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万見
- EMDB-18698: Structural insights into the activation mechanism of antimicrobia... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18698
タイトルStructural insights into the activation mechanism of antimicrobial GBP1: Polymeric assembly of GBP1
マップデータGuanylate-binding protein 1 polymer
試料
  • 複合体: Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1
キーワードOligomer / GTPase / Interferon-induced / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / spectrin binding / defense response to protozoan / cytokine binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cellular response to interleukin-1 / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of calcium-mediated signaling / lipopolysaccharide binding / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to type II interferon / G protein activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Interferon gamma signaling / GDP binding / actin cytoskeleton / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / defense response to virus / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 37.0 Å
データ登録者Weismehl M / Chu X / Kutsch M / Lauterjung P / Herrmann C / Kudryashev M / Daumke O
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
Helmholtz Association ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 335/588-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the activation mechanism of antimicrobial GBP1.
著者: Marius Weismehl / Xiaofeng Chu / Miriam Kutsch / Paul Lauterjung / Christian Herrmann / Misha Kudryashev / Oliver Daumke /
要旨: The dynamin-related human guanylate-binding protein 1 (GBP1) mediates host defenses against microbial pathogens. Upon GTP binding and hydrolysis, auto-inhibited GBP1 monomers dimerize and assemble ...The dynamin-related human guanylate-binding protein 1 (GBP1) mediates host defenses against microbial pathogens. Upon GTP binding and hydrolysis, auto-inhibited GBP1 monomers dimerize and assemble into soluble and membrane-bound oligomers, which are crucial for innate immune responses. How higher-order GBP1 oligomers are built from dimers, and how assembly is coordinated with nucleotide-dependent conformational changes, has remained elusive. Here, we present cryo-electron microscopy-based structural data of soluble and membrane-bound GBP1 oligomers, which show that GBP1 assembles in an outstretched dimeric conformation. We identify a surface-exposed helix in the large GTPase domain that contributes to the oligomerization interface, and we probe its nucleotide- and dimerization-dependent movements that facilitate the formation of an antimicrobial protein coat on a gram-negative bacterial pathogen. Our results reveal a sophisticated activation mechanism for GBP1, in which nucleotide-dependent structural changes coordinate dimerization, oligomerization, and membrane binding to allow encapsulation of pathogens within an antimicrobial protein coat.
履歴
登録2023年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18698.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Guanylate-binding protein 1 polymer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.24 Å/pix.
x 256 pix.
= 1085.44 Å		4.24 Å/pix.
x 256 pix.
= 1085.44 Å		4.24 Å/pix.
x 256 pix.
= 1085.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.04451926 - 0.13189933
平均 (標準偏差)0.0008361432 (±0.0082212705)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 1085.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18698_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18698_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)

全体名称: Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)
要素
  • 複合体: Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1

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超分子 #1: Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)

超分子名称: Polymeric assembly of human guanylate-binding protein 1 (GBP1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: in complex with GDP-AlFx
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Guanylate-binding protein 1

分子名称: Guanylate-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GSASEIHMTG PMCLIENTNG RLMANPEALK ILSAITQPMV VVAIVGLYRT GKSYLMNKLA GKKKGFSLGS TVQSHTKGI WMWCVPHPKK PGHILVLLDT EGLGDVEKGD NQNDSWIFAL AVLLSSTFVY NSIGTINQQA MDQLYYVTEL T HRIRSKSS ...文字列:
MRGSHHHHHH GSASEIHMTG PMCLIENTNG RLMANPEALK ILSAITQPMV VVAIVGLYRT GKSYLMNKLA GKKKGFSLGS TVQSHTKGI WMWCVPHPKK PGHILVLLDT EGLGDVEKGD NQNDSWIFAL AVLLSSTFVY NSIGTINQQA MDQLYYVTEL T HRIRSKSS PDENENEVED SADFVSFFPD FVWTLRDFSL DLEADGQPLT PDEYLTYSLK LKKGTSQKDE TFNLPRLCIR KF FPKKKCF VFDRPVHRRK LAQLEKLQDE ELDPEFVQQV ADFCSYIFSN SKTKTLSGGI QVNGPRLESL VLTYVNAISS GDL PCMENA VLALAQIENS AAVQKAIAHY EQQMGQKVQL PTESLQELLD LHRDSEREAI EVFIRSSFKD VDHLFQKELA AQLE KKRDD FCKQNQEASS DRCSGLLQVI FSPLEEEVKA GIYSKPGGYR LFVQKLQDLK KKYYEEPRKG IQAEEILQTY LKSKE SMTD AILQTDQTLT EKEKEIEVER VKAESAQASA KMLQEMQRKN EQMMEQKERS YQEHLKQLTE KMENDRVQLL KEQERT LAL KLQEQEQLLK EGFQKESRIM KNEIQDLQTK MRRRKACTIS

UniProtKB: Guanylate-binding protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.35 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2 (supplemented with 200 uM GDP, 300 uM AlCl3, 10 mM NaF)
凍結凍結剤: ETHANE
詳細in complex with GDP-AlFx

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 37.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 15952
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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