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- EMDB-20770: CryoEM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20770
タイトルCryoEM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs
マップデータCryo-EM structure of human Arp2/3 complex bound to two nucleation promoting factors (B-factor sharpened).
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードactin / ATPase / actin related protein / arp / cytoskeleton / Arp2-3 complex / actin nucleation / actin branching / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / meiotic cytokinesis / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / actin polymerization-dependent cell motility / muscle cell projection membrane ...tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / meiotic cytokinesis / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / actin polymerization-dependent cell motility / muscle cell projection membrane / Arp2/3 protein complex / asymmetric cell division / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of lymphocyte migration / actin nucleation / vesicle transport along actin filament / actin cap / vesicle organization / regulation of actin filament polymerization / vesicle budding from membrane / dendritic spine morphogenesis / protein-containing complex localization / regulation of postsynapse organization / positive regulation of filopodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / brush border / cilium assembly / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to bacterium / cellular response to nerve growth factor stimulus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / response to estrogen / synaptic vesicle membrane / azurophil granule lumen / cell migration / cell-cell junction / response to estradiol / actin cytoskeleton / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of protein localization / site of double-strand break / actin binding / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / cell cortex / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / postsynapse / neuron projection / endosome / cell division / focal adhesion / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. / WH2 domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 / Actin nucleation-promoting factor WASL
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zimmet A / van Eeuwen T
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM07391 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008275 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F31-HL146077 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of NPF-bound human Arp2/3 complex and activation mechanism.
著者: Austin Zimmet / Trevor Van Eeuwen / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Kenji Murakami / Roberto Dominguez /
要旨: Actin-related protein (Arp) 2/3 complex nucleates branched actin networks that drive cell motility. It consists of seven proteins, including two actin-related subunits (Arp2 and Arp3). Two nucleation- ...Actin-related protein (Arp) 2/3 complex nucleates branched actin networks that drive cell motility. It consists of seven proteins, including two actin-related subunits (Arp2 and Arp3). Two nucleation-promoting factors (NPFs) bind Arp2/3 complex during activation, but the order, specific interactions, and contribution of each NPF to activation are unresolved. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of recombinantly expressed human Arp2/3 complex with two WASP family NPFs bound and address the mechanism of activation. A cross-linking assay that captures the transition of the Arps into the activated filament-like conformation shows that actin binding to NPFs favors this transition. Actin-NPF binding to Arp2 precedes binding to Arp3 and is sufficient to promote the filament-like conformation but not activation. Structure-guided mutagenesis of the NPF-binding sites reveals their distinct roles in activation and shows that, contrary to budding yeast Arp2/3 complex, NPF-mediated delivery of actin at the barbed end of both Arps is required for activation of human Arp2/3 complex.
履歴
登録2019年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月20日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.475
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.475
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uhc
  • 表面レベル: 0.475
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20770.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20770.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex bound to two nucleation promoting factors (B-factor sharpened).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.836 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.475 / ムービー #1: 0.475
最小 - 最大-1.97515 - 3.0070715
平均 (標準偏差)0.00638433 (±0.08849225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 267.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8360.8360.836
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.520267.520267.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-1.9753.0070.006

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex bound to...

ファイルemd_20770_additional.map
注釈Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex bound to two nucleation promoting factors
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs

全体名称: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs

超分子名称: Cryo-EM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
分子量理論値: 243 kDa/nm

+
分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.428031 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI ...文字列:
MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI DSGDGVTHVI PVAEGYVIGS CIKHIPIAGR DITYFIQQLL RDREVGIPPE QSLETAKAVK ERYSYVCPDL VK EFNKYDT DGSKWIKQYT GINAISKKEF SIDVGYERFL GPEIFFHPEF ANPDFTQPIS EVVDEVIQNC PIDVRRPLYK NIV LSGGST MFRDFGRRLQ RDLKRTVDAR LKLSEELSGG RLKPKPIDVQ VITHHMQRYA VWFGGSMLAS TPEFYQVCHT KKDY EEIGP SICRHNPVFG VMS

UniProtKB: Actin-related protein 3

+
分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.818711 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP ...文字列:
MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP VYEGFSLPHL TRRLDIAGRD ITRYLIKLLL LRGYAFNHSA DFETVRMIKE KLCYVGYNIE QEQKLALETT VL VESYTLP DGRIIKVGGE RFEAPEALFQ PHLINVEGVG VAELLFNTIQ AADIDTRSEF YKHIVLSGGS TMYPGLPSRL ERE LKQLYL ERVLKGDVEK LSKFKIRIED PPRRKHMVFL GGAVLADIMK DKDNFWMTRQ EYQEKGVRVL EKLGVTVR

UniProtKB: Actin-related protein 2

+
分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.004781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MAYHSFLVEP ISCHAWNKDR TQIAICPNNH EVHIYEKSGA KWTKVHELKE HNGQVTGIDW APESNRIVTC GTDRNAYVWT LKGRTWKPT LVILRINRAA RCVRWAPNEN KFAVGSGSRV ISICYFEQEN DWWVCKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRI ...文字列:
MAYHSFLVEP ISCHAWNKDR TQIAICPNNH EVHIYEKSGA KWTKVHELKE HNGQVTGIDW APESNRIVTC GTDRNAYVWT LKGRTWKPT LVILRINRAA RCVRWAPNEN KFAVGSGSRV ISICYFEQEN DWWVCKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRI FSAYIKEVEE RPAPTPWGSK MPFGELMFES SSSCGWVHGV CFSASGSRVA WVSHDSTVCL ADADKKMAVA TL ASETLPL LALTFITDNS LVAAGHDCFP VLFTYDAAAG MLSFGGRLDV PKQSSQRGLT ARERFQNLDK KASSEGGTAA GAG LDSLHK NSVSQISVLS GGKAKCSQFC TTGMDGGMSI WDVKSLESAL KDLKIK

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.386043 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSFLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSFLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV FKDDDDVVIG KVFMQEFKEG RRASHTAPQV LFSHREPPLE LKDTDAAVGD NIGYITFVLF PRHTNASARD NT INLIHTF RDYLHYHIKC SKAYIHTRMR AKTSDFLKVL NRARPDAEKK EMKTITGKTF SSR

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

+
分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 詳細: C-terminal Flag tag / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.19633 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF ...文字列:
MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF MNKSLSGPGQ GTSENLYQGG GDYKDDDDKC GRASS

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

+
分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.697047 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列:
MTATLRPYLS AVRATLQAAL CLENFSSQVV ERHNKPEVEV RSSKELLLQP VTISRNEKEK VLIEGSINSV RVSIAVKQAD EIEKILCHK FMRFMMMRAE NFFILRRKPV EGYDISFLIT NFHTEQMYKH KLVDFVIHFM EEIDKEISEM KLSVNARARI V AEEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

+
分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.341407 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列:
MSKNTVSSAR FRKVDVDEYD ENKFVDEEDG GDGQAGPDEG EVDSCLRQGN MTAALQAALK NPPINTKSQA VKDRAGSIVL KVLISFKAN DIEKAVQSLD KNGVDLLMKY IYKGFESPSD NSSAMLLQWH EKALAAGGVG SIVRVLTARK TV

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

+
分子 #8: Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein

分子名称: Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 54.342023 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSSGQQPPRR VTNVGSLLLT PQENESLFSF LGKKCVTMSS AVVQLYAADR NCMWAKKCSG VACLVKDNPQ RSYFLRIFDI KDGKLLWEQ ELYNNFVYNS PRGYFHTFAG DTCQVALNFA NEEEAKKFRK AVTDLLGRRQ RKSEKRRDAP NGPNLPMATV D IKNPEITT ...文字列:
MSSGQQPPRR VTNVGSLLLT PQENESLFSF LGKKCVTMSS AVVQLYAADR NCMWAKKCSG VACLVKDNPQ RSYFLRIFDI KDGKLLWEQ ELYNNFVYNS PRGYFHTFAG DTCQVALNFA NEEEAKKFRK AVTDLLGRRQ RKSEKRRDAP NGPNLPMATV D IKNPEITT NRFYGSQVNN ISHTKEKKKG KAKKKRLTKA DIGTPSNFQH IGHVGWDPNT GFDLNNLDPE LKNLFDMCGI SE AQLKDRE TSKVIYDFIE KTGGVEAVKN ELRRQAPPPP PPSRGGPPPP PPPPHSSGPP PPPARGRGAP PPPPSRAPTA APP PPPPSR PGVVVPPPPP NRMYPPPPPA LPSSAPSGPP PPPPPSMAGS TAPPPPPPPP PPPGPPPPPG LPSDGDHQVP APSG NKAAL LDQIREGAQL KKVEQNSRPV SCSGRDALLD QIRQGIQLKS VSDGQESTPP TPAPTSGIVG ALMEVMQKRS KAIHS SDED EDDDDEEDFE DDDEWED

UniProtKB: Actin nucleation-promoting factor WASL

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SHDithiothreitol
0.2 mMC10H14N5O13P3Na2Adenosine triphosphate disodium salt
0.2 mMMgCl2magnesium chloride
0.00025 V/VTERGITOL
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Grids glow discharged with easiGLOW glow discharger at 0.3 mBar, 25mA for 1 minute
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC
詳細: Grids manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged on Leica EM CPC manual plunger..
詳細This sample was monodisperse

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data collected in super resolution mode. Illuminated area of 1.01um. Nominal Dose of 40a/A^2 and a dose rate of 4.87 e-/s/pixel. 2 or 5 exposures per hole by image shift.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5004 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 627163
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: ab initio model generated by cryoSPARC.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.9.0) / 使用した粒子像数: 123198
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 100000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.9.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jd2


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 132 / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-6uhc:
CryoEM structure of human Arp2/3 complex with bound NPFs

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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