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- EMDB-19773: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19773
タイトルFructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant
マップデータFructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant
試料
  • 複合体: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-6-phosphate aldolase 1
  • リガンド: water
キーワードfructose 6-phosphate aldolase / mutant / carboligation / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ketone catabolic process / fructose 6-phosphate aldolase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / fructose metabolic process / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase type 3B/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase, archaeal/bacterial / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-6-phosphate aldolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hebert H / Widersten M
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Other private218-0061 スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Structure of an Engineered Aldolase Catalyzing Carboligation of Arylated Ketones and Aldehydes, Capturing the Iminium Reaction Intermediate, Points Towards a Conserved Tyrosine ...タイトル: The Structure of an Engineered Aldolase Catalyzing Carboligation of Arylated Ketones and Aldehydes, Capturing the Iminium Reaction Intermediate, Points Towards a Conserved Tyrosine Residue as Catalytic Acid/Base
著者: Hebert H / Widersten M
履歴
登録2024年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19773.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19773.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Fructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 180 pix.
= 147.6 Å		0.82 Å/pix.
x 180 pix.
= 147.6 Å		0.82 Å/pix.
x 180 pix.
= 147.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.08513269 - 0.15205924
平均 (標準偏差)0.0008227345 (±0.009987121)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 147.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Fructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant, half1

ファイルemd_19773_half_map_1.map
注釈Fructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant, half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Fructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant, half2

ファイルemd_19773_half_map_2.map
注釈Fructose 6-phosphate aldolase, V134G129G166C107C163 mutant, half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant

全体名称: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant
要素
  • 複合体: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-6-phosphate aldolase 1
  • リガンド: water

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超分子 #1: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant

超分子名称: Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)

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分子 #1: Fructose-6-phosphate aldolase 1

分子名称: Fructose-6-phosphate aldolase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The TSHHHHH is a C-terminal His-tag not observed in the map
コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
分子量理論値: 23.89065 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MELYLDTSDV VAVKALSRIF PLAGVTTNPS IIAAGKKPLD VVLPQLHEAM GGQGRLFAQV MATTAEGMVN DALKLRSIIA DIVV(A1H5N)VPVT AEGLAAIKML KAEGIPTCGT AVYGAAQGLL SALAGAEYVG PYVNVIDAQG GSGIQTVTDL HQLLK MHAP ...文字列:
MELYLDTSDV VAVKALSRIF PLAGVTTNPS IIAAGKKPLD VVLPQLHEAM GGQGRLFAQV MATTAEGMVN DALKLRSIIA DIVV(A1H5N)VPVT AEGLAAIKML KAEGIPTCGT AVYGAAQGLL SALAGAEYVG PYVNVIDAQG GSGIQTVTDL HQLLK MHAP QAKVCAAGFK TPRQALDCLL AGCESITLPL DVAQQMISYP AVDAAVAKFE QDWQGAFGRT SITSHHHHH

UniProtKB: Fructose-6-phosphate aldolase 1

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 272 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 40.0 mM / 構成要素 - 式: C6H13NO4 / 構成要素 - 名称: bicine
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8165 / 平均露光時間: 2.2 sec. / 平均電子線量: 50.04 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode, 40 frames with 1.251 e-/A2 dose/frame
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 307612
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 115055
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3wnq


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Initial local fitting was done using Chimera and Phenix was used for flexible fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 156
得られたモデル

PDB-8s7i:
Fructose 6-phosphate aldolase, L107C/A129G/R134V/L163C/S166G mutant

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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