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- EMDB-20659: Cryo-EM structure of E. coli LonA S679A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20659
タイトルCryo-EM structure of E. coli LonA S679A
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: ATP-dependent protease La
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease
キーワードLon protease / hexamer / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity ...endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / : / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain ...Lon protease, bacterial / : / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lon protease / Lon protease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Botos I / Lountos GT
資金援助 米国, ロシア, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)HHSN261200800001E 米国
Russian Foundation for Basic Research19-04-00646 ロシア
引用ジャーナル: Curr Res Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of substrate-free E. coli Lon protease provides insights into the dynamics of Lon machinery
著者: Botos I / Lountos GT / Weimin W / Cherry S / Ghirlando R / Kudzhaev AM / Rotanova TV / de Val N / Tropea J / Gustchina A / Wlodawer A
履歴
登録2019年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月25日-
マップ公開2020年2月26日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6u5z
  • 表面レベル: 0.0048
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20659.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20659.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.848 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0048 / ムービー #1: 0.006
最小 - 最大-0.06279861 - 0.09925077
平均 (標準偏差)0.0000016430066 (±0.0023003616)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8480.8480.848
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.360271.360271.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0630.0990.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ATP-dependent protease La

全体名称: ATP-dependent protease La
要素
  • 複合体: ATP-dependent protease La
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease

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超分子 #1: ATP-dependent protease La

超分子名称: ATP-dependent protease La / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: S679A mutant
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 87 KDa

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分子 #1: Lon protease

分子名称: Lon protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase La
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 87.546266 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNPERSERIE IPVLPLRDVV VYPHMVIPLF VGREKSIRCL EAAMDHDKKI MLVAQKEAST DEPGVNDLFT VGTVASILQM LKLPDGTVK VLVEGLQRAR ISALSDNGEH FSAKAEYLES PTIDEREQEV LVRTAISQFE GYIKLNKKIP PEVLTSLNSI D DPARLADT ...文字列:
MNPERSERIE IPVLPLRDVV VYPHMVIPLF VGREKSIRCL EAAMDHDKKI MLVAQKEAST DEPGVNDLFT VGTVASILQM LKLPDGTVK VLVEGLQRAR ISALSDNGEH FSAKAEYLES PTIDEREQEV LVRTAISQFE GYIKLNKKIP PEVLTSLNSI D DPARLADT IAAHMPLKLA DKQSVLEMSD VNERLEYLMA MMESEIDLLQ VEKRIRNRVK KQMEKSQREY YLNEQMKAIQ KE LGEMDDA PDENEALKRK IDAAKMPKEA KEKAEAELQK LKMMSPMSAE ATVVRGYIDW MVQVPWNARS KVKKDLRQAQ EIL DTDHYG LERVKDRILE YLAVQSRVNK IKGPILCLVG PPGVGKTSLG QSIAKATGRK YVRMALGGVR DEAEIRGHRR TYIG SMPGK LIQKMAKVGV KNPLFLLDEI DKMSSDMRGD PASALLEVLD PEQNVAFSDH YLEVDYDLSD VMFVATSNSM NIPAP LLDR MEVIRLSGYT EDEKLNIAKR HLLPKQIERN ALKKGELTVD DSAIIGIIRY YTREAGVRGL EREISKLCRK AVKQLL LDK SLKHIEINGD NLHDYLGVQR FDYGRADNEN RVGQVTGLAW TEVGGDLLTI ETACVPGKGK LTYTGSLGEV MQESIQA AL TVVRARAEKL GINPDFYEKR DIHVHVPEGA TPKDGPAAGI AMCTALVSCL TGNPVRADVA MTGEITLRGQ VLPIGGLK E KLLAAHRGGI KTVLIPFENK RDLEEIPDNV IADLDIHPVK RIEEVLTLAL QNEPSGMQVV TAK

UniProtKB: Lon protease

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 889189
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 274765
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6u5z:
Cryo-EM structure of E. coli LonA S679A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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