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- EMDB-18849: Influence of lipid bilayer on structure of acetylcholine receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18849
タイトルInfluence of lipid bilayer on structure of acetylcholine receptor
マップデータAcetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane
キーワードIon channel (イオンチャネル) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
生物種Torpedo marmorata (エイ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Unwin N
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_U105184294 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Influence of lipid bilayer on the structure of the muscle-type nicotinic acetylcholine receptor.
著者: Nigel Unwin /
要旨: The muscle-type nicotinic acetylcholine receptor is a transmitter-gated ion channel residing in the plasma membrane of electrocytes and striated muscle cells. It is present predominantly at synaptic ...The muscle-type nicotinic acetylcholine receptor is a transmitter-gated ion channel residing in the plasma membrane of electrocytes and striated muscle cells. It is present predominantly at synaptic junctions, where it effects rapid depolarization of the postsynaptic membrane in response to acetylcholine released into the synaptic cleft. Previously, cryo-EM of intact membrane from revealed that the lipid bilayer surrounding the junctional receptor has a uniquely asymmetric and ordered structure, due to a high concentration of cholesterol. It is now shown that this special lipid environment influences the transmembrane (TM) folding of the protein. All five submembrane MX helices of the membrane-intact junctional receptor align parallel to the surface of the cholesterol-ordered lipids in the inner leaflet of the bilayer; also, the TM helices in the outer leaflet are splayed apart. However in the structure obtained from the same protein after extraction and incorporation in nanodiscs, the MX helices do not align to a planar surface, and the TM helices arrange compactly in the outer leaflet. Realignment of the MX helices of the nanodisc-solved structure to a planar surface converts their adjoining TM helices into an obligatory splayed configuration, characteristic of the junctional receptor. Thus, the form of the receptor sustained by the special lipid environment of the synaptic junction is the one that mediates fast synaptic transmission; whereas, the nanodisc-embedded protein may be like the extrajunctional form, existing in a disordered lipid environment.
履歴
登録2023年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18849.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18849.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Acetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1072. Å		1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1072. Å		1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1072. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.013493741 - 0.024120497
平均 (標準偏差)0.00058725703 (±0.003770482)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1072.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Acetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family

ファイルemd_18849_half_map_1.map
注釈Acetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Acetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family

ファイルemd_18849_half_map_2.map
注釈Acetylcholine receptors in tubular vesicle; (-17,5) helical family
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic m...

全体名称: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane

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超分子 #1: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic m...

超分子名称: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Postsynaptic membranes were isolated from fresh electric organ and incubated in low salt buffer to form ordered arrays of acetylcholine receptors in tubular vesicles
由来(天然)生物種: Torpedo marmorata (エイ)
分子量理論値: 290 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMC2H7AsO2sodium cacodylate
1.0 mMCaCl2calcium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細Specimen comprises tubular vesicles which are imaged in thin ice over holes in the support film

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
詳細All images taken manually: by searching at low magnification for long straight and narrow tubes, then recording in integrating mode
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 200 / 実像数: 4045 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
詳細: Images were collected in integrating mode, 2 seconds exposure
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 160652 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1 and 3.1)
詳細: 160652 tube segments from 4045 selected micrographs were reduced to 107524 tube segments after 2D classification
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Original model was a map of the tube obtained by Fourier-Bessel reconstruction
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.88 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 146.976 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 3409
詳細Images of appropriate helical families were selected on the basis of their FFTs, then drift-corrected and dose-weighted

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

7smm

chain_id: A, residue_range: 212-433, source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelinitial model is of complete protein, PDB entry 7smm
chain_id: B, residue_range: 226-479
chain_id: C, residue_range: 218-460
chain_id: D, residue_range: 212-433
chain_id: E, residue_range: 220-472
詳細Refinement parameters were chosen to minimise changes to the original secondary structure
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 350

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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