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- EMDB-19915: Cryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19915
タイトルCryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii bound to NADH
マップデータCryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii bound to NADH
試料
  • 複合体: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii
    • タンパク質・ペプチド: x 6種
  • リガンド: x 5種
キーワードBioenergetics / anaerobic cryoEM / membrane protein / electron transport / redox-driven sodium pumping
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting) / electron transport chain / transmembrane transport / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / : / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfG/RsxG / 4Fe-4S domain ...Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / : / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfG/RsxG / 4Fe-4S domain / Putative Fe-S cluster / 4Fe-4S domain profile. / NqrDE/RnfAE / Ion-translocating oxidoreductase NqrB/RnfD / : / Rnf-Nqr subunit, membrane protein / NQR2, RnfD, RnfE family / 4Fe-4S dicluster domain / FMN-binding / FMN-binding domain / FMN_bind / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 4Fe-4S binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kumar A / Schuller JM
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)101075992European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular principles of redox-coupled sodium pumping of the ancient Rnf machinery.
著者: Anuj Kumar / Jennifer Roth / Hyunho Kim / Patricia Saura / Stefan Bohn / Tristan Reif-Trauttmansdorff / Anja Schubert / Ville R I Kaila / Jan M Schuller / Volker Müller /
要旨: The Rnf complex is the primary respiratory enzyme of several anaerobic prokaryotes that transfers electrons from ferredoxin to NAD and pumps ions (Na or H) across a membrane, powering ATP synthesis. ...The Rnf complex is the primary respiratory enzyme of several anaerobic prokaryotes that transfers electrons from ferredoxin to NAD and pumps ions (Na or H) across a membrane, powering ATP synthesis. Rnf is widespread in primordial organisms and the evolutionary predecessor of the Na-pumping NADH-quinone oxidoreductase (Nqr). By running in reverse, Rnf uses the electrochemical ion gradient to drive ferredoxin reduction with NADH, providing low potential electrons for nitrogenases and CO reductases. Yet, the molecular principles that couple the long-range electron transfer to Na translocation remain elusive. Here, we resolve key functional states along the electron transfer pathway in the Na-pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii using redox-controlled cryo-electron microscopy that, in combination with biochemical functional assays and atomistic molecular simulations, provide key insight into the redox-driven Na pumping mechanism. We show that the reduction of the unique membrane-embedded [2Fe2S] cluster electrostatically attracts Na, and in turn, triggers an inward/outward transition with alternating membrane access driving the Na pump and the reduction of NAD. Our study unveils an ancient mechanism for redox-driven ion pumping, and provides key understanding of the fundamental principles governing energy conversion in biological systems.
履歴
登録2024年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月19日-
現状2025年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19915.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19915.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii bound to NADH
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.75
最小 - 最大-6.7170596 - 16.875874
平均 (標準偏差)0.005576183 (±0.20399745)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 279.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_19915_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_19915_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii

全体名称: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii
要素
  • 複合体: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: RIBOFLAVIN

+
超分子 #1: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii

超分子名称: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #6, #3-#4, #2, #5
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 160 KDa

+
分子 #1: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 20.384445 KDa
配列文字列: MTLIFIMISA IFVNNFVLSR FLGICPFLGV SKQVETAVGM GVAVTFVMAL ASAITYVVQY AILDPLSLGY LQTIAFILII AALVQLVEM IIKKSSPSLY QALGVYLPLI TTNCAVLGVA LINIQNEYNF IETIFNGVGA ALGFTLAIVL FAGIRERLET S AVPKALEG ...文字列:
MTLIFIMISA IFVNNFVLSR FLGICPFLGV SKQVETAVGM GVAVTFVMAL ASAITYVVQY AILDPLSLGY LQTIAFILII AALVQLVEM IIKKSSPSLY QALGVYLPLI TTNCAVLGVA LINIQNEYNF IETIFNGVGA ALGFTLAIVL FAGIRERLET S AVPKALEG FPIALLTAGL MAIAFLGFSG MKL

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A

+
分子 #2: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 34.762801 KDa
配列文字列: MLNAILVPVG ILGVFGLIFG IGLAIAAKVF EVYEDPRVPL VRAALPGANC GGCGLPGCDA LAANIVGGSA AIDACPVGGA SCAAAVAEI MGMEAGSAVK KVATVICQGT CETAPNRAEY YGEMDCREAM IASGGSKGCR YGCLGYGTCK AVCPFDAIVI G EDGLPKVD ...文字列:
MLNAILVPVG ILGVFGLIFG IGLAIAAKVF EVYEDPRVPL VRAALPGANC GGCGLPGCDA LAANIVGGSA AIDACPVGGA SCAAAVAEI MGMEAGSAVK KVATVICQGT CETAPNRAEY YGEMDCREAM IASGGSKGCR YGCLGYGTCK AVCPFDAIVI G EDGLPKVD PEKCTSCGKC VEACPKSIMT LVPEAQEVIV KCHNFDKGKI ARLSCTTACI ACGACVKACR FDAITVENNC AK IDYDKCR QCYECVDKCP MNCISGDVEY GKSTAYIIEE NCIACGLCAK NCPVNAITGE IKKPPYVIDH DMCIGCGICF DKC RKSAIE MRPNKTK

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B

+
分子 #3: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 47.177758 KDa
配列文字列: MNVKHGTFKG GIHPPYRKES TAEVPLGFGK KPEMVIIPMS LHIGAPCTPI VKKGDTVFLG QRVGEPNGFV SVPVHASVSG KVIAVEERP HASGDRVMSV VIESDGLDTI DPSIKPYGTL EDMDADAIKK MVLNAGIVGL GGATFPTHVK LAIPPDKKVD C VVLNGAEC ...文字列:
MNVKHGTFKG GIHPPYRKES TAEVPLGFGK KPEMVIIPMS LHIGAPCTPI VKKGDTVFLG QRVGEPNGFV SVPVHASVSG KVIAVEERP HASGDRVMSV VIESDGLDTI DPSIKPYGTL EDMDADAIKK MVLNAGIVGL GGATFPTHVK LAIPPDKKVD C VVLNGAEC EPYLTADHHL MTSQAEKVVM GLKLAMKSVG VEKGFIGVED NKTDAIEALV KAIGNDSRLE VYSLHTKYPQ GA EKQLIAA ITGREVPSGA LPADAGVVVM NVGTAAQIAE SMITGLPLYK RYLTCTGDAI KNPQTIEIRI GVPFQSVIDQ CGG FSSEPG KVISGGPMMG VTQFVTDIPV MKGTSGILCL TKESAKIATP SNCIHCGKCV GVCPIHLQPL NIAEYSQRNM WDKC ESNNA MDCIECGSCS YICPAKRTLV SSIRVAKREI IAQRRKGN

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C

+
分子 #4: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 33.762004 KDa
配列文字列: MNELNLTVSS SPHIRAKHST ASIMQNVIIA LLPALAVAGY VFGLWALALV AICVISSVAT EAVIQKLLKK PITVNDWSAV VTGVLLAFN LPINAPWWIG VVGSVFAIAI VKQCFGGLGQ NFINPALAAR AFLLASWPGH MTSTAYIPLT DTVTTATPLA L LKAGETGS ...文字列:
MNELNLTVSS SPHIRAKHST ASIMQNVIIA LLPALAVAGY VFGLWALALV AICVISSVAT EAVIQKLLKK PITVNDWSAV VTGVLLAFN LPINAPWWIG VVGSVFAIAI VKQCFGGLGQ NFINPALAAR AFLLASWPGH MTSTAYIPLT DTVTTATPLA L LKAGETGS MPSTLDLFTG LNGVYGCIGE ISALALLIGG LYLIYKGIIS WRIPTIYLLT IAIFALLVGQ DPIVHMVSGG VM LGAFFMA TDYASSPVTA KGQIIYAIGC GLITMIIRLY GGYPEGCSYS ILLMNVATPL IERFTKERIY GVTKIKKEAK A

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D

+
分子 #5: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 20.544832 KDa
配列文字列: MNFMKNLTRG IIRENPTFVL VLGMCPTLAV TTSAINGMGM GLATMLVLIG SNVAISALRK VIPDNIRIPA FVVVIASFVT IVGMLMKAY VPALDAALGI FIPLIVVNCI ILARAEAFAF SNGIADSFAD AVGMGLGFTL ALTILGSIRE ILGAGSIFGF S LFGAAYEP ...文字列:
MNFMKNLTRG IIRENPTFVL VLGMCPTLAV TTSAINGMGM GLATMLVLIG SNVAISALRK VIPDNIRIPA FVVVIASFVT IVGMLMKAY VPALDAALGI FIPLIVVNCI ILARAEAFAF SNGIADSFAD AVGMGLGFTL ALTILGSIRE ILGAGSIFGF S LFGAAYEP VLLMILPPGA FLTLGLLIGL INWKTKKA

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E

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分子 #6: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G

分子名称: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
分子量理論値: 21.850881 KDa
配列文字列: METKEKVQID WKVVFKLGLI LFVISAVAAC ALALTNYVTA GTIEEMNVQT NTVARQEVLP KAADFEAVPA KDVEKIASEI GMEKPEELL EVYIGKSNGE VVGYTVKTGP TSGYAGEVQV LTGISADGVI TGITIIKSNE TPGLGAKASG VWNDQFTGKS A KEELVVVK ...文字列:
METKEKVQID WKVVFKLGLI LFVISAVAAC ALALTNYVTA GTIEEMNVQT NTVARQEVLP KAADFEAVPA KDVEKIASEI GMEKPEELL EVYIGKSNGE VVGYTVKTGP TSGYAGEVQV LTGISADGVI TGITIIKSNE TPGLGAKASG VWNDQFTGKS A KEELVVVK GTTKEGSNEI QAITGSTITS KAVTSGVNMS IQVYQNLSK

UniProtKB: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G

+
分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 10 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #9: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #10: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

+
分子 #11: RIBOFLAVIN

分子名称: RIBOFLAVIN / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: RBF
分子量理論値: 376.364 Da
Chemical component information

ChemComp-RBF:
RIBOFLAVIN / リボフラビン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 645102
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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