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf9
分子量理論値: 1.2 MDa

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分子 #1: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3

分子名称: inositol 1,4,5-triphosphate receptor, type 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSSFLHIGDI VSLYAEGSVN GFISTLGLVD DRCVVEPAAG DLDNPPKKFR DCLFKVCPMN RYSAQKQYWK AKQTKQDKEK IADVVLLQKL QHAAQMEQKQ NDTENKKVHG DVVKYGSVIQ LLHMKSNKYL TVNKRLPALL EKNAMRVTLD ATGNEGSWLF IQPFWKLRSN ...文字列:
MSSFLHIGDI VSLYAEGSVN GFISTLGLVD DRCVVEPAAG DLDNPPKKFR DCLFKVCPMN RYSAQKQYWK AKQTKQDKEK IADVVLLQKL QHAAQMEQKQ NDTENKKVHG DVVKYGSVIQ LLHMKSNKYL TVNKRLPALL EKNAMRVTLD ATGNEGSWLF IQPFWKLRSN GDNVVVGDKV ILNPVNAGQP LHASNYELSD NAGCKEVNSV NCNTSWKINL FMQFRDHLEE VLKGGDVVRL FHAEQEKFLT CDEYKGKLQV FLRTTLRQSA TSATSSNALW EVEVVHHDPC RGGAGHWNGL YRFKHLATGN YLAAEENPSY KGDASDPKAA GMGAQGRTGR RNAGEKIKYC LVAVPHGNDI ASLFELDPTT LQKTDSFVPR NSYVRLRHLC TNTWIQSTNV PIDIEEERPI RLMLGTCPTK EDKEAFAIVS VPVSEIRDLD FANDASSMLA SAVEKLNEGF ISQNDRRFVI QLLEDLVFFV SDVPNNGQNV LDIMVTKPNR ERQKLMREQN ILKQVFGILK APFREKGGEG PLVRLEELSD QKNAPYQHMF RLCYRVLRHS QEDYRKNQEH IAKQFGMMQS QIGYDILAED TITALLHNNR KLLEKHITKT EVETFVSLVR KNREPRFLDY LSDLCVSNHI AIPVTQELIC KCVLDPKNSD ILIRTELRPV KEMAQSHEYL SIEYSEEEVW LTWTDKNNEH HEKSVRQLAQ EARAGNAHDE NVLSYYRYQL KLFARMCLDR QYLAIDEISQ QLGVDLIFLC MADEMLPFDL RASFCHLMLH VHVDRDPQEL VTPVKFARLW TEIPTAITIK DYDSNLNASR DDKKNKFANT MEFVEDYLNN VVSEAVPFAN EEKNKLTFEV VSLAHNLIYF GFYSFSELLR LTRTLLGIID CVQGPPAMLQ AYEDPGGKNV RRSIQGVGHM MSTMVLSRKQ SVFSAPSLSA GASAAEPLDR SKFEENEDIV VMETKLKILE ILQFILNVRL DYRISYLLSV FKKEFVEVFP MQDSGADGTA PAFDSTTANM NLDRIGEQAE AMFGVGKTSS MLEVDDEGGR MFLRVLIHLT MHDYAPLVSG ALQLLFKHFS QRQEAMHTFK QVQLLISAQD VENYKVIKSE LDRLRTMVEK SELWVDKKGS GKGEEVEAGA AKDKKERPTD EEGFLHPPGE KSSENYQIVK GILERLNKMC GVGEQMRKKQ QRLLKNMDAH KVMLDLLQIP YDKGDAKMME ILRYTHQFLQ KFCAGNPGNQ ALLHKHLHLF LTPGLLEAET MQHIFLNNYQ LCSEISEPVL QHFVHLLATH GRHVQYLDFL HTVIKAEGKY VKKCQDMIMT ELTNAGDDVV VFYNDKASLA HLLDMMKAAR DGVEDHSPLM YHISLVDLLA ACAEGKNVYT EIKCTSLLPL EDVVSVVTHE DCITEVKMAY VNFVNHCYVD TEVEMKEIYT SNHIWTLFEN FTLDMARVCS KREKRVADPT LEKYVLSVVL DTINAFFSSP FSENSTSLQT HQTIVVQLLQ STTRLLECPW LQQQHKGSVE ACIRTLAMVA KGRAILLPMD LDAHISSMLS SGASCAAAAQ RNASSYKATT RAFPRVTPTA NQWDYKNIIE KLQDIITALE ERLKPLVQAE LSVLVDVLHW PELLFLEGSE AYQRCESGGF LSKLIQHTKD LMESEEKLCI KVLRTLQQML LKKTKYGDRG NQLRKMLLQN YLQNRKSTSR GDLPDPIGTG LDPDWSAIAA TQCRLDKEGA TKLVCDLITS TKNEKIFQES IGLAIHLLDG GNTEIQKSFH NLMMSDKKSE RFFKVLHDRM KRAQQETKST VAVNMNDLGS QPHEDREPVD PTTKGRVASF SIPGSSSRYS LGPSLRRGHE VSERVQSSEM GTSVLIMQPI LRFLQLLCEN HNRDLQNFLR CQNNKTNYNL VCETLQFLDI MCGSTTGGLG LLGLYINEDN VGLVIQTLET LTEYCQGPCH ENQTCIVTHE SNGIDIITAL ILNDISPLCK YRMDLVLQLK DNASKLLLAL MESRHDSENA ERILISLRPQ ELVDVIKKAY LQEEERENSE VSPREVGHNI YILALQLSRH NKQLQHLLKP VKRIQEEEAE GISSMLSLNN KQLSQMLKSS APAQEEEEDP LAYYENHTSQ IEIVRQDRSM EQIVFPVPGI CQFLTEETKH RLFTTTEQDE QGSKVSDFFD QSSFLHNEME WQRKLRSMPL IYWFSRRMTL WGSISFNLAV FINIIIAFFY PYMEGASTGV LDSPLISLLF WILICFSIAA LFTKRYSIRP LIVALILRSI YYLGIGPTLN ILGALNLTNK IVFVVSFVGN RGTFIRGYKA MVMDMEFLYH VGYILTSVLG LFAHELFYSI LLFDLIYREE TLFNVIKSVT RNGRSILLTA LLALILVYLF SIVGFLFLKD DFILEVDRLP NNHSTASPLG MPHGAAAFVD TCSGDKMDCV SGLSVPEVLE EDRELDSTER ACDTLLMCIV TVMNHGLRNG GGVGDILRKP SKDESLFPAR VVYDLLFFFI VIIIVLNLIF GVIIDTFADL RSEKQKKEEI LKTTCFICGL ERDKFDNKTV SFEEHIKLEH NMWNYLYFIV LVRVKNKTDY TGPESYVAQM IKNKNLDWFP RMRAMSLVSN EGEGEQNEIR ILQDKLNSTM KLVSHLTAQL NELKEQMTEQ RKRRQRLGFV DVQNCISRGE NLYFQSAWSH PQFEKGGGSG GGSGGSAWSH PQFEK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
200.0 mMNaCl
20.0 mMTris-HCl
1.0 mMEDTA
2.0 mMTCEP
0.005 %Lauryl maltose neopentyl glycol
0.005 %GDN
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: The grid was blotted for 3 seconds at force 1.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6369

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 56767
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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