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万見
- EMDB-19455: Human mitochondrial RNase Z complex with ELAC2-D550N catalytic mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19455
タイトルHuman mitochondrial RNase Z complex with ELAC2-D550N catalytic mutant and tRNA-Gln precursor (Composite model)
マップデータComposite map of human mitochondrial RNase Z complex with mitochondrial tRNA-Gln precursor
試料
  • 複合体: Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
    • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
    • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • RNA: Human mitochondrial tRNA-Gln precursor with 3' trailer RNA
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードtRNA processing / RNase Z / endonuclease / mitochondrial / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing ...tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial ribonuclease P complex / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA modification in the mitochondrion / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA 3'-end processing / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / cholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / C21-steroid hormone metabolic process / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA 3'-end processing / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / tRNA-specific ribonuclease activity / L-isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA decay / : / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase (NAD+) activity / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial translation / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Branched-chain amino acid catabolism / tRNA processing in the nucleus / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / Mitochondrial protein degradation / RNA endonuclease activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / fatty acid metabolic process / mitochondrion organization / lipid metabolic process / mRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain ...tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Metallo-beta-lactamase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA methyltransferase 10 homolog C / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Bhatta A / Yu RD / Kuhle B / Hillen HS
資金援助 ドイツ, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1190 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FOR2848 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1565 ドイツ
German Research Foundation (DFG)EXC 2067/1 390729940 ドイツ
European Research Council (ERC)101116869European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Molecular basis of human nuclear and mitochondrial tRNA 3' processing.
著者: Arjun Bhatta / Bernhard Kuhle / Ryan D Yu / Lucas Spanaus / Katja Ditter / Katherine E Bohnsack / Hauke S Hillen /
要旨: Eukaryotic transfer RNA (tRNA) precursors undergo sequential processing steps to become mature tRNAs. In humans, ELAC2 carries out 3' end processing of both nucleus-encoded (nu-tRNAs) and ...Eukaryotic transfer RNA (tRNA) precursors undergo sequential processing steps to become mature tRNAs. In humans, ELAC2 carries out 3' end processing of both nucleus-encoded (nu-tRNAs) and mitochondria-encoded (mt-tRNAs) tRNAs. ELAC2 is self-sufficient for processing of nu-tRNAs but requires TRMT10C and SDR5C1 to process most mt-tRNAs. Here we show that TRMT10C and SDR5C1 specifically facilitate processing of structurally degenerate mt-tRNAs lacking the canonical elbow. Structures of ELAC2 in complex with TRMT10C, SDR5C1 and two divergent mt-tRNA substrates reveal two distinct mechanisms of pre-tRNA recognition. While canonical nu-tRNAs and mt-tRNAs are recognized by direct ELAC2-RNA interactions, processing of noncanonical mt-tRNAs depends on protein-protein interactions between ELAC2 and TRMT10C. These results provide the molecular basis for tRNA 3' processing in both the nucleus and the mitochondria and explain the organelle-specific requirement for additional factors. Moreover, they suggest that TRMT10C-SDR5C1 evolved as a mitochondrial tRNA maturation platform to compensate for the structural erosion of mt-tRNAs in bilaterian animals.
履歴
登録2024年1月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月8日-
マップ公開2025年1月8日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19455.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19455.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of human mitochondrial RNase Z complex with mitochondrial tRNA-Gln precursor
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å

表面

投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0
最小 - 最大-28.65091 - 56.393979999999999
平均 (標準偏差)0.006951934 (±1.0889099)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 333.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19455_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Consensus refinement map of human mitochondrial RNase Z...

ファイルemd_19455_additional_1.map
注釈Consensus refinement map of human mitochondrial RNase Z complex with mitochondrial tRNA-Gln precursor - Sharpened
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused refinement map centered around ELAC2 density

ファイルemd_19455_additional_2.map
注釈Focused refinement map centered around ELAC2 density
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local resolution filtered focused refinement map centered around...

ファイルemd_19455_additional_3.map
注釈Local resolution filtered focused refinement map centered around ELAC2 density
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local resolution filtered consensus refinement map centered

ファイルemd_19455_additional_4.map
注釈Local resolution filtered consensus refinement map centered
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor

全体名称: Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor
要素
  • 複合体: Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
    • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
    • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • RNA: Human mitochondrial tRNA-Gln precursor with 3' trailer RNA
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor

超分子名称: Human mitochondrial RNase Z complex with tRNA-Gln precursor
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

分子名称: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.947021 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY ...文字列:
MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY SASKGGIVGM TLPIARDLAP IGIRVMTIAP GLFGTPLLTS LPEKVCNFLA SQVPFPSRLG DPAEYAHLVQ AI IENPFLN GEVIRLDGAI RMQP

UniProtKB: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

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分子 #2: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

分子名称: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tRNase Z
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.169336 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAPRKDPLR HLRTREKRGP SGCSGGPNTV YLQVVAAGSR DSGAALYVFS EFNRYLFNCG EGVQRLMQEH KLKVARLDNI FLTRMHWSN VGGLSGMILT LKETGLPKCV LSGPPQLEKY LEAIKIFSGP LKGIELAVRP HSAPEYEDET MTVYQIPIHS E QRRGKHQP ...文字列:
SNAPRKDPLR HLRTREKRGP SGCSGGPNTV YLQVVAAGSR DSGAALYVFS EFNRYLFNCG EGVQRLMQEH KLKVARLDNI FLTRMHWSN VGGLSGMILT LKETGLPKCV LSGPPQLEKY LEAIKIFSGP LKGIELAVRP HSAPEYEDET MTVYQIPIHS E QRRGKHQP WQSPERPLSR LSPERSSDSE SNENEPHLPH GVSQRRGVRD SSLVVAFICK LHLKRGNFLV LKAKEMGLPV GT AAIAPII AAVKDGKSIT HEGREILAEE LCTPPDPGAA FVVVECPDES FIQPICENAT FQRYQGKADA PVALVVHMAP ASV LVDSRY QQWMERFGPD TQHLVLNENC ASVHNLRSHK IQTQLNLIHP DIFPLLTSFR CKKEGPTLSV PMVQGECLLK YQLR PRREW QRDAIITCNP EEFIVEALQL PNFQQSVQEY RRSAQDGPAP AEKRSQYPEI IFLGTGSAIP MKIRNVSATL VNISP DTSL LLDCGEGTFG QLCRHYGDQV DRVLGTLAAV FVSHLHANHH TGLPSILLQR ERALASLGKP LHPLLVVAPN QLKAWL QQY HNQCQEVLHH ISMIPAKCLQ EGAEISSPAV ERLISSLLRT CDLEEFQTCL VRHCKHAFGC ALVHTSGWKV VYSGDTM PC EALVRMGKDA TLLIHEATLE DGLEEEAVEK THSTTSQAIS VGMRMNAEFI MLNHFSQRYA KVPLFSPNFS EKVGVAFD H MKVCFGDFPT MPKLIPPLKA LFAGDIEEME ERREKRELRQ VRAALLSREL AGGLEDGEPQ QKRAHTEEPQ AKKVRAQ

UniProtKB: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

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分子 #3: tRNA methyltransferase 10 homolog C

分子名称: tRNA methyltransferase 10 homolog C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.165094 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: SNAAATREFI EMWRLLGREV PEHITEEELK TLMECVSNTA KKKYLKYLYT KEKVKKARQI KKEMKAAARE EAKNIKLLET TEEDKQKNF LFLRLWDRNM DIAMGWKGAQ AMQFGQPLVF DMAYENYMKR KELQNTVSQL LESEGWNRRN VDPFHIYFCN L KIDGALHR ...文字列:
SNAAATREFI EMWRLLGREV PEHITEEELK TLMECVSNTA KKKYLKYLYT KEKVKKARQI KKEMKAAARE EAKNIKLLET TEEDKQKNF LFLRLWDRNM DIAMGWKGAQ AMQFGQPLVF DMAYENYMKR KELQNTVSQL LESEGWNRRN VDPFHIYFCN L KIDGALHR ELVKRYQEKW DKLLLTSTEK SHVDLFPKDS IIYLTADSPN VMTTFRHDKV YVIGSFVDKS MQPGTSLAKA KR LNLATEC LPLDKYLQWE IGNKNLTLDQ MIRILLCLKN NGNWQEALQF VPKRKHTGFL EISQHSQEFI NRLKKAKT

UniProtKB: tRNA methyltransferase 10 homolog C

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分子 #4: Human mitochondrial tRNA-Gln precursor with 3' trailer RNA

分子名称: Human mitochondrial tRNA-Gln precursor with 3' trailer RNA
タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.058283 KDa
配列文字列:
UAGGAUGGGG UGUGAUAGGU GGCACGGAGA AUUUUGGAUU CUCAGGGAUG GGUUCGAUUC UCAUAGUCCU AGGCUCCGAG GUGAUUUUC AAGCUCG

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #6: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC8H18N2O4SNaHEPES sodium salt
20.0 mMNaClsodium chloride
20.0 uMZnCl2Zinc chloride
2.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 12168828 / 詳細: Particles picked by neural net based picker in Warp
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 75812
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7onu

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

bq52

chain_id: E, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8rr3:
Human mitochondrial RNase Z complex with ELAC2-D550N catalytic mutant and tRNA-Gln precursor (Composite model)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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