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- EMDB-18779: Structure of the non-mitochondrial citrate synthase from Ananas c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18779
タイトルStructure of the non-mitochondrial citrate synthase from Ananas comosus
マップデータ
試料
  • 複合体: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate synthase from Ananas comosus
    • タンパク質・ペプチド: Citrate synthase
キーワードComplex / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


citrate (Si)-synthase activity / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process / mitochondrial matrix
類似検索 - 分子機能
Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / Citrate synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ananas comosus (アナナス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å
データ登録者Lo YK / Bohn S / Sendker FL / Schuller JM / Hochberg G
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)101040472 EVOCATIONEuropean Union
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Frequent transitions in self-assembly across the evolution of a central metabolic enzyme.
著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph ...著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph W Thornton / Arvind Pillai / Gert Bange / Jan M Schuller / Georg K A Hochberg /
要旨: Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are ...Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are thought to evolve because they provide some functional advantage. In many cases, however, no specific advantage is known and, in some cases, quaternary structure varies among orthologs. This has led to the proposition that self-assembly may instead vary neutrally within protein families. The extent of such variation has been difficult to ascertain because quaternary structure has until recently been difficult to measure on large scales. Here, we employ mass photometry, phylogenetics, and structural biology to interrogate the evolution of homo-oligomeric assembly across the entire phylogeny of prokaryotic citrate synthases - an enzyme with a highly conserved function. We discover a menagerie of different assembly types that come and go over the course of evolution, including cases of parallel evolution and reversions from complex to simple assemblies. Functional experiments in vitro and in vivo indicate that evolutionary transitions between different assemblies do not strongly influence enzyme catalysis. Our work suggests that enzymes can wander relatively freely through a large space of possible assemblies and demonstrates the power of characterizing structure-function relationships across entire phylogenies.
履歴
登録2023年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月24日-
マップ公開2024年7月24日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18779.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218. Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218. Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.6513591 - 2.5567098
平均 (標準偏差)0.008459123 (±0.107392974)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 218.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18779_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18779_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate syntha...

全体名称: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate synthase from Ananas comosus
要素
  • 複合体: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate synthase from Ananas comosus
    • タンパク質・ペプチド: Citrate synthase

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超分子 #1: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate syntha...

超分子名称: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate synthase from Ananas comosus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Ananas comosus (アナナス)

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分子 #1: Citrate synthase

分子名称: Citrate synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ananas comosus (アナナス)
分子量理論値: 57.611801 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEGAFDHSAL ARARLAVLSG HLAAVSAAGG GASPLERSPV SVQEIPPPPR NLGGSLAVID GRSGKKFEFK ISDEGTVRAT DFKKITTGK NDKGLKLYDP GYLNTAPVRS SICYIDGDEG ILRYRGYPIE ELAESSSYPE VAYLLMYGNL PSKSQLADWE F AISQHSAV ...文字列:
MEGAFDHSAL ARARLAVLSG HLAAVSAAGG GASPLERSPV SVQEIPPPPR NLGGSLAVID GRSGKKFEFK ISDEGTVRAT DFKKITTGK NDKGLKLYDP GYLNTAPVRS SICYIDGDEG ILRYRGYPIE ELAESSSYPE VAYLLMYGNL PSKSQLADWE F AISQHSAV PQGVLDIIQG MPHDAHPMGV LVCAMSALSV FHPDANPALR GQDLYKSKQL RDKQIVRILG KVPTIAAAAY LR LAGRPPV LPSNNFSYSE NFLYMLDSLG NRSYKPNTRL ARVLDILFIL HAEHEMNCST AAARHLASSG VDVFTALAGA VGA LYGPLH GGANEAVLKM LNEIGTVENI PDFIEGVKNR KRKMSGFGHR VYKNYDPRAK VIRKLAEEVF SIVGRDPLIE VAIA LEKAA LSDEYFIKRK LYPNVDFYSG LIYRAMGFPT EFFPVLFAIP RMAGYLAHWR ESLDDPDTKI MRPQQVYTGV WLRHY TPLQ ERTVSNDEDK LGQVAVSNAT RRRLAGSRIL EHHHHHH

UniProtKB: Citrate synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.3
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 108304
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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