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万見
- EMDB-19359: Structure of the core ISC complex under turnover conditions (frat... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19359
タイトルStructure of the core ISC complex under turnover conditions (frataxin-bound)
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase
    • タンパク質・ペプチド: LYR motif-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
    • タンパク質・ペプチド: Frataxin mature form
    • タンパク質・ペプチド: Acyl carrier protein
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
  • リガンド: water
キーワードcysteine desulfurase / FeS biosynthesis / FeS biogenesis / mitochondria / Friedreich's ataxia / frataxin / ferredoxin / FDX2 / iron-sulfur cluster / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lyase activity / iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / proprioception / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / sulfur carrier activity ...positive regulation of lyase activity / iron-sulfur cluster chaperone activity / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / proprioception / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / sulfur carrier activity / Complex III assembly / iron chaperone activity / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / negative regulation of organ growth / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Mitochondrial protein import / embryo development ending in birth or egg hatching / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / iron-sulfur cluster assembly complex / oxidative phosphorylation / response to iron ion / [2Fe-2S] cluster assembly / adult walking behavior / heme biosynthetic process / negative regulation of multicellular organism growth / organ growth / lipid A biosynthetic process / muscle cell cellular homeostasis / iron-sulfur cluster assembly / lipid biosynthetic process / ferroxidase / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / acyl binding / acyl carrier activity / protein autoprocessing / ferroxidase activity / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / ferric iron binding / protein maturation / enzyme activator activity / ferrous iron binding / iron ion transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular response to hydrogen peroxide / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / molecular adaptor activity / intracellular iron ion homeostasis / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / lipid binding / centrosome / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / : / Frataxin / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain ...LYRM4, LYR domain / : / Frataxin / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Frataxin/CyaY superfamily / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl carrier protein / Frataxin, mitochondrial / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Steinhilper R / Murphy BJ
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Two-stage binding of mitochondrial ferredoxin-2 to the core iron-sulfur cluster assembly complex.
著者: Ralf Steinhilper / Linda Boß / Sven-A Freibert / Vinzent Schulz / Nils Krapoth / Susann Kaltwasser / Roland Lill / Bonnie J Murphy /
要旨: Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises ...Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises the scaffold protein ISCU2, the cysteine desulfurase subcomplex NFS1-ISD11-ACP1, the allosteric activator frataxin (FXN) and the electron donor ferredoxin-2 (FDX2). The structural interaction of FDX2 with the complex remains unclear. Here, we present cryo-EM structures of the human FDX2-bound core ISC complex showing that FDX2 and FXN compete for overlapping binding sites. FDX2 binds in either a 'distal' conformation, where its helix F interacts electrostatically with an arginine patch of NFS1, or a 'proximal' conformation, where this interaction tightens and the FDX2-specific C terminus binds to NFS1, facilitating the movement of the [2Fe-2S] cluster of FDX2 closer to the ISCU2 FeS cluster assembly site for rapid electron transfer. Structure-based mutational studies verify the contact areas of FDX2 within the core ISC complex.
履歴
登録2024年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2024年12月18日-
現状2024年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19359.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19359.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 238.464 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 238.464 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 238.464 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.8963005 - 1.403305
平均 (標準偏差)0.0010661781 (±0.038304746)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 238.464 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19359_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_19359_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_19359_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_19359_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under tur...

全体名称: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions
要素
  • 複合体: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase
    • タンパク質・ペプチド: LYR motif-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
    • タンパク質・ペプチド: Frataxin mature form
    • タンパク質・ペプチド: Acyl carrier protein
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under tur...

超分子名称: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase

分子名称: Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cysteine desulfurase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.165566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSLRPLYMDV QATTPLDPRV LDAMLPYLIN YYGNPHSRTH AYGWESEAAM ERARQQVASL IGADPREIIF TSGATESNNI AIKGVARFY RSRKKHLITT QTEHKCVLDS CRSLEAEGFQ VTYLPVQKSG IIDLKELEAA IQPDTSLVSV MTVNNEIGVK Q PIAEIGRI ...文字列:
MSLRPLYMDV QATTPLDPRV LDAMLPYLIN YYGNPHSRTH AYGWESEAAM ERARQQVASL IGADPREIIF TSGATESNNI AIKGVARFY RSRKKHLITT QTEHKCVLDS CRSLEAEGFQ VTYLPVQKSG IIDLKELEAA IQPDTSLVSV MTVNNEIGVK Q PIAEIGRI CSSRKVYFHT DAAQAVGKIP LDVNDMKIDL MSISGH(LLP)IYG PKGVGAIYIR RRPRVRVEAL QSGGGQER G MRSGTVPTPL VVGLGAACEV AQQEMEYDHK RISKLSERLI QNIMKSLPDV VMNGDPKHHY PGCINLSFAY VEGESLLMA LKDVALSSGS ACTSASLEPS YVLRAIGTDE DLAHSSIRFG IGRFTTEEEV DYTVEKCIQH VKRLREMSPL WEMVQDGIDL KSIKWTQH

UniProtKB: Cysteine desulfurase

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分子 #2: LYR motif-containing protein 4

分子名称: LYR motif-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.502373 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH GSPTTENLYF QGHNMAASSR AQVLALYRAM LRESKRFSAY NYRTYAVRRI RDAFRENKNV KDPVEIQTLV NKAKRDLGV IRRQVHIGQL YSTDKLIIEN RDMPRT

UniProtKB: LYR motif-containing protein 4

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分子 #3: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU

分子名称: Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.684119 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAYHKKVVDH YENPRNVGSL DKTSKNVGTG LVGAPACGDV MKLQIQVDEK GKIVDARFKT FGCGSAIASS SLATEWVKGK TVEEALTIK NTDIAKELCL PPVKLHCSML AEDAIKAALA DYKLKQEPKK GEAEKKLEHH HHHH

UniProtKB: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU

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分子 #4: Frataxin mature form

分子名称: Frataxin mature form / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.554985 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SNASGTLGHP GSLDETTYER LAEETLDSLA EFFEDLADKP YTFEDYDVSF GSGVLTVKLG GDLGTYVINK QTPNKQIWLS SPSSGPKRY DWTGKNWVYS HDGVSLHELL AAELTKALKT KLDLSSLAYS GKDA

UniProtKB: Frataxin, mitochondrial

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分子 #5: Acyl carrier protein

分子名称: Acyl carrier protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
分子量理論値: 8.64546 KDa
配列文字列:
MSTIEERVKK IIGEQLGVKQ EEVTNNASFV EDLGADSLDT VELVMALEEE FDTEIPDEEA EKITTVQAAI DYINGHQA

UniProtKB: Acyl carrier protein

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分子 #6: FE (II) ION

分子名称: FE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FE2
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #7: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...

分子名称: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: 8Q1
分子量理論値: 540.651 Da
Chemical component information

ChemComp-8Q1:
S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate

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分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 157 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2) / 使用した粒子像数: 276036
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6nzu


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8rme:
Structure of the core ISC complex under turnover conditions (frataxin-bound)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る