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- EMDB-20062: Fractal-like assemblies of designed AtzA and AtzC proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20062
タイトルFractal-like assemblies of designed AtzA and AtzC proteins
マップデータSubtomogram of a small AtzA-AtzC assembly
試料
  • 複合体: Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Dai W / Chen M / Khare S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1330760 米国
引用ジャーナル: Nat Chem / 年: 2019
タイトル: Stimulus-responsive self-assembly of protein-based fractals by computational design.
著者: Nancy E Hernández / William A Hansen / Denzel Zhu / Maria E Shea / Marium Khalid / Viacheslav Manichev / Matthew Putnins / Muyuan Chen / Anthony G Dodge / Lu Yang / Ileana Marrero-Berríos / ...著者: Nancy E Hernández / William A Hansen / Denzel Zhu / Maria E Shea / Marium Khalid / Viacheslav Manichev / Matthew Putnins / Muyuan Chen / Anthony G Dodge / Lu Yang / Ileana Marrero-Berríos / Melissa Banal / Phillip Rechani / Torgny Gustafsson / Leonard C Feldman / Sang-Hyuk Lee / Lawrence P Wackett / Wei Dai / Sagar D Khare /
要旨: Fractal topologies, which are statistically self-similar over multiple length scales, are pervasive in nature. The recurrence of patterns in fractal-shaped branched objects, such as trees, lungs and ...Fractal topologies, which are statistically self-similar over multiple length scales, are pervasive in nature. The recurrence of patterns in fractal-shaped branched objects, such as trees, lungs and sponges, results in a high surface area to volume ratio, which provides key functional advantages including molecular trapping and exchange. Mimicking these topologies in designed protein-based assemblies could provide access to functional biomaterials. Here we describe a computational design approach for the reversible self-assembly of proteins into tunable supramolecular fractal-like topologies in response to phosphorylation. Guided by atomic-resolution models, we develop fusions of Src homology 2 (SH2) domain or a phosphorylatable SH2-binding peptide, respectively, to two symmetric, homo-oligomeric proteins. Mixing the two designed components resulted in a variety of dendritic, hyperbranched and sponge-like topologies that are phosphorylation-dependent and self-similar over three decades (~10 nm-10 μm) of length scale, in agreement with models from multiscale computational simulations. Designed assemblies perform efficient phosphorylation-dependent capture and release of cargo proteins.
履歴
登録2019年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月19日-
マップ公開2019年6月19日-
更新2019年12月25日-
現状2019年12月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20062.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20062.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1012.7 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram of a small AtzA-AtzC assembly
ボクセルのサイズX=Y=Z: 14 Å
密度
表面レベルムービー #1: 1.9
最小 - 最大-6.149397 - 12.787438
平均 (標準偏差)-0.00000000148 (±0.99999803)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin92920
サイズ727250
Spacing727250
セルA: 1008.0 Å / B: 1008.0 Å / C: 700.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z141414
M x/y/z727250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1008.0001008.000700.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS92920
NC/NR/NS727250
D min/max/mean-6.14912.787-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2

全体名称: Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2
要素
  • 複合体: Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2

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超分子 #1: Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2

超分子名称: Designed proteins AtzA-pY:AtzC-SH2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Pseudomonas sp. (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 0.5 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: LEICA EM GP
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: EMS / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
温度最低: 93.0 K / 最高: 110.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 倍率（補正後）: 39000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 400

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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