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万見
- EMDB-20797: Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conforma... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20797
タイトルIntegrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conformation i (Primary map: sharpened. Additional map: unsharpened.)
マップデータIntegrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conformation i, sharpened map
試料
  • 複合体: Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 (L-TGF-b1)
    • 複合体: alpha-v beta-8 integrin
    • 複合体: Transforming Growth Factor Beta-1 proprotein
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Campbell MG / Cormier A / Cheng Y / Nishimura SL
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteU54HL119893 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteR01HL134183 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteR01HL113032 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteS10OD020054 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteR01GM098672 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteP41CA196276 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteS10OD021741 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM Reveals Integrin-Mediated TGF-β Activation without Release from Latent TGF-β.
著者: Melody G Campbell / Anthony Cormier / Saburo Ito / Robert I Seed / Andrew J Bondesson / Jianlong Lou / James D Marks / Jody L Baron / Yifan Cheng / Stephen L Nishimura /
要旨: Integrin αvβ8 binds with exquisite specificity to latent transforming growth factor-β (L-TGF-β). This binding is essential for activating L-TGF-β presented by a variety of cell types. ...Integrin αvβ8 binds with exquisite specificity to latent transforming growth factor-β (L-TGF-β). This binding is essential for activating L-TGF-β presented by a variety of cell types. Inhibiting αvβ8-mediated TGF-β activation blocks immunosuppressive regulatory T cell differentiation, which is a potential therapeutic strategy in cancer. Using cryo-electron microscopy, structure-guided mutagenesis, and cell-based assays, we reveal the binding interactions between the entire αvβ8 ectodomain and its intact natural ligand, L-TGF-β, as well as two different inhibitory antibody fragments to understand the structural underpinnings of αvβ8 binding specificity and TGF-β activation. Our studies reveal a mechanism of TGF-β activation where mature TGF-β signals within the confines of L-TGF-β and the release and diffusion of TGF-β are not required. The structural details of this mechanism provide a rational basis for therapeutic strategies to inhibit αvβ8-mediated L-TGF-β activation.
履歴
登録2019年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月6日-
マップ公開2020年2月5日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20797.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20797.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conformation i, sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 300 pix.
= 403.5 Å		1.35 Å/pix.
x 300 pix.
= 403.5 Å		1.35 Å/pix.
x 300 pix.
= 403.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.345 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-2.598976 - 8.838453
平均 (標準偏差)0.0030261052 (±0.0663127)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 403.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3451.3451.345
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z403.500403.500403.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-2.5998.8380.003

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添付データ

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追加マップ: Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta,...

ファイルemd_20797_additional.map
注釈Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conformation i (Additional unsharpened map.)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta,...

ファイルemd_20797_additional_1.map
注釈Integrin alpha-v beta-8 in complex with latent TGF-beta, Conformation i (Additional unsharpened map.)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 ...

全体名称: Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 (L-TGF-b1)
要素
  • 複合体: Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 (L-TGF-b1)
    • 複合体: alpha-v beta-8 integrin
    • 複合体: Transforming Growth Factor Beta-1 proprotein

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超分子 #1: Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 ...

超分子名称: Binary complex of Integrin alpha-v beta-8 with Latent TGF-beta-1 (L-TGF-b1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
分子量理論値: 260 KDa

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超分子 #2: alpha-v beta-8 integrin

超分子名称: alpha-v beta-8 integrin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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超分子 #3: Transforming Growth Factor Beta-1 proprotein

超分子名称: Transforming Growth Factor Beta-1 proprotein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32465
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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