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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rmf | ||||||
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タイトル | Structure of the core ISC complex under turnover conditions (FDX2-bound in proximal conformation) | ||||||
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![]() | TRANSFERASE / cysteine desulfurase / FeS biosynthesis / FeS biogenesis / mitochondria / Friedreich's ataxia / frataxin / ferredoxin / FDX2 / iron-sulfur cluster | ||||||
機能・相同性 | ![]() Electron transport from NADPH to Ferredoxin / Defective CYP11A1 causes AICSR / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly ...Electron transport from NADPH to Ferredoxin / Defective CYP11A1 causes AICSR / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / P450-containing electron transport chain / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / acyl binding / acyl carrier activity / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / Endogenous sterols / electron transport chain / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / molecular adaptor activity / intracellular iron ion homeostasis / electron transfer activity / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / lipid binding / centrosome / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.33 Å | ||||||
![]() | Steinhilper, R. / Murphy, B.J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Two-stage binding of mitochondrial ferredoxin-2 to the core iron-sulfur cluster assembly complex. 著者: Ralf Steinhilper / Linda Boß / Sven-A Freibert / Vinzent Schulz / Nils Krapoth / Susann Kaltwasser / Roland Lill / Bonnie J Murphy / ![]() 要旨: Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises ...Iron-sulfur (FeS) protein biogenesis in eukaryotes begins with the de novo assembly of [2Fe-2S] clusters by the mitochondrial core iron-sulfur cluster assembly (ISC) complex. This complex comprises the scaffold protein ISCU2, the cysteine desulfurase subcomplex NFS1-ISD11-ACP1, the allosteric activator frataxin (FXN) and the electron donor ferredoxin-2 (FDX2). The structural interaction of FDX2 with the complex remains unclear. Here, we present cryo-EM structures of the human FDX2-bound core ISC complex showing that FDX2 and FXN compete for overlapping binding sites. FDX2 binds in either a 'distal' conformation, where its helix F interacts electrostatically with an arginine patch of NFS1, or a 'proximal' conformation, where this interaction tightens and the FDX2-specific C terminus binds to NFS1, facilitating the movement of the [2Fe-2S] cluster of FDX2 closer to the ISCU2 FeS cluster assembly site for rapid electron transfer. Structure-based mutational studies verify the contact areas of FDX2 within the core ISC complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 310.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 242.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19360MC ![]() 8rmcC ![]() 8rmdC ![]() 8rmeC ![]() 8rmgC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHI
#1: タンパク質 | 分子量: 45165.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 13502.373 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 8645.460 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 15684.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 13344.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 258分子 






#6: 化合物 | #7: 化合物 | #8: 化合物 | ChemComp-FES / | #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human core ISC complex (NFS1-ISD11-ACP1-ISCU2-FXN/FDX2) under turnover conditions タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 80 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 195329 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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