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- EMDB-19070: STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP DIMER PROTEIN IN ITS COMPACT CONFORMATION -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19070
タイトルSTRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP DIMER PROTEIN IN ITS COMPACT CONFORMATION
マップデータ
試料
  • 複合体: DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN
    • タンパク質・ペプチド: Fc fragment of IgG binding protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードMUCUS / EPITHELIA / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular matrix
類似検索 - 分子機能
TILa domain / TILa domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain ...TILa domain / TILa domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Fc fragment of IgG binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Gallego P / Hansson GC / Johansson MEV
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private
引用ジャーナル: FEBS J / 年: 2025
タイトル: The structure of FCGBP is formed as a disulfide-mediated homodimer between its C-terminal domains.
著者: Erik Ehrencrona / Pablo Gallego / Sergio Trillo-Muyo / Maria-Jose Garcia-Bonete / Christian V Recktenwald / Gunnar C Hansson / Malin E V Johansson /
要旨: Mucus in the colon is crucial for intestinal homeostasis by forming a barrier that separates microbes from the epithelium. This is achieved by the structural arrangement of the major mucus proteins, ...Mucus in the colon is crucial for intestinal homeostasis by forming a barrier that separates microbes from the epithelium. This is achieved by the structural arrangement of the major mucus proteins, such as MUC2 and FCGBP, both of which are comprised of several von Willebrand D domains (vWD) and assemblies. Numerous disulfide bonds stabilise these domains, and intermolecular bonds generate multimers of MUC2. The oligomeric nature of FCGBP is not known. Human hFCGBP contains 13 vWD domains whereas mouse mFCGBP consists of only 7. We found unpaired cysteines in the vWD1 (human and mouse) and vWD5 (mouse)/vWD11 (human) assemblies which were not involved in disulfide bonds. However, the most C-terminal vWD domains, vWD7 (mouse)/vWD13 (human), formed disulfide-linked dimers. The intermolecular bond between C and C of human hFCGBP was observed by using mass spectrometry to generate the dimer. Cryo-EM structure analysis of recombinant mouse mFCGBP revealed a compact dimer with two symmetric intermolecular disulfide bonds between C and C, corresponding to the dimerising cysteines in the human hFCGBP. This compact conformation involves interactions between the vWD assemblies, but although the domains involved at the interface are the same, the nature of the interactions differ. Mouse mFCGBP was also found to exist in a semi-extended conformation. These different interactions offer insights into the dynamic nature of the FCGBP homodimer.
履歴
登録2023年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月8日-
マップ公開2025年1月8日-
更新2025年2月12日-
現状2025年2月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19070.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19070.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0495
最小 - 最大-0.13199697 - 0.34023425
平均 (標準偏差)0.00006649698 (±0.01181967)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 302.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19070_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19070_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN

全体名称: DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN
要素
  • 複合体: DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN
    • タンパク質・ペプチド: Fc fragment of IgG binding protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN

超分子名称: DISULFIDE-COVALENT HOMODIMER STRUCTURE OF THE MOUSE FCGBP PROTEIN
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Fc fragment of IgG binding protein

分子名称: Fc fragment of IgG binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 275.970312 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: MGSPWKWWAL WAGATLLWAL LTPAEASCQG IQCASGQRCQ MVSGKARCVA ESTAVCRAQG DPHYTTFDGR RYDMMGTCSY TMAELCGSD ETLPAFSVEA KNEHRGSRQV SYVGLVTVYA YSHSVSLVRG EIGFVRIDNQ RSRLPASLSE GRLRVHKSGT R GVIEMDFG ...文字列:
MGSPWKWWAL WAGATLLWAL LTPAEASCQG IQCASGQRCQ MVSGKARCVA ESTAVCRAQG DPHYTTFDGR RYDMMGTCSY TMAELCGSD ETLPAFSVEA KNEHRGSRQV SYVGLVTVYA YSHSVSLVRG EIGFVRIDNQ RSRLPASLSE GRLRVHKSGT R GVIEMDFG LVVTYDWDGQ LTLSLPKRFQ DQVCGLCGNY NGDPADDFLT PDLDQAPDAL EFANSWKLDD GDYLCDDGCH NS CPSCTPG QTQHYKGDRL CGMLTLSTGP FSACHEFLDP KPFLDDCVFD LCVTGGERLS LCRSLSAYAQ ACVELGVTLE NWR LPASCP MSCPANSCYD PCSPACPPSC NSEAVPTNCS SRPCVEGCVC LPGFVASGGD CVPVSSCGCI YQGRLLAPGQ EVFD DDRCR RRCTCDGATQ KVTCRDTTGC PSGERCNVQN GLLGCYPDNF ASCQASGDPH YVSFDGKRFD FMGTCTYLLV GSCGQ NAAL PAFKVLVENE HRGSQTVSYT RAVRVVAHGV EVAVRRENPG RVLVNGVLQY LPFQAAGGKI QVYRQGNDAI VSIDFG LTV TYNWDAHVTA KVPSSYAKDV CGLCGNFNGN PDDDLALKGG GQASNVLDFG NSWQEEIIPG CGATEPGDCP QLDSLVT QQ IQDKKECGIL ADPEGPFREC HKLLNPQGAI RDCVYDLCLL PGQSGPLCDA LAAYAAACQA AGGTVHPWRS EELCPLTC P PNSHYEQCSY GCPLSCGDLP VQGGCGSECR EGCVCNEGFA LSGESCVPLA SCGCVHEGAY HAPGETFYPG PGCDSLCHC EEGGLVSCEP SSCGPQEACQ PSNGVLGCVA VGTTTCQASG DPHYVTFDGR RFDFMGTCVY VLAQTCGNRP GLHQFTVLQE NEAWGNGKV SVTKVITVLV ANYTLRLEQS QWKVKVNGVD TKLPVMLDGG KIRVSQHGSD VVIETDFGLR VAYDLVYYVR V TIPGNYYK QMCGLCGDYN GDPKDDFQKP DGSQTTDPSD FGNSWEEAVP DSPCAPVPPC TGDDCDTECS PELQDKYHGE QF CGLLTSP TGPLAACHKL LDPQGPLQDC VFDLCLGGGN QSILCNIIHA YVSACQAAGG QVEPWRTETF CPMECPPHSH YEV CADTCS LGCWALNTPQ QCPEGCAEGC ECDSGFLYNG KACVPIEQCG CYHNGVYYEP EESVLIENCQ QHCVCQPGKG MMCQ DHSCK PGQVCEPSGG VLTCVTKDPC HGITCRPQET CKVQGGEGVC VPNYNSTCWL WGDPHYNSFD GWSFDFQGTC NYLLA GTLC PGVNAEGLTP FTVTTKNENR GSPAVSYVRQ VTVTTLNTNI SIHKNEIGKV RVNGVLMALP VYLAGGRISV INGGSK AVL ETDFGLQVTY DWNWRVDVTL PSSYHGAVCG LCGNMDKNHQ NDQVFPNGTM APSIPTWGGS WQVPGWDPLC WHECQGS CP TCPEDRVEEY EGPGFCGPLA PGTGSPFTSC HAHVPPESFF KGCVLDVCLG GGSKDILCQA LAAYAAACQA AGIKIEDW R TQAGCEITCP DNSHYELCGP PCPASCPPPA RHTAPTVCDG PCVEGCQCDE GFVLSADQCV PLDGGCGCWV NGTYYEAGT EFWADTTCSK RCHCGPGGDS LVCKPASCGL GEECALLPSG EIGCQPTSIT ECQAWGDPHY TTLDGHRFDF QGTCEYLLSA PCHEPPTGT EYFNVTVANE HRGSQAVSYT RSVTLQIYGL SLTLSAQWPR KLQVNGEFVA LPFHLDQKLS VYISGADVVV N TASGVSLA FDGDSFVRLR VPAAYAGTLC GLCGNYNKNP NDDLTAVGGK PEGWKVGGAP GCDQCEPEPC PKPCTPEEQE PF RGPDACG IITAPEGPLA PCHSLVPPTQ YFEACLLDAC QVQGHPGGLC PAIATYVAAC QAAGAQLGEW RKPDFCPLQC PAH SHYQLC GDSCPVSCPS LSAPVGCETI CREGCVCDAG FVLSGDTCVP VGQCGCLYQG RYYVLGATFY PGPECERLCE CGPD GQVTC QEGADCEPYE ECRIENGVQA CHPTGCGHCL ANGGLHYVTL DGRVYDLHGS CSYVLASVCH PKPGDEEFSI VLEKN SAGD PQRVVVTVAG QVVGLARGPQ VTVDGEVVTL PVATGHVSVT AEGRNIVLQT NKGMKVLFDG DAHILMSIPS SFRGRL CGL CGNFNGNWSD DFVLPSGAVA PNVEAFGTAW RAPGSSLGCG EGCGPQGCPV CLAEETQAYE KNDACGKIRD PHGPFAA CH KVLSPLEYFR QCVYDMCAHK GDKAYLCRSL AAYTAACQAA GAAVKPWRTD SVCPLQCPAH SHYSICTRSC QGSCAALS G LTGCTTRCFE GCECDDHFLL SHGVCIPAQD CGCVHNGQYM PVNSSLMSSD CSERCFCSPN NGLTCHEAGC PSGHVCEIQ AGVRECQAAR GLCSISVGAN LTTFDGAHNA ISSPGVYELS SRCPGLQKNV PWYRVLADVQ PCHNNDKIVS KVHIFFQDGL VTVIPSKGA WVNGLRVDLP ATVLTSVSVR RMPDGSMLVH QKAGVTVWLG KDGLLDVMVG DDLAAMLCGA CGNFDGDQTN D AYGSQGKT PIEKWRAQDF SPCSNTRTR

UniProtKB: Fc fragment of IgG binding protein

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: 15MM
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 184178
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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