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- PDB-9erj: Cryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9erj
タイトルCryo-EM structure of sodium pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii reduced with low potential Ferredoxin
要素(Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit ...) x 6
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Bioenergetics / anaerobic cryoEM / electron transport / redox-driven sodium pumping
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting) / electron transport chain / transmembrane transport / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / : / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfG/RsxG / 4Fe-4S domain ...Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / : / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfG/RsxG / 4Fe-4S domain / Putative Fe-S cluster / 4Fe-4S domain profile. / NqrDE/RnfAE / Ion-translocating oxidoreductase NqrB/RnfD / : / Rnf-Nqr subunit, membrane protein / NQR2, RnfD, RnfE family / FMN-binding / FMN-binding domain / FMN_bind / 4Fe-4S dicluster domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 4Fe-4S binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN / IRON/SULFUR CLUSTER / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D / Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kumar, A. / Schuller, J.M.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)101075992European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular principles of redox-coupled sodium pumping of the ancient Rnf machinery.
著者: Anuj Kumar / Jennifer Roth / Hyunho Kim / Patricia Saura / Stefan Bohn / Tristan Reif-Trauttmansdorff / Anja Schubert / Ville R I Kaila / Jan M Schuller / Volker Müller /
要旨: The Rnf complex is the primary respiratory enzyme of several anaerobic prokaryotes that transfers electrons from ferredoxin to NAD and pumps ions (Na or H) across a membrane, powering ATP synthesis. ...The Rnf complex is the primary respiratory enzyme of several anaerobic prokaryotes that transfers electrons from ferredoxin to NAD and pumps ions (Na or H) across a membrane, powering ATP synthesis. Rnf is widespread in primordial organisms and the evolutionary predecessor of the Na-pumping NADH-quinone oxidoreductase (Nqr). By running in reverse, Rnf uses the electrochemical ion gradient to drive ferredoxin reduction with NADH, providing low potential electrons for nitrogenases and CO reductases. Yet, the molecular principles that couple the long-range electron transfer to Na translocation remain elusive. Here, we resolve key functional states along the electron transfer pathway in the Na-pumping Rnf complex from Acetobacterium woodii using redox-controlled cryo-electron microscopy that, in combination with biochemical functional assays and atomistic molecular simulations, provide key insight into the redox-driven Na pumping mechanism. We show that the reduction of the unique membrane-embedded [2Fe2S] cluster electrostatically attracts Na, and in turn, triggers an inward/outward transition with alternating membrane access driving the Na pump and the reduction of NAD. Our study unveils an ancient mechanism for redox-driven ion pumping, and provides key understanding of the fundamental principles governing energy conversion in biological systems.
履歴
登録2024年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A
B: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B
C: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C
D: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D
E: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E
G: Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,98924
ポリマ－178,4836
非ポリマー5,50718
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit ... , 6種, 6分子 ABCDEG

#1: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit A / Rnf electron transport complex subunit A


分子量: 20384.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC28, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
#2: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit B / Rnf electron transport complex subunit B


分子量: 34762.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC27, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
#3: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit C / Rnf electron transport complex subunit C


分子量: 47177.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC32, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
#4: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit D / Rnf electron transport complex subunit D


分子量: 33762.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC31, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
#5: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit E / Rnf electron transport complex subunit E


分子量: 20544.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC29, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)
#6: タンパク質 Na(+)-translocating ferredoxin:NAD(+) oxidoreductase complex subunit G / Rnf electron transport complex subunit G


分子量: 21850.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
参照: UniProt: H6LC30, ferredoxin-NAD+ oxidoreductase (Na+-transporting)

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非ポリマー , 5種, 18分子

#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-RBF / RIBOFLAVIN / RIBOFLAVINE / VITAMIN B2 / リボフラビン


分子量: 376.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: rhodobacter nitrogen fixation complex from Acetobacterium woodii
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.16 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Acetobacterium woodii DSM 1030 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The Rnf complex was reduced with low potential ferredoxin.
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260238 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00312922
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70517628
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.5061862
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452140
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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