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- EMDB-18784: CryoEM structure of DHS-eIF5A complex structure from Trichomonas ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18784
タイトルCryoEM structure of DHS-eIF5A complex structure from Trichomonas vaginalis
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of DHS-eIF5A
    • タンパク質・ペプチド: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 5A
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: SPERMIDINE
キーワードparasite / hypusination / eI5FA / hypusine / DHS / Trichomonas vaginalis / deoxyhypusination / translation factor / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyhypusine synthase activity / spermidine metabolic process / positive regulation of translational termination / positive regulation of translational elongation / translation elongation factor activity / translation initiation factor activity / ribosome binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxyhypusine synthase / Deoxyhypusine synthase superfamily / Deoxyhypusine synthase / Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / : / Translation initiation factor 5A-like, N-terminal / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold ...Deoxyhypusine synthase / Deoxyhypusine synthase superfamily / Deoxyhypusine synthase / Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / : / Translation initiation factor 5A-like, N-terminal / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / Translation elongation factor IF5A-like / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxyhypusine synthase related protein, putative / Eukaryotic translation initiation factor 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Wator E / Wilk P / Grudnik P
資金援助 ポーランド, 2件
OrganizationGrant number
Polish National Science Centre2019/35/N/NZ1/02805 ポーランド
Polish National Science Centre2019/33/B/NZ1/01839 ポーランド
引用ジャーナル: FEBS J / : 2024
タイトル: Structural characterization of the (deoxy)hypusination in Trichomonas vaginalis questions the bifunctionality of deoxyhypusine synthase.
著者: Elżbieta Wątor / Piotr Wilk / Paweł Kochanowski / Przemysław Grudnik /
要旨: Trichomonas vaginalis, the causative agent of trichomoniasis, is a prevalent anaerobic protozoan parasite responsible for the most common nonviral sexually transmitted infection globally. While ...Trichomonas vaginalis, the causative agent of trichomoniasis, is a prevalent anaerobic protozoan parasite responsible for the most common nonviral sexually transmitted infection globally. While metronidazole and its derivatives are approved drugs for this infection, rising resistance necessitates the exploration of new antiparasitic therapies. Protein posttranslational modifications (PTMs) play crucial roles in cellular processes, and among them, hypusination, involving eukaryotic translation factor 5A (eIF5A), has profound implications. Despite extensive studies in various organisms, the role of hypusination in T. vaginalis and its potential impact on parasite biology and pathogenicity remain poorly understood. This study aims to unravel the structural basis of the hypusination pathway in T. vaginalis using X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. The results reveal high structural homology between T. vaginalis and human orthologs, providing insights into the molecular architecture of eIF5A and deoxyhypusine synthase (DHS) and their interaction. Contrary to previous suggestions of bifunctionality, our analyses indicate that the putative hydroxylation site in tvDHS is nonfunctional, and biochemical assays demonstrate exclusive deoxyhypusination capability. These findings challenge the notion of tvDHS functioning as both deoxyhypusine synthase and hydroxylase. The study enhances understanding of the hypusination pathway in T. vaginalis, shedding light on its functional relevance and potential as a drug target, and contributing to the development of novel therapeutic strategies against trichomoniasis.
履歴
登録2023年10月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18784.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 352 pix.
= 297.651 Å
0.85 Å/pix.
x 352 pix.
= 297.651 Å
0.85 Å/pix.
x 352 pix.
= 297.651 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8456 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0754
最小 - 最大-0.79729646 - 1.1830137
平均 (標準偏差)-0.00015365235 (±0.025141664)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 297.6512 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18784_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18784_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DHS-eIF5A

全体名称: Complex of DHS-eIF5A
要素
  • 複合体: Complex of DHS-eIF5A
    • タンパク質・ペプチド: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 5A
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: SPERMIDINE

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超分子 #1: Complex of DHS-eIF5A

超分子名称: Complex of DHS-eIF5A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)

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分子 #1: Deoxyhypusine synthase related protein, putative

分子名称: Deoxyhypusine synthase related protein, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
分子量理論値: 40.489102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSRAPSLAPS LAVDSVFVES EELTTPLVKG YVPDDNGKFD FDKMLEQMKY CGFQATNLGL AIDQINEMLH YDYEPQPGDE KKLFGLGGG VEGVKYKPRA CKIFLGITSN LISSGMRDYI RFLVKHALVD VVVCTAGGIE EDFIKCLAPT HMGEFFHDGH D LRKRGLNR ...文字列:
MSRAPSLAPS LAVDSVFVES EELTTPLVKG YVPDDNGKFD FDKMLEQMKY CGFQATNLGL AIDQINEMLH YDYEPQPGDE KKLFGLGGG VEGVKYKPRA CKIFLGITSN LISSGMRDYI RFLVKHALVD VVVCTAGGIE EDFIKCLAPT HMGEFFHDGH D LRKRGLNR IGNLIVPNKN YCLFEDWIMP ILDKCLEEQN TQGTKWTPSK LIHRLGLEIN NEDSVWYWAA KNNIPVYSPA LT DGSIGDM IYFHSYNNPG LVLDLVEDIR DMNNEPLWAT KTGCIILGGG VVKHHIMNAN LYRNGADFVV YVNTAHDFDG SDS GARPDE AVSWGAISLE AKPVKVYAEV TLVLPLLVAG SFSKFLAE

UniProtKB: Deoxyhypusine synthase related protein, putative

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分子 #2: Eukaryotic translation initiation factor 5A

分子名称: Eukaryotic translation initiation factor 5A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
分子量理論値: 18.430594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSSAEEEVHH DLEIQEVDAG SQEKATIPVN KLKKGGYVLI EGRPCRVVDI TKSKTGKHGH AKAGIAGTDL FTGRRYETHL PTSHEIEVP FVDRSDYGLI NIDDGHTQLL TLDGTLREDV DLPPEGNEMR QRVIDLFNVC VNTNDQVVVT VLSSNGENLI V DCKKSTN

UniProtKB: Eukaryotic translation initiation factor 5A

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分子 #3: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / : NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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分子 #4: SPERMIDINE

分子名称: SPERMIDINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / : SPD
分子量理論値: 145.246 Da
Chemical component information

ChemComp-SPD:
SPERMIDINE / スペルミジン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 9.3
構成要素:
濃度名称
200.0 mMNaOH/Glycineglycine buffer
200.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 70 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細selected images were normalized and low-pass filtered
粒子像選択選択した数: 1157408 / 詳細: template picking
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 422161
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 100000
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8qzx:
CryoEM structure of DHS-eIF5A complex structure from Trichomonas vaginalis

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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