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万見
- EMDB-1979: Structural Dynamics of Archaeal Small Heat Shock Proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1979
タイトルStructural Dynamics of Archaeal Small Heat Shock Proteins
マップデータSmall Hsp16.5 assembly
試料
  • 試料: Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii
  • タンパク質・ペプチド: Small Heat Shock Protein
機能・相同性Alpha crystallin/Hsp20 domain / response to stress
機能・相同性情報
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Haslbeck M / Kastenmueller A / Buchner J / Weinkauf S / Braun N
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2008
タイトル: Structural dynamics of archaeal small heat shock proteins.
著者: Martin Haslbeck / Andreas Kastenmüller / Johannes Buchner / Sevil Weinkauf / Nathalie Braun /
要旨: Small heat shock proteins (sHsps) are a widespread and diverse class of molecular chaperones. In vivo, sHsps contribute to thermotolerance. Recent evidence suggests that their function in the ...Small heat shock proteins (sHsps) are a widespread and diverse class of molecular chaperones. In vivo, sHsps contribute to thermotolerance. Recent evidence suggests that their function in the cellular chaperone network is to maintain protein homeostasis by complexing a variety of non-native proteins. One of the most characteristic features of sHsps is their organization into large, sphere-like structures commonly consisting of 12 or 24 subunits. Here, we investigated the functional and structural properties of Hsp20.2, an sHsp from Archaeoglobus fulgidus, in comparison to its relative, Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii. Hsp20.2 is active in suppressing the aggregation of different model substrates at physiological and heat-stress temperatures. Electron microscopy showed that Hsp20.2 forms two distinct types of octahedral oligomers of slightly different sizes, indicating certain structural flexibility of the oligomeric assembly. By three-dimensional analysis of electron microscopic images of negatively stained specimens, we were able to reconstitute 3D models of the assemblies at a resolution of 19 A. Under conditions of heat stress, the distribution of the structurally different Hsp20.2 assemblies changed, and this change was correlated with an increased chaperone activity. In analogy to Hsp20.2, Hsp16.5 oligomers displayed structural dynamics and exhibited increased chaperone activity under conditions of heat stress. Thus, temperature-induced conformational regulation of the activity of sHsps may be a general phenomenon in thermophilic archaea.
履歴
登録2011年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月25日-
マップ公開2011年11月25日-
更新2011年11月25日-
現状2011年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

Hsp16.5_smal...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1979.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Small Hsp16.5 assembly
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.59 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.008 / ムービー #1: 0.008
最小 - 最大-0.0460981 - 0.0736925
平均 (標準偏差)0.0000429399 (±0.00846677)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 203.52 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.591.591.59
M x/y/z128128128
origin x/y/z-0.000-0.000-0.000
length x/y/z203.520203.520203.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0460.0740.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii

全体名称: Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii
要素
  • 試料: Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii
  • タンパク質・ペプチド: Small Heat Shock Protein

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超分子 #1000: Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii

超分子名称: Hsp16.5 from Methanocaldococcus jannaschii / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 24mer / Number unique components: 1
分子量理論値: 396 KDa

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分子 #1: Small Heat Shock Protein

分子名称: Small Heat Shock Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Small Heat Shock Protein / 集合状態: 24mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
分子量理論値: 396 KDa
配列GO: response to stress / InterPro: Alpha crystallin/Hsp20 domain

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 50 mM Tris
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Staining with 1.5% (w/v) ammonium molybdate
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 100CX
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 160,000 times magnification
日付2007年5月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.9 µm / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

CTF補正詳細: whole image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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