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万見
- EMDB-1949: Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1949
タイトルHuman dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP
マップデータThree-dimensional volume of deltaPRD human dynamin 1 polymer
試料
  • 試料: GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer
  • タンパク質・ペプチド: Human dynamin 1 delta PRD
  • タンパク質・ペプチド: Human dynamin 1 pleckstrin homology domain
  • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
キーワードdynamin / endocytosis / GTP hydrolysis / membrane remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Formation of annular gap junctions ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Formation of annular gap junctions / endosome organization / Gap junction degradation / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Recycling pathway of L1 / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / antiviral innate immune response / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / cell projection / defense response / protein homooligomerization / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / endocytosis / Interferon alpha/beta signaling / GDP binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / nuclear membrane / protein homotetramerization / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / innate immune response / GTPase activity / apoptotic process / synapse / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Dynamin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.2 Å
データ登録者Chappie JS / Mears JA / Fang S / Leonard M / Schmid SL / Milligan RA / Hinshaw JE / Dyda F
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: A pseudoatomic model of the dynamin polymer identifies a hydrolysis-dependent powerstroke.
著者: Joshua S Chappie / Jason A Mears / Shunming Fang / Marilyn Leonard / Sandra L Schmid / Ronald A Milligan / Jenny E Hinshaw / Fred Dyda /
要旨: The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process ...The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process remain a mystery. We present the GMPPCP-bound structures of the truncated human dynamin 1 helical polymer at 12.2 Å and a fusion protein, GG, linking human dynamin 1's catalytic G domain to its GTPase effector domain (GED) at 2.2 Å. The structures reveal the position and connectivity of dynamin fragments in the assembled structure, showing that G domain dimers only form between tetramers in sequential rungs of the dynamin helix. Using chemical crosslinking, we demonstrate that dynamin tetramers are made of two dimers, in which the G domain of one molecule interacts in trans with the GED of another. Structural comparison of GG(GMPPCP) to the GG transition-state complex identifies a hydrolysis-dependent powerstroke that may play a role in membrane-remodeling events necessary for fission.
履歴
登録2011年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年10月6日-
マップ公開2011年10月6日-
更新2011年10月6日-
現状2011年10月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 227
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 227
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zys
  • 表面レベル: 227
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3zys
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1949.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1949.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Three-dimensional volume of deltaPRD human dynamin 1 polymer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.26 Å/pix.
x 200 pix.
= 452. Å		2.26 Å/pix.
x 200 pix.
= 452. Å		2.26 Å/pix.
x 200 pix.
= 452. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 227.0 / ムービー #1: 227
最小 - 最大-749.477999999999952 - 817.053999999999974
平均 (標準偏差)37.000599999999999 (±200.730999999999995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-99
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 452 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.262.262.26
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z452.000452.000452.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-99
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-749.478817.05437.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer

全体名称: GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer
要素
  • 試料: GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer
  • タンパク質・ペプチド: Human dynamin 1 delta PRD
  • タンパク質・ペプチド: Human dynamin 1 pleckstrin homology domain
  • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1

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超分子 #1000: GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer

超分子名称: GMPPCP-stablized human dynamin 1 delta PRD polymer / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical assembly of dynamin tetramers / Number unique components: 3

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分子 #1: Human dynamin 1 delta PRD

分子名称: Human dynamin 1 delta PRD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Human dynamin 1 delta PRD / 詳細: contains bound GMPPCP / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Plasma membrane and cytosol
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: PMALC2XP5D

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分子 #2: Human dynamin 1 pleckstrin homology domain

分子名称: Human dynamin 1 pleckstrin homology domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Human dynamin 1 pleckstrin homology domain / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Plasma membrane and cytosol
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: PSKB-LNB

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分子 #3: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1

分子名称: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: PET11A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM Hepes pH 7.5, 50 mM NaCl, 2 mM EGTA, 4 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mg/ml 0.4 um 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phospho-L-serine (DOPS) liposomes, 2 mM GMPPCP
グリッド詳細: 400 mesh C-flat grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Manual
手法: Absorbed samples to grids, blotted, washed with 20 mM Hepes pH 7.5, blotted and plunged.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
温度最低: 93 K / 最高: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000X magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: Images were collected on CCD
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 side entry cryo-stage / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.52 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 27.3 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider
詳細: A total of 4,814 helical segments were incorporated by the IHRSR algorithm into the final reconstruction after 50 cycles
CTF補正詳細: Each image using ACE2

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3zyc


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: YUP
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Manual and Flexible fitting. Models were initially placed manually and initial positions were refined using the YUP.SCX method of the YUP software package
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3zys:
Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3ljb


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: YUP
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Manual and Flexible fitting. Models were initially placed manually and initial positions were refined using the YUP.SCX method of the YUP software package
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3zys:
Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1dyn


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: YUP
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Manual and Flexible fitting. Models were initially placed manually and initial positions were refined using the YUP.SCX method of the YUP software package
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3zys:
Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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