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万見
- EMDB-20320: Msp1 (E214Q)-substrate complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20320
タイトルMsp1 (E214Q)-substrate complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
    • タンパク質・ペプチド: Membrane-spanning ATPase-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown E. coli peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードmembrane protein / tail-anchored protein / protein quality control / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


extraction of mislocalized protein from mitochondrial outer membrane / mitochondrial outer membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-spanning ATPase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wang L / Myasnikov A
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM032384 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10OD021741 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10OD020054 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structure of the AAA protein Msp1 reveals mechanism of mislocalized membrane protein extraction.
著者: Lan Wang / Alexander Myasnikov / Xingjie Pan / Peter Walter /
要旨: The AAA protein Msp1 extracts mislocalized tail-anchored membrane proteins and targets them for degradation, thus maintaining proper cell organization. How Msp1 selects its substrates and firmly ...The AAA protein Msp1 extracts mislocalized tail-anchored membrane proteins and targets them for degradation, thus maintaining proper cell organization. How Msp1 selects its substrates and firmly engages them during the energetically unfavorable extraction process remains a mystery. To address this question, we solved cryo-EM structures of Msp1-substrate complexes at near-atomic resolution. Akin to other AAA proteins, Msp1 forms hexameric spirals that translocate substrates through a central pore. A singular hydrophobic substrate recruitment site is exposed at the spiral's seam, which we propose positions the substrate for entry into the pore. There, a tight web of aromatic amino acids grips the substrate in a sequence-promiscuous, hydrophobic milieu. Elements at the intersubunit interfaces coordinate ATP hydrolysis with the subunits' positions in the spiral. We present a comprehensive model of Msp1's mechanism, which follows general architectural principles established for other AAA proteins yet specializes Msp1 for its unique role in membrane protein extraction.
履歴
登録2019年6月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月5日-
マップ公開2020年2月12日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pe0
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20320.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20320.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-1.420827 - 3.2071378
平均 (標準偏差)0.005653454 (±0.06507547)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.104271.104271.104
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-1.4213.2070.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation

全体名称: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
要素
  • 複合体: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
    • タンパク質・ペプチド: Membrane-spanning ATPase-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown E. coli peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation

超分子名称: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
分子量理論値: 240 KDa

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分子 #1: Membrane-spanning ATPase-like protein

分子名称: Membrane-spanning ATPase-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
分子量理論値: 42.598168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSIAPYLVKI IDPDYEKNER TRIKAQENLR RIRRKQIAEK GDNEDGTDDP SRRRKIDDLV LNEYENQVAL EVVAPEDIPV GFNDIGGLD DIIEELKETI IYPLTMPHLY KHGGALLAAP SGVLLYGPPG CGKTMLAKAV AHESGASFIN LHISTLTEKW Y GDSNKIVR ...文字列:
GSIAPYLVKI IDPDYEKNER TRIKAQENLR RIRRKQIAEK GDNEDGTDDP SRRRKIDDLV LNEYENQVAL EVVAPEDIPV GFNDIGGLD DIIEELKETI IYPLTMPHLY KHGGALLAAP SGVLLYGPPG CGKTMLAKAV AHESGASFIN LHISTLTEKW Y GDSNKIVR AVFSLAKKLQ PSIIFIDQID AVLGTRRSGE HEASGMVKAE FMTLWDGLTS TNASGVPNRI VVLGATNRIN DI DEAILRR MPKQFPVPLP GLEQRRRILE LVLRGTKRDP DFDLDYIARV TAGMSGSDIK ETCRDAAMAP MREYIRQHRA SGK PLSEIN PDDVRGIRTE DFFGRRGGKI LSEIPPRQTG YVVQSKNSSE GGYEEVEDDD EQGTAST

UniProtKB: Membrane-spanning ATPase-like protein

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分子 #2: Unknown E. coli peptide

分子名称: Unknown E. coli peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 869.063 Da
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45687
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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