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万見
- EMDB-2004: Asymmetric reconstruction of 13-protofilament GTPgammaS microtubu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2004
タイトルAsymmetric reconstruction of 13-protofilament GTPgammaS microtubules decorated with Mal3 CH domain
マップデータAsymmetric reconstruction of 13-protofilament GTPgammaS microtubules decorated with Mal3 CH domain
試料
  • 試料: 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3
  • タンパク質・ペプチド: Alpha-beta tubulin dimer
  • タンパク質・ペプチド: Mal3
  • リガンド: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate
キーワードcytoskeleton / GTPase / end binding / calponin homology
生物種Sus scrofa (ブタ) / Saccharomyces pombe / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Maurer SP / Fourniol FJ / Bohner G / Moores CA / Surrey T
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: EBs recognize a nucleotide-dependent structural cap at growing microtubule ends.
著者: Sebastian P Maurer / Franck J Fourniol / Gergő Bohner / Carolyn A Moores / Thomas Surrey /
要旨: Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) ...Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) autonomously recognize an extended region at growing microtubule ends with unknown structural characteristics and then recruit other factors to the dynamic end structure. Using cryo-electron microscopy, subnanometer single-particle reconstruction, and fluorescence imaging, we present a pseudoatomic model of how the calponin homology (CH) domain of the fission yeast EB Mal3 binds to the end regions of growing microtubules. The Mal3 CH domain bridges protofilaments except at the microtubule seam. By binding close to the exchangeable GTP-binding site, the CH domain is ideally positioned to sense the microtubule's nucleotide state. The same microtubule-end region is also a stabilizing structural cap protecting the microtubule from depolymerization. This insight supports a common structural link between two important biological phenomena, microtubule dynamic instability and end tracking.
履歴
登録2011年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月6日-
マップ公開2012年5月31日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2004.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 73.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Asymmetric reconstruction of 13-protofilament GTPgammaS microtubules decorated with Mal3 CH domain
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.05021228 - 0.14973304
平均 (標準偏差)-0.00248467 (±0.02520477)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-135-135-135
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 594.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z594.000594.000594.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-135-135-135
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0500.150-0.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3

全体名称: 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3
要素
  • 試料: 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3
  • タンパク質・ペプチド: Alpha-beta tubulin dimer
  • タンパク質・ペプチド: Mal3
  • リガンド: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate

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超分子 #1000: 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3

超分子名称: 13-protofilament GTPgammaS microtubule decorated with monomeric Mal3
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: tubulin was mixed with GMPCPP microtubule seeds, GTPgammaS and monomeric Mal3, and incubated 3-10min at 37degC
集合状態: 13-protofilament microtubule / Number unique components: 3

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分子 #1: Alpha-beta tubulin dimer

分子名称: Alpha-beta tubulin dimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Alpha-beta tubulin dimer / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa

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分子 #3: Mal3

分子名称: Mal3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Mal3 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces pombe / 別称: fission yeast / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 16 KDa / 理論値: 16 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate

分子名称: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate / タイプ: ligand / ID: 2 / Name.synonym: GTPgammaS / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: 40mM Pipes, 1mM MgCl2, 1mM EGTA
グリッド詳細: 300 mesh lacey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot (FEI) / 手法: Chamber at 37 degrees C, blot 2s

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 88 K / 最高: 98 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 162 / 平均電子線量: 17 e/Å2 / 詳細: sampling size 2.2 A per pixel
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 68000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: FREALIGN
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, FREALIGN
詳細: C1 map calculated from approximately 11000 one-dimer-long microtubule segments

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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