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万見
- EMDB-20092: Monomeric kinesin-1 motor domain in no-nucleotide state bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20092
タイトルMonomeric kinesin-1 motor domain in no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubule
マップデータMonomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubule
試料
  • 複合体: Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubules
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-1 heavy chain
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードKinesin / Microtubule / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / mitocytosis / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization ...plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / mitocytosis / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / plus-end-directed microtubule motor activity / positive regulation of axon guidance / stress granule disassembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / mitochondrion transport along microtubule / centrosome localization / microtubule motor activity / ciliary rootlet / kinesin complex / natural killer cell mediated cytotoxicity / synaptic vesicle transport / Insulin processing / microtubule-based movement / microtubule-based process / centriolar satellite / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / vesicle / microtubule / cadherin binding / protein heterodimerization activity / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-1 heavy chain / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Cha HK / Debs G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM 110530-01 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Intermediates of the Dimeric Kinesin Stepping Cycle Revealed by Cryo-EM
著者: Cha HK / Debs G / Liu X / Liu D / Sindelar CV
履歴
登録2019年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月21日-
マップ公開2020年4月15日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ojq
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20092.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20092.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.3 Å/pix.
x 460 pix.
= 598. Å		1.3 Å/pix.
x 460 pix.
= 598. Å		1.3 Å/pix.
x 460 pix.
= 598. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 12.0 / ムービー #1: 12
最小 - 最大-27.449617 - 54.225535999999998
平均 (標準偏差)0.000000000001917 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 598.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z460460460
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z598.000598.000598.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ460460460
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS460460460
D min/max/mean-27.45054.2260.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound...

全体名称: Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubules
要素
  • 複合体: Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubules
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-1 heavy chain
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound...

超分子名称: Monomeric kinesin-1 motor domain in the no-nucleotide state bound to GMPCPP-stabilized microtubules
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: Tubulin beta-2B chain

分子名称: Tubulin beta-2B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 47.825859 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY Q

UniProtKB: Tubulin beta-2B chain

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分子 #2: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 48.665027 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GV

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #3: Kinesin-1 heavy chain

分子名称: Kinesin-1 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.445801 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NIKVMCRFRP LNESEVNRGD KYIAKFQGED TVVIASKPYA FDRVFQSSTS QEQVYNDAAK KIVKDVLEGY NGTIFAYGQT SSGKTHTME GKLHDPEGMG IIPRIVQDIF NYIYSMDENL EFHIKVSYFE IYLDKIRDLL DVSKTNLSVH EDKNRVPYVK G ATERFVSS ...文字列:
NIKVMCRFRP LNESEVNRGD KYIAKFQGED TVVIASKPYA FDRVFQSSTS QEQVYNDAAK KIVKDVLEGY NGTIFAYGQT SSGKTHTME GKLHDPEGMG IIPRIVQDIF NYIYSMDENL EFHIKVSYFE IYLDKIRDLL DVSKTNLSVH EDKNRVPYVK G ATERFVSS PDEVMDTIDE GKSNRHVAVT NMNEHSSRSH SIFLINVKQE NTQTEQKLSG KLYLVDLAGS EKVSKTGAEG AV LDEAKNI NKSLSALGNV ISALAEGSTY VPYRDSKMTR ILQDSLGGNA RTTIVICCSP SSYNESETKS TLLFGQRAKT

UniProtKB: Kinesin-1 heavy chain

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分子 #4: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.625 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 403424
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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