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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Composite map of bacteriophage JBD30 capsid - neck complex | |||||||||
![]() | Composite map of bacteriophage JBD30 capsid-neck complex | |||||||||
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![]() | bacteriophage JBD30 / virion / capsid / connector / neck / portal / adaptor / stopper / tail / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Phage tail terminator protein / Protein of unknown function UCP028589 / Protein of unknown function DUF935 / Portal protein of Mu bacteriophage / Bacteriophage Mu, Gene product J / Bacteriophage Mu, Gp36 / Bacteriophage Mu, GpT / Mu-like prophage major head subunit gpT 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å | |||||||||
![]() | Valentova L / Fuzik T / Plevka P | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30. 著者: Lucie Valentová / Tibor Füzik / Jiří Nováček / Zuzana Hlavenková / Jakub Pospíšil / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection ...Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosa via the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment. #1: ![]() タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30 著者: Valentova L / Plevka P / Fuzik T / Novacek J / Pospisil J | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.1 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 23.3 KB 23.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 199.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8rqeMC ![]() 8rk3C ![]() 8rk4C ![]() 8rk5C ![]() 8rk6C ![]() 8rk7C ![]() 8rk8C ![]() 8rk9C ![]() 8rkaC ![]() 8rkbC ![]() 8rkcC ![]() 8rknC ![]() 8rkoC ![]() 8rkxC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Composite map of bacteriophage JBD30 capsid-neck complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Pseudomonas phage JBD30
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudomonas phage JBD30
超分子 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Phage JBD30 was propagated in P. aeruginosa strain BAA-28 and purified using CsCl gradient. NCBI-ID: 1223260 / 生物種: Pseudomonas phage JBD30 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 20.19 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: JBD30 capsid / 直径: 640.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Mu-like prophage FluMu N-terminal domain-containing protein
分子 | 名称: Mu-like prophage FluMu N-terminal domain-containing protein タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Minor capsid protein gp39 / コピー数: 420 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 12.112113 KDa |
配列 | 文字列: MARQNSAAKT TAKSKTDPAT EKPKDDTLPD STDDASPTAP ETPATKPDSA SDEVEGVFVR ATVERRCRAG FCFDKEGQGF ADGVLSDEQ LEALESDPLL KVERCTFSGN QEGE UniProtKB: Mu-like prophage FluMu N-terminal domain-containing protein |
-分子 #2: Bacteriophage Mu GpT domain-containing protein
分子 | 名称: Bacteriophage Mu GpT domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: major capsid protein gp38 / コピー数: 415 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 33.69498 KDa |
配列 | 文字列: MAIITPALIS ALKTSFQKHF QDALATAPST YLQVATVIPS TTASNTYGWL GQFPKLREWI GQRVIKDMAA QGYQITNKLF ESTVGVKRT DIEDDNLGVY GPLMQEMGRA AGAHPDELVF ALLKAGNANL CYDGQNFFDT DHPVYPNVDG TGTATTVSNL F APAADPGA ...文字列: MAIITPALIS ALKTSFQKHF QDALATAPST YLQVATVIPS TTASNTYGWL GQFPKLREWI GQRVIKDMAA QGYQITNKLF ESTVGVKRT DIEDDNLGVY GPLMQEMGRA AGAHPDELVF ALLKAGNANL CYDGQNFFDT DHPVYPNVDG TGTATTVSNL F APAADPGA AWYLLDTSRS LKPLIYQERM KPSFTSMTKE DDEQVFMADE YRYGVRSRCN VGFGFWQLAA MSTEELNQVN FE KVYDAMR NQKADGGRPL DIRPNLLVVP TTLRSKAKEV VGVQRLANGA DNPNFELVQV LDTAWLN UniProtKB: Bacteriophage Mu GpT domain-containing protein |
-分子 #3: Stopper protein
分子 | 名称: Stopper protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: stopper protein gp42 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.990168 KDa |
配列 | 文字列: MSDPFDYLFL EPLLIERIRS EVPGLAIVSG VPDLATLSEQ DQPAPSAYVV YLGDETGTGA DHQGGQRAIQ TVGQQWAVVL VVHYADSSN SGEGARREAG PLLGRLVKAL TGWAPAIDVA PLARSARQSP ATYASGYLYF PLVFTARFVY PRIKSWKP UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #4: Virion structural protein
分子 | 名称: Virion structural protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: major tail protein gp44 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 26.983729 KDa |
配列 | 文字列: MAQETYFYGQ GEIDAAPIVN GVLGKWRWIQ DVSAMSIQLA VEKVEHKESY SGQKALVRSF PIGKTATVNI TLHSIGPDNL ALTLYGKVV AKAAGSVTGE VLPADLVAGD VIRLANFGVS ELVITDSASS PAPLDPQYYA LRADGAYGEV QLLGLPTPAP T QPFKAAYE ...文字列: MAQETYFYGQ GEIDAAPIVN GVLGKWRWIQ DVSAMSIQLA VEKVEHKESY SGQKALVRSF PIGKTATVNI TLHSIGPDNL ALTLYGKVV AKAAGSVTGE VLPADLVAGD VIRLANFGVS ELVITDSASS PAPLDPQYYA LRADGAYGEV QLLGLPTPAP T QPFKAAYE YAATKQVGMF TAPQPTVALR YKGINLAEGG APVIVELYKV ATDPLQELAL ISDGNTVAGM QISGGILLDT SK PDTGDLG RFGRIIQLG UniProtKB: Virion structural protein |
-分子 #5: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 詳細: portal protein gp32 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 57.791332 KDa |
配列 | 文字列: MAQIVDVYGN PIRTQQLREP QTSRLAGLAK EFAQHPAKGL TPAKLARILV EAEQGNLQAQ AELFMDMEER DAHLFAEMSK RKRAILGLD WAVEPPRNAS AAEKADADYL HELLLDLEGL EDLLLDALDG IGHGYSCIEL EWALQGREWM PLAFHHRPQS W FQLNPEDQ ...文字列: MAQIVDVYGN PIRTQQLREP QTSRLAGLAK EFAQHPAKGL TPAKLARILV EAEQGNLQAQ AELFMDMEER DAHLFAEMSK RKRAILGLD WAVEPPRNAS AAEKADADYL HELLLDLEGL EDLLLDALDG IGHGYSCIEL EWALQGREWM PLAFHHRPQS W FQLNPEDQ NELRLRDNSP AGEALQPFGW IIHRPRARSG YVARSGLFRV LAWPYLFRHY ATSDLAEMLE IYGLPIRLGK YP PGTADEE KATLLRAVTG LGHAAAGIIP ETMAIDFQQA AQGSSDPFLA MMRQSEDAIS KAVLGGTLTS TTSQSGGGAF ALG QVHNEV RHDLLASDAR QLAATLSRDL LWPLLVLNRP GSPDVRRAPR LVFDLREQAD ITSMAQSIPA LVNVGLEIPS AWVY DKLGI PQPAKNEPVL RSAAQPAILS RQHGQRVAAL ATIVGPRYGD QQALDKALAS LPAKDMQDQV NDLLAPLLEA VNRGD SETE LLGALAEAFP DMDDSALTDA LHRLLFAADT WGRLHGNLDR ID UniProtKB: Portal protein |
-分子 #6: DUF1320 domain-containing protein
分子 | 名称: DUF1320 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 詳細: adaptor protein gp41 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.155176 KDa |
配列 | 文字列: MSYCTLADLI EQYSEQKIRE VSDRVNKPAT TIDTVIVDRA IADADSEIDL HLHGRYQLPL ASVPTALKRI ACGLAYANLH IVLKEENPV YKTAEHLRKL LSGIANGKLS LALDADGKPA PVANTVQISE GRNDWGADW UniProtKB: DUF1320 domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: 10 mM MgSO4, 10 mM NaCl, 50 mM Tris pH 8 | ||||||||||||
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: Gatan Solarus II | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||
詳細 | phage titer 10^11 PFU |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11300 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |