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- EMDB-19772: Fructose 6-phosphate aldolase (FSA) from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19772
タイトルFructose 6-phosphate aldolase (FSA) from Escherichia coli
マップデータFructose 6-phosphate aldolase
試料
  • 複合体: Fructose 6-phosphate aldolase
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-6-phosphate aldolase 1
キーワードfructose 6-phosphate aldolase / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ketone catabolic process / fructose 6-phosphate aldolase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / fructose metabolic process / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase type 3B/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase, archaeal/bacterial / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-6-phosphate aldolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hebert H / Widersten M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private218-0061
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Structure of an Engineered Aldolase Catalyzing Carboligation of Arylated Ketones and Aldehydes, Capturing the Iminium Reaction Intermediate, Points Towards a Conserved Tyrosine ...タイトル: The Structure of an Engineered Aldolase Catalyzing Carboligation of Arylated Ketones and Aldehydes, Capturing the Iminium Reaction Intermediate, Points Towards a Conserved Tyrosine Residue as Catalytic Acid/Base
著者: Hebert H / Widersten M
履歴
登録2024年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19772.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19772.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 33.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Fructose 6-phosphate aldolase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 206 pix.
= 170.98 Å		0.83 Å/pix.
x 206 pix.
= 170.98 Å		0.83 Å/pix.
x 206 pix.
= 170.98 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.013
最小 - 最大-0.03941633 - 0.06365586
平均 (標準偏差)0.0003096358 (±0.0044157323)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ206206206
Spacing206206206
セルA=B=C: 170.98 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Fructose 6-phosphate aldolase, halfmap1

ファイルemd_19772_half_map_1.map
注釈Fructose 6-phosphate aldolase, halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Fructose 6-phosphate aldolase, halfmap 2

ファイルemd_19772_half_map_2.map
注釈Fructose 6-phosphate aldolase, halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fructose 6-phosphate aldolase

全体名称: Fructose 6-phosphate aldolase
要素
  • 複合体: Fructose 6-phosphate aldolase
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-6-phosphate aldolase 1

-
超分子 #1: Fructose 6-phosphate aldolase

超分子名称: Fructose 6-phosphate aldolase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Fructose-6-phosphate aldolase 1

分子名称: Fructose-6-phosphate aldolase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The C-terminal TSHHHHH is a His-tag not observed in the map.
コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.895672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MELYLDTSDV VAVKALSRIF PLAGVTTNPS IIAAGKKPLD VVLPQLHEAM GGQGRLFAQV MATTAEGMVN DALKLRSIIA DIVVKVPVT AEGLAAIKML KAEGIPTLGT AVYGAAQGLL SALAGAEYVA PYVNRIDAQG GSGIQTVTDL HQLLKMHAPQ A KVLAASFK ...文字列:
MELYLDTSDV VAVKALSRIF PLAGVTTNPS IIAAGKKPLD VVLPQLHEAM GGQGRLFAQV MATTAEGMVN DALKLRSIIA DIVVKVPVT AEGLAAIKML KAEGIPTLGT AVYGAAQGLL SALAGAEYVA PYVNRIDAQG GSGIQTVTDL HQLLKMHAPQ A KVLAASFK TPRQALDCLL AGCESITLPL DVAQQMISYP AVDAAVAKFE QDWQGAFGRT SITSHHHHH

UniProtKB: Fructose-6-phosphate aldolase 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.3 mg/mL
緩衝液pH: 8.35 / 構成要素 - 濃度: 40.0 mM / 構成要素 - 式: C6H13NO4 / 構成要素 - 名称: bicine
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9816 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 48.64 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode, 45 frames at a dose of 1.08 e-/A2.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 251491
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 162766
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1l6w


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Initial fitting using Chimera and then Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 190
得られたモデル

PDB-8s7h:
Fructose 6-phosphate aldolase (FSA) from Escherichia coli

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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