[日本語] English
- EMDB-19653: Structure of the E3 ubiquitin ligase RNF213, determined by cryoEM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19653
タイトルStructure of the E3 ubiquitin ligase RNF213, determined by cryoEM
マップデータComposite unsharpened cryoEM map of RNF213, produced by a combination of local refinements of sub-domains, and used for model building and refinement
試料
  • 複合体: Human RNF213
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードE3 ubiquitin ligase / ATPase / carbohydrate-binding domain / RING domain / RZ domain / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process ...lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process / protein autoubiquitination / lipid droplet / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Naydenova K / Randow F
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
UK Research and Innovation (UKRI)U105170648 英国
Wellcome Trust222503/Z/21/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO Rep / : 2024
タイトル: Recognition of phylogenetically diverse pathogens through enzymatically amplified recruitment of RNF213.
著者: Ana Crespillo-Casado / Prathyush Pothukuchi / Katerina Naydenova / Matthew C J Yip / Janet M Young / Jerome Boulanger / Vimisha Dharamdasani / Ceara Harper / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G ...著者: Ana Crespillo-Casado / Prathyush Pothukuchi / Katerina Naydenova / Matthew C J Yip / Janet M Young / Jerome Boulanger / Vimisha Dharamdasani / Ceara Harper / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G Otten / Keith Boyle / Mayuri Gogoi / Harmit S Malik / Felix Randow /
要旨: Innate immunity senses microbial ligands known as pathogen-associated molecular patterns (PAMPs). Except for nucleic acids, PAMPs are exceedingly taxa-specific, thus enabling pattern recognition ...Innate immunity senses microbial ligands known as pathogen-associated molecular patterns (PAMPs). Except for nucleic acids, PAMPs are exceedingly taxa-specific, thus enabling pattern recognition receptors to detect cognate pathogens while ignoring others. How the E3 ubiquitin ligase RNF213 can respond to phylogenetically distant pathogens, including Gram-negative Salmonella, Gram-positive Listeria, and eukaryotic Toxoplasma, remains unknown. Here we report that the evolutionary history of RNF213 is indicative of repeated adaptation to diverse pathogen target structures, especially in and around its newly identified CBM20 carbohydrate-binding domain, which we have resolved by cryo-EM. We find that RNF213 forms coats on phylogenetically distant pathogens. ATP hydrolysis by RNF213's dynein-like domain is essential for coat formation on all three pathogens studied as is RZ finger-mediated E3 ligase activity for bacteria. Coat formation is not diffusion-limited but instead relies on rate-limiting initiation events and subsequent cooperative incorporation of further RNF213 molecules. We conclude that RNF213 responds to evolutionarily distant pathogens through enzymatically amplified cooperative recruitment.
履歴
登録2024年2月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19653.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite unsharpened cryoEM map of RNF213, produced by a combination of local refinements of sub-domains, and used for model building and refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 512 pix.
= 471.552 Å
0.92 Å/pix.
x 512 pix.
= 471.552 Å
0.92 Å/pix.
x 512 pix.
= 471.552 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.921 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.0022551 - 0.05472094
平均 (標準偏差)0.0004352499 (±0.0008523008)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 471.552 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human RNF213

全体名称: Human RNF213
要素
  • 複合体: Human RNF213
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: Human RNF213

超分子名称: Human RNF213 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: E3 ubiquitin ligase RNF213, human, N1045D natural variant
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 590 KDa

-
分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: N-terminally Strep-II tagged human RNF213, N1045D natural variant
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 596.45125 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP ...文字列:
MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP QDTALPHSQA QQSGPTGQPS QPPGTATTPL EGDGLSAPTE VGDSPLQAQA LGEAGVATGS EAQSSPQFQD HT EGEDQDA SIPSGGRGLS QEGTGPPTSA GEGHSRTEDA AQELLLPESK GGSSEPGTEL QTTEQQAGAS ASMAVDAVAE PAN AVKGAG KEMKEKTQRM KQPPATTPPF KTHCQEAETK TKDEMAAAEE KVGKNEQGEP EDLKKPEGKN RSAAAVKNEK EQKN QEADV QEVKASTLSP GGGVTVFFHA IISLHFPFNP DLHKVFIRGG EEFGESKWDS NICELHYTRD LGHDRVLVEG IVCIS KKHL DKYIPYKYVI YNGESFEYEF IYKHQQKKGE YVNRCLFIKS SLLGSGDWHQ YYDIVYMKPH GRLQKVMNHI TDGPRK DLV KGKQIAAALM LDSTFSILQT WDTINLNSFF TQFEQFCFVL QQPMIYEGQA QLWTDLQYRE KEVKRYLWQH LKKHVVP LP DGKSTDFLPV DCPVRSKLKT GLIVLFVVEK IELLLEGSLD WLCHLLTSDA SSPDEFHRDL SHILGIPQSW RLYLVNLC Q RCMDTRTYTW LGALPVLHCC MELAPRHKDA WRQPEDTWAA LEGLSFSPFR EQMLDTSSLL QFMREKQHLL SIDEPLFRS WFSLLPLSHL VMYMENFIEH LGRFPAHILD CLSGIYYRLP GLEQVLNTQD VQDVQNVQNI LEMLLRLLDT YRDKIPEEAL SPSYLTVCL KLHEAICSST KLLKFYELPA LSAEIVCRMI RLLSLVDSAG QRDETGNNSV QTVFQGTLAA TKRWLREVFT K NMLTSSGA SFTYVKEIEV WRRLVEIQFP AEHGWKESLL GDMEWRLTKE EPLSQITAYC NSCWDTKGLE DSVAKTFEKC II EAVSSAC QSQTSILQGF SYSDLRKFGI VLSAVITKSW PRTADNFDDI LKHLLTLADV KHVFRLCGTD EKILANVTED AKR LIAVAD SVLTKVVGDL LSGTILVGQL ELIIKHKNQF LDIWQLREKS LSPQDEQCAV EEALDWRREE LLLLKKEKRC VDSL LKMCG NVKHLIQVDF GVLAVRHSQD LSSKRLNDTV TVRLSTSSNS QRATHYHLSS QVQEMAGKID LLRDSHIFQL FWREA AEPL SEPKEDQEAA ELLSEPEEES ERHILELEEV YDYLYQPSYR KFIKLHQDLK SGEVTLAEID VIFKDFVNKY TDLDSE LKI MCTVDHQDQR DWIKDRVEQI KEYHHLHQAV HAAKVILQVK ESLGLNGDFS VLNTLLNFTD NFDDFRRETL DQINQEL IQ AKKLLQDISE ARCKGLQALS LRKEFICWVR EALGGINELK VFVDLASISA GENDIDVDRV ACFHDAVQGY ASLLFKLD P SVDFSAFMKH LKKLWKALDK DQYLPRKLCD SARNLEWLKT VNESHGSVER SSLTLATAIN QRGIYVIQAP KGGQKISPD TVLHLILPES PGSHEESREY SLEEVKELLN KLMLMSGKKD RNNTEVERFS EVFCSVQRLS QAFIDLHSAG NMLFRTWIAM AYCSPKQGV SLQMDFGLDL VTELKEGGDV TELLAALCRQ MEHFLDSWKR FVTQKRMEHF YLNFYTAEQL VYLSTELRKQ P PSDAALTM LSFIKSNCTL RDVLRASVGC GSEAARYRMR RVMEELPLML LSEFSLVDKL RIIMEQSMRC LPAFLPDCLD LE TLGHCLA HLAGMGGSPV ERCLPRGLQV GQPNLVVCGH SEVLPAALAV YMQTPSQPLP TYDEVLLCTP ATTFEEVALL LRR CLTLGS LGHKVYSLLF ADQLSYEVAR QAEELFHNLC TQQHREDYQL VMVCDGDWEH CYLPSAFSQH KVFVTPQAPL EAIQ AYLAG HYRVPKQTLS AAAVFNDRLC VGIVASERAG VGKSLYVKRL HDKMKMQLNV KNVPLKTIRL IDPQVDESRV LGALL PFLD AQYQKVPVLF HLDVTSSVQT GIWVFLFKLL ILQYLMDING KMWLRNPCHL YIVEILERRT SVPSRSSSAL RTRVPQ FSF LDIFPKVTCR PPKEVIDMEL SALRSDTEPG MDLWEFCSET FQRPYQYLRR FNQNQDLDTF QYQEGSVEGT PEECLQH FL FHCGVINPSW SELRNFARFL NYQLRDCEAS LFCNPSFIGD TLRGFKKFVV TFMIFMARDF ATPSLHTSDQ SPGKHMVT M DGVREEDLAP FSLRKRWESE PHPYVFFNDD HTTMTFIGFH LQPNINGSVD AISHLTGKVI KRDVMTRDLY QGLLLQRVP FNVDFDKLPR HKKLERLCLT LGIPQATDPD KTYELTTDNM LKILAIEMRF RCGIPVIIMG ETGCGKTRLI KFLSDLRRGG TNADTIKLV KVHGGTTADM IYSRVREAEN VAFANKDQHQ LDTILFFDEA NTTEAISCIK EVLCDHMVDG QPLAEDSGLH I IAACNPYR KHSEEMICRL ESAGLGYRVS MEETADRLGS IPLRQLVYRV HALPPSLIPL VWDFGQLSDV AEKLYIQQIV QR LVESISL DENGTRVITE VLCASQGFMR KTEDECSFVS LRDVERCVKV FRWFHEHSAM LLAQLNAFLS KSSVSKNHTE RDP VLWSLM LAIGVCYHAS LEKKDSYRKA IARFFPKPYD DSRLLLDEIT RAQDLFLDGV PLRKTIAKNL ALKENVFMMV VCIE LKIPL FLVGKPGSSK SLAKTIVADA MQGPAAYSDL FRSLKQVHLV SFQCSPHSTP QGIISTFRQC ARFQQGKDLQ QYVSV VVLD EVGLAEDSPK MPLKTLHPLL EDGCIEDDPA PHKKVGFVGI SNWALDPAKM NRGIFVSRGS PNETELIESA KGICSS DIL VQDRVQGYFA SFAKAYETVC KRQDKEFFGL RDYYSLIKMV FAAAKASNRK PSPQDIAQAV LRNFSGKDDI QALDIFL AN LPEAKCSEEV SPMQLIKQNI FGPSQKVPGG EQEDAESRYL LVLTKNYVAL QILQQTFFEG DQQPEIIFGS GFPKDQEY T QLCRNINRVK ICMETGKMVL LLNLQNLYES LYDALNQYYV HLGGQKYVDL GLGTHRVKCR VHPNFRLIVI EEKDVVYKH FPIPLINRLE KHYLDINTVL EKWQKSIVEE LCAWVEKFIN VKAHHFQKRH KYSPSDVFIG YHSDACASVV LQVIERQGPR ALTEELHQK VSEEAKSILL NCATPDAVVR LSAYSLGGFA AEWLSQEYFH RQRHNSFADF LQAHLHTADL ERHAIFTEIT T FSRLLTSH DCEILESEVT GRAPKPTLLW LQQFDTEYSF LKEVRNCLTN TAKCKILIFQ TDFEDGIRSA QLIASAKYSV IN EINKIRE NEDRIFVYFI TKLSRVGRGT AYVGFHGGLW QSVHIDDLRR STLMVSDVTR LQHVTISQLF APGDLPELGL EHR AEDGHE EAMETEASTS GEVAEVAEEA METESSEKVG KETSELGGSD VSILDTTRLL RSCVQSAVGM LRDQNESCTR NMRR VVLLL GLLNEDDACH ASFLRVSKMR LSVFLKKQEE SQFHPLEWLA REACNQDALQ EAGTFRHTLW KRVQGAVTPL LASMI SFID RDGNLELLTR PDTPPWARDL WMFIFSDTML LNIPLVMNNE RHKGEMAYIV VQNHMNLSEN ASNNVPFSWK IKDYLE ELW VQAQYITDAE GLPKKFVDIF QQTPLGRFLA QLHGEPQQEL LQCYLKDFIL LTMRVSTEEE LKFLQMALWS CTRKLKA AS EAPEEEVSLP WVHLAYQRFR SRLQNFSRIL TIYPQVLHSL MEARWNHELA GCEMTLDAFA AMACTEMLTR NTLKPSPQ A WLQLVKNLSM PLELICSDEH MQGSGSLAQA VIREVRAQWS RIFSTALFVE HVLLGTESRV PELQGLVTEH VFLLDKCLR ENSDVKTHGP FEAVMRTLCE CKETASKTLS RFGIQPCSIC LGDAKDPVCL PCDHVHCLRC LRAWFASEQM ICPYCLTALP DEFSPAVSQ AHREAIEKHA RFRQMCNSFF VDLVSTICFK DNAPPEKEVI ESLLSLLFVQ KGRLRDAAQR HCEHTKSLSP F NDVVDKTP VIRSVILKLL LKYSFHDVKD YIQEYLTLLK KKAFITEDKT ELYMLFINCL EDSILEKTSA YSRNDELNHL EE EGRFLKA YSPASRGREP ANEASVEYLQ EVARIRLCLD RAADFLSEPE GGPEMAKEKQ CYLQQVKQFC IRVENDWHRV YLV RKLSSQ RGMEFVQGLS KPGRPHQWVF PKDVVKQQGL RQDHPGQMDR YLVYGDEYKA LRDAVAKAVL ECKPLGIKTA LKAC KTPQS QQSAYFLLTL FREVAILYRS HNASLHPTPE QCEAVSKFIG ECKILSPPDI SRFATSLVDN SVPLLRAGPS DSNLD GTVT EMAIHAAAVL LCGQNELLEP LKNLAFSPAT MAHAFLPTMP EDLLAQARRW KGLERVHWYT CPNGHPCSVG ECGRPM EQS ICIDCHAPIG GIDHKPRDGF HLVKDKADRT QTGHVLGNPQ RRDVVTCDRG LPPVVFLLIR LLTHLALLLG ASQSSQA LI NIIKPPVRDP KGFLQQHILK DLEQLAKMLG HSADETIGVV HLVLRRLLQE QHQLSSRRLL NFDTELSTKE MRNNWEKE I AAVISPELEH LDKTLPTMNN LISQDKRISS NPVAKIIYGD PVTFLPHLPR KSVVHCSKIW SCRKRITVEY LQHIVEQKN GKERVPILWH FLQKEAELRL VKFLPEILAL QRDLVKQFQN VQQVEYSSIR GFLSKHSSDG LRQLLHNRIT VFLSTWNKLR RSLETNGEI NLPKDYCSTD LDLDTEFEIL LPRRRGLGLC ATALVSYLIR LHNEIVYAVE KLSKENNSYS VDAAEVTELH V ISYEVERD LTPLILSNCQ YQVEEGRETV QEFDLEKIQR QIVSRFLQGK PRLSLKGIPT LVYRHDWNYE HLFMDIKNKM AQ DSLPSSV ISAISGQLQS YSDACEVLSV VEVTLGFLST AGGDPNMQLN VYTQDILQMG DQTIHVLKAL NRCQLKHTIA LWQ FLSAHK SEQLLRLHKE PFGEISSRYK ADLSPENAKL LSTFLNQTGL DAFLLELHEM IILKLKNPQT QTEERFRPQW SLRD TLVSY MQTKESEILP EMASQFPEEI LLASCVSVWK TAAVLKWNRE MR

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / : ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 4.86 sec. / 平均電子線量: 29.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 143490
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8s24:
Structure of the E3 ubiquitin ligase RNF213, determined by cryoEM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る