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- EMDB-19568: DtpB hexamer from Streptomyces lividans -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19568
タイトルDtpB hexamer from Streptomyces lividans
マップデータ
試料
  • 複合体: Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans
    • タンパク質・ペプチド: Dyp-type peroxidase family
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
キーワードHeme / iron / dye-type peroxidase / METAL BINDING PROTEIN / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxidase activity / heme binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Dyp-type peroxidase, C-terminal / Dyp-type peroxidase, N-terminal / DyP-type peroxidase family. / Dyp-type peroxidase / Dimeric alpha-beta barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Dyp-type peroxidase family
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lividans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Worrall JAR / Chaplin AK / Allport T
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2024
タイトル: The oligomeric states of dye-decolorizing peroxidases from Streptomyces lividans and their implications for mechanism of substrate oxidation.
著者: Marina Lučić / Thomas Allport / Thomas A Clarke / Lewis J Williams / Michael T Wilson / Amanda K Chaplin / Jonathan A R Worrall /
要旨: A common evolutionary mechanism in biology to drive function is protein oligomerization. In prokaryotes, the symmetrical assembly of repeating protein units to form homomers is widespread, yet ...A common evolutionary mechanism in biology to drive function is protein oligomerization. In prokaryotes, the symmetrical assembly of repeating protein units to form homomers is widespread, yet consideration in vitro of whether such assemblies have functional or mechanistic consequences is often overlooked. Dye-decolorizing peroxidases (DyPs) are one such example, where their dimeric α + β barrel units can form various oligomeric states, but the oligomer influence, if any, on mechanism and function has received little attention. In this work, we have explored the oligomeric state of three DyPs found in Streptomyces lividans, each with very different mechanistic behaviors in their reactions with hydrogen peroxide and organic substrates. Using analytical ultracentrifugation, we reveal that except for one of the A-type DyPs where only a single sedimenting species is detected, oligomer states ranging from homodimers to dodecamers are prevalent in solution. Using cryo-EM on preparations of the B-type DyP, we determined a 3.02 Å resolution structure of a hexamer assembly that corresponds to the dominant oligomeric state in solution as determined by analytical ultracentrifugation. Furthermore, cryo-EM data detected sub-populations of higher-order oligomers, with one of these formed by an arrangement of two B-type DyP hexamers to give a dodecamer assembly. Our solution and structural insights of these oligomer states provide a new framework to consider previous mechanistic studies of these DyP members and are discussed in terms of long-range electron transfer for substrate oxidation and in the "storage" of oxidizable equivalents on the heme until a two-electron donor is available.
履歴
登録2024年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19568.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19568.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.652 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0656
最小 - 最大-0.07823597 - 0.25963172
平均 (標準偏差)0.00012681875 (±0.006994632)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 339.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19568_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19568_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans

全体名称: Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans
要素
  • 複合体: Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans
    • タンパク質・ペプチド: Dyp-type peroxidase family
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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超分子 #1: Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans

超分子名称: Hexamer complex of Dye-type peroxidase B from Streptomyces Lividans
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Streptomyces lividans (バクテリア)

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分子 #1: Dyp-type peroxidase family

分子名称: Dyp-type peroxidase family / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Streptomyces lividans (バクテリア)
分子量理論値: 34.172223 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGGEVEEPEP QMVLSPLTSA AIFLVVTIDS GGEDTVRDLL SDVASLERAV GFRAQPDGRL SCVTGIGSEA WDRLFSGARP AGLHPFREL DGPVHRAVAT PGDLLFHIRA SRLDLCFALA TEIMGRLRGA VTPQDEVHGF KYFDERDMLG FVDGTENPTG A AARRAVLV ...文字列:
MGGEVEEPEP QMVLSPLTSA AIFLVVTIDS GGEDTVRDLL SDVASLERAV GFRAQPDGRL SCVTGIGSEA WDRLFSGARP AGLHPFREL DGPVHRAVAT PGDLLFHIRA SRLDLCFALA TEIMGRLRGA VTPQDEVHGF KYFDERDMLG FVDGTENPTG A AARRAVLV GAEDPAFAGG SYAVVQKYLH DIDAWEGLSV EAQERVIGRR KMTDVELSDD VKPADSHVAL TSVTGPDGSD LE ILRDNMP FGSVGREEFG TYFIGYARTP EVTETMLERM FLGTASAPHD RILDFSTAVT GSLFFTPAAD FLEDLSARP

UniProtKB: Dyp-type peroxidase family

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分子 #2: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 47.19 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6yr4

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 24402
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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