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万見
- EMDB-1943: Feline Calicivirus strain F9 decorated with Junctional Adhesion M... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1943
タイトルFeline Calicivirus strain F9 decorated with Junctional Adhesion Molecule A
マップデータThree-dimensional reconstruction of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A prior to conformational changes
試料
  • 試料: Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A
  • ウイルス: Feline calicivirus (ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Junctional Adhesion Molecule A
キーワードfeline / calicivirus / virus / virion / junctional adhesion molecule
生物種Felis catus (イエネコ) / Feline calicivirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.8 Å
データ登録者Bhella D / Goodfellow IG
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2011
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A at 9-angstrom resolution reveals receptor-induced flexibility and two distinct ...タイトル: The cryo-electron microscopy structure of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A at 9-angstrom resolution reveals receptor-induced flexibility and two distinct conformational changes in the capsid protein VP1.
著者: David Bhella / Ian G Goodfellow /
要旨: Caliciviridae are small icosahedral positive-sense RNA-containing viruses and include the human noroviruses, a leading cause of infectious acute gastroenteritis and feline calicivirus (FCV), which ...Caliciviridae are small icosahedral positive-sense RNA-containing viruses and include the human noroviruses, a leading cause of infectious acute gastroenteritis and feline calicivirus (FCV), which causes respiratory illness and stomatitis in cats. FCV attachment and entry is mediated by feline junctional adhesion molecule A (fJAM-A), which binds to the outer face of the capsomere, inducing a conformational change in the capsid that may be important for viral uncoating. Here we present the results of our structural investigation of the virus-receptor interaction and ensuing conformational changes. Cryo-electron microscopy and three-dimensional image reconstruction were used to solve the structure of the virus decorated with a soluble fragment of the receptor at subnanometer resolution. In initial reconstructions, the P domains of the capsid protein VP1 and fJAM-A were poorly resolved. Sorting experiments led to improved reconstructions of the FCV-fJAM-A complex both before and after the induced conformational change, as well as in three transition states. These data showed that the P domain becomes flexible following fJAM-A binding, leading to a loss of icosahedral symmetry. Furthermore, two distinct conformational changes were seen; an anticlockwise rotation of up to 15° of the P domain was observed in the AB dimers, while tilting of the P domain away from the icosahedral 2-fold axis was seen in the CC dimers. A list of putative contact residues was calculated by fitting high-resolution coordinates for fJAM-A and VP1 to the reconstructed density maps, highlighting regions in both virus and receptor important for virus attachment and entry.
履歴
登録2011年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年8月12日-
マップ公開2012年8月22日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1943.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1943.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 49.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Three-dimensional reconstruction of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A prior to conformational changes
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.06 Å/pix.
x 299 pix.
= 615.94 Å		2.06 Å/pix.
x 299 pix.
= 615.94 Å		2.06 Å/pix.
x 299 pix.
= 615.94 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 47.0 / ムービー #1: 47
最小 - 最大-406.0 - 477.0
平均 (標準偏差)2.17646742 (±66.621780400000006)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-149-149-149
サイズ299299299
Spacing299299299
セルA=B=C: 615.94 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z2.062.062.06
M x/y/z299299299
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z615.940615.940615.940
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-149-149-149
NC/NR/NS299299299
D min/max/mean-406.000477.0002.176

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A

全体名称: Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A
要素
  • 試料: Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A
  • ウイルス: Feline calicivirus (ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Junctional Adhesion Molecule A

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超分子 #1000: Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A

超分子名称: Feline Calicivirus decorated with junctional adhesion molecule A
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: T3 icosahedral capsid / Number unique components: 2
分子量理論値: 16 MDa

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超分子 #1: Feline calicivirus

超分子名称: Feline calicivirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Feline calicivirus / NCBI-ID: 11978 / 生物種: Feline calicivirus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Feline calicivirus
宿主生物種: Felis catus (イエネコ) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 10.7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 415 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Junctional Adhesion Molecule A

分子名称: Junctional Adhesion Molecule A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: fJAM-A
詳細: Virus was incubated in the presence of a soluble fragment of fJAM-A at 4oC for one hour
コピー数: 180 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Felis catus (イエネコ) / 別称: Domestic cat
分子量理論値: 29 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組換プラスミド: pDEF:fJAM:Fc

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッド詳細: 400 mesh R2/2 C-flat
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: blot for five seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
温度平均: 97 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 100k times mag in digital micrograph
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each particle corrected using bsoft
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: em3dr2 / 使用した粒子像数: 862

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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