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万見
- EMDB-1858: Structure of the ribosome-SecYE complex in the membrane environment -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1858
タイトルStructure of the ribosome-SecYE complex in the membrane environment
マップデータThis map represents an E.coli 70S ribosome carrying an elongation arrested nascent chain of 118 amino acid residues, with the first 102 residues representing the N-terminus of the membrane protein FtsQ with the signal anchor, a tRNA in the P-site and the E.coli SecYEG complex embedded in a E.coli lipid bilayer (Nanodisc).
試料
  • 試料: An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nanodisc), bound to a translating E.coli ribosome
  • 複合体: 70S ribosome nascent chain complex
  • リガンド: Nd-SecYEG
機能・相同性
機能・相同性情報


cell septum assembly / Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption ...cell septum assembly / Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / cholesterol import / blood vessel endothelial cell migration / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / ABC transporters in lipid homeostasis / apolipoprotein A-I receptor binding / intracellular protein transmembrane transport / apolipoprotein receptor binding / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of cell adhesion molecule production / protein transport by the Sec complex / HDL assembly / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / peptidyl-methionine modification / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / protein-transporting ATPase activity / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol metabolic process / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / : / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid homeostasis / reverse cholesterol transport / chemorepellent activity / high-density lipoprotein particle assembly / lipid storage / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / FtsZ-dependent cytokinesis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / triglyceride homeostasis / endothelial cell proliferation / HDL remodeling / cholesterol efflux / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of interleukin-1 beta production / adrenal gland development / negative chemotaxis / cholesterol binding / cell division site / stringent response / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of Rho protein signal transduction / amyloid-beta formation / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / protein secretion / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / endocytic vesicle / protein transmembrane transporter activity / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / membrane => GO:0016020 / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / Scavenging of heme from plasma / protein targeting / translational termination / Retinoid metabolism and transport / negative regulation of cytoplasmic translation / positive regulation of phagocytosis / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / positive regulation of stress fiber assembly / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / heat shock protein binding / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / endocytic vesicle lumen / cholesterol metabolic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsQ, C-terminal / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Apolipoprotein A/E ...Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsQ, C-terminal / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / POTRA domain / POTRA domain profile. / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / : / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein L36
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein translocase subunit SecY / Protein translocase subunit SecE / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Apolipoprotein A-I / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 ...Protein translocase subunit SecY / Protein translocase subunit SecE / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Apolipoprotein A-I / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Protein translocase subunit SecE / Protein translocase subunit SecY / Cell division protein FtsQ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Frauenfeld J / Gumbart J / Sluis EO / Funes S / Gartmann M / Beatrix B / Mielke T / Berninghausen O / Becker T / Schulten K / Beckmann R
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Cryo-EM structure of the ribosome-SecYE complex in the membrane environment.
著者: Jens Frauenfeld / James Gumbart / Eli O van der Sluis / Soledad Funes / Marco Gartmann / Birgitta Beatrix / Thorsten Mielke / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Klaus Schulten / Roland Beckmann /
要旨: The ubiquitous SecY-Sec61 complex translocates nascent secretory proteins across cellular membranes and integrates membrane proteins into lipid bilayers. Several structures of mostly detergent- ...The ubiquitous SecY-Sec61 complex translocates nascent secretory proteins across cellular membranes and integrates membrane proteins into lipid bilayers. Several structures of mostly detergent-solubilized Sec complexes have been reported. Here we present a single-particle cryo-EM structure of the SecYEG complex in a membrane environment, bound to a translating ribosome, at subnanometer resolution. Using the SecYEG complex reconstituted in a so-called Nanodisc, we could trace the nascent polypeptide chain from the peptidyltransferase center into the membrane. The reconstruction allowed for the identification of ribosome-lipid interactions. The rRNA helix 59 (H59) directly contacts the lipid surface and appears to modulate the membrane in immediate vicinity to the proposed lateral gate of the protein-conducting channel (PCC). On the basis of our map and molecular dynamics simulations, we present a model of a signal anchor-gated PCC in the membrane.
履歴
登録2011年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年4月21日-
マップ公開2011年4月21日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v6m
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1858_ima...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1858.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This map represents an E.coli 70S ribosome carrying an elongation arrested nascent chain of 118 amino acid residues, with the first 102 residues representing the N-terminus of the membrane protein FtsQ with the signal anchor, a tRNA in the P-site and the E.coli SecYEG complex embedded in a E.coli lipid bilayer (Nanodisc).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 396. Å		1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 396. Å		1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2375 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.7
最小 - 最大-3.53351 - 6.82334
平均 (標準偏差)0.0507365 (±0.456442)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-160-160-159
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 396 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.23751.23751.2375
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z396.000396.000396.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-160-160-159
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-160-160-159
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-3.5346.8230.051

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nano...

全体名称: An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nanodisc), bound to a translating E.coli ribosome
要素
  • 試料: An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nanodisc), bound to a translating E.coli ribosome
  • 複合体: 70S ribosome nascent chain complex
  • リガンド: Nd-SecYEG

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超分子 #1000: An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nano...

超分子名称: An active E.coli SecYEG complex embedded in a lipid bilayer (Nanodisc), bound to a translating E.coli ribosome
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The heterotrimeric SecYEG complex was embedded in a lipid bilayer (nascent HDL, Nanodisc)
集合状態: 70S ribosome bound to one copy of the E.coli SecYEG complex in a lipid bilayer
Number unique components: 2
分子量理論値: 2.7 MDa

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超分子 #1: 70S ribosome nascent chain complex

超分子名称: 70S ribosome nascent chain complex / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S RNC / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.7 MDa

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分子 #1: Nd-SecYEG

分子名称: Nd-SecYEG / タイプ: ligand / ID: 1 / Name.synonym: SecYEG embedded in a Nanodisc / コピー数: 1 / 集合状態: Heterotrimeric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: Plasma membrane
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
詳細: 20 mM Hepes (pH 7.2), 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 1 mM DTT, 250 microg/ml chloramphenicol
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.76 µm / 平均電子線量: 22 e/Å2 / 詳細: Scanned at 5334 dpi
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: FEI Polara cartridge system / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Defocus group volumes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 85664

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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