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- EMDB-18436: Cryo-EM Structure of Human Serine Hydroxymethyltransferase, isofo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18436
タイトルCryo-EM Structure of Human Serine Hydroxymethyltransferase, isoform 2 (SHMT2)
マップデータ
試料
  • 複合体: SHMT2 in the form of PLP internal aldimine
    • タンパク質・ペプチド: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
  • リガンド: water
キーワードone-carbon metabolism / folate cycle / tetrahydtofolate / mitochondria / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines ...BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / regulation of oxidative phosphorylation / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / amino acid binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / Mitochondrial protein degradation / protein tetramerization / microtubule cytoskeleton / pyridoxal phosphate binding / one-carbon metabolic process / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Rutkiewicz M / Tran LH / Ruszkowski M
資金援助 ポーランド, 1件
OrganizationGrant number国
Other government ポーランド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2023年9月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月20日-
マップ公開2023年9月20日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18436.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18436.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.19
最小 - 最大-0.70370305 - 1.1261568
平均 (標準偏差)0.00061813573 (±0.04481805)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 258.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18436_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18436_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SHMT2 in the form of PLP internal aldimine

全体名称: SHMT2 in the form of PLP internal aldimine
要素
  • 複合体: SHMT2 in the form of PLP internal aldimine
    • タンパク質・ペプチド: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
  • リガンド: water

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超分子 #1: SHMT2 in the form of PLP internal aldimine

超分子名称: SHMT2 in the form of PLP internal aldimine / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial

分子名称: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycine hydroxymethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.944973 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: SNAAQTQTGE ANRGWTGQES LSDSDPEMWE LLQREKDRQC RGLELIASEN FCSRAALEAL GSCLNNKYSE GYPGKRYYGG AEVVDEIEL LCQRRALEAF DLDPAQWGVN VQPYSGSPAN LAVYTALLQP HDRIMGLDLP DGGHLTHGYM SDVKRISATS I FFESMPYK ...文字列:
SNAAQTQTGE ANRGWTGQES LSDSDPEMWE LLQREKDRQC RGLELIASEN FCSRAALEAL GSCLNNKYSE GYPGKRYYGG AEVVDEIEL LCQRRALEAF DLDPAQWGVN VQPYSGSPAN LAVYTALLQP HDRIMGLDLP DGGHLTHGYM SDVKRISATS I FFESMPYK LNPKTGLIDY NQLALTARLF RPRLIIAGTS AYARLIDYAR MREVCDEVKA HLLADMAHIS GLVAAKVIPS PF KHADIVT TTTH(LLP)TLRGA RSGLIFYRKG VKAVDPKTGR EIPYTFEDRI NFAVFPSLQG GPHNHAIAAV AVALKQACT PMFREYSLQV LKNARAMADA LLERGYSLVS GGTDNHLVLV DLRPKGLDGA RAERVLELVS ITANKNTCPG DRSAITPGGL RLGAPALTS RQFREDDFRR VVDFIDEGVN IGLEVKSKTA KLQDFKSFLL KDSETSQRLA NLRQRVEQFA RAFPMPGFDE H

UniProtKB: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 117 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM Hepes pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP
グリッド材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7948 / 平均電子線量: 40.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 29
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.3) / 使用した粒子像数: 146577
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.3)
最終 3次元分類クラス数: 100 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8aql


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8qi7:
Cryo-EM Structure of Human Serine Hydroxymethyltransferase, isoform 2 (SHMT2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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