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万見
- EMDB-18381: UFL1 E3 ligase bound 60S ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18381
タイトルUFL1 E3 ligase bound 60S ribosome
マップデータDeepEMhancer map.
試料
  • 複合体: UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L10a
    • タンパク質・ペプチド: E3 UFM1-protein ligase 1
    • タンパク質・ペプチド: CDK5 regulatory subunit-associated protein 3
    • タンパク質・ペプチド: DDRGK domain-containing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-fold modifier 1
キーワードUFM1 / Ligase / Ribosome / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / regulation of phosphatase activity / apoptotic nuclear changes / definitive erythrocyte differentiation / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / UFM1 transferase activity / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process ...positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / regulation of phosphatase activity / apoptotic nuclear changes / definitive erythrocyte differentiation / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / UFM1 transferase activity / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / protein K69-linked ufmylation / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of T cell activation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cartilage development / ribosome disassembly / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / reticulophagy / regulation of neuron differentiation / response to L-glutamate / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of MAP kinase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / RHOA GTPase cycle / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / hematopoietic stem cell differentiation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / NF-kappaB binding / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of glial cell proliferation / MDM2/MDM4 family protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / cytosolic ribosome / endomembrane system / rescue of stalled ribosome / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / response to endoplasmic reticulum stress / liver development / DNA damage checkpoint signaling / erythrocyte differentiation / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / brain development / negative regulation of protein catabolic process / regulation of protein stability / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / osteoblast differentiation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / site of double-strand break / regulation of inflammatory response / response to ethanol / cytosolic large ribosomal subunit / mitochondrial outer membrane / cytoplasmic translation / cell population proliferation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron projection / postsynaptic density / protein stabilization / positive regulation of cell migration / structural constituent of ribosome / translation / negative regulation of gene expression / focal adhesion / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle
類似検索 - 分子機能
CDK5 regulatory subunit-associated protein 3 / CDK5 regulatory subunit-associated protein 3 / DDRGK domain containing protein / : / DDRGK domain / DDRGK / E3 UFM1-protein ligase 1 / : / : / : ...CDK5 regulatory subunit-associated protein 3 / CDK5 regulatory subunit-associated protein 3 / DDRGK domain containing protein / : / DDRGK domain / DDRGK / E3 UFM1-protein ligase 1 / : / : / : / E3 UFM1-protein ligase 1 / E3 UFM1-protein ligase 1-like domain / E3 UFM1-protein ligase 1 C-terminal domain / Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / : / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-fold modifier 1 / E3 UFM1-protein ligase 1 / Large ribosomal subunit protein uL1 / DDRGK domain-containing protein 1 / CDK5 regulatory subunit-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Makhlouf L / Zeqiraj E / Kulathu Y
資金援助 英国, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust222531/Z/21/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T008172/1 英国
European Research Council (ERC)677623European Union
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00018/3 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: The UFM1 E3 ligase recognizes and releases 60S ribosomes from ER translocons.
著者: Linda Makhlouf / Joshua J Peter / Helge M Magnussen / Rohan Thakur / David Millrine / Thomas C Minshull / Grace Harrison / Joby Varghese / Frederic Lamoliatte / Martina Foglizzo / Thomas ...著者: Linda Makhlouf / Joshua J Peter / Helge M Magnussen / Rohan Thakur / David Millrine / Thomas C Minshull / Grace Harrison / Joby Varghese / Frederic Lamoliatte / Martina Foglizzo / Thomas Macartney / Antonio N Calabrese / Elton Zeqiraj / Yogesh Kulathu /
要旨: Stalled ribosomes at the endoplasmic reticulum (ER) are covalently modified with the ubiquitin-like protein UFM1 on the 60S ribosomal subunit protein RPL26 (also known as uL24). This modification, ...Stalled ribosomes at the endoplasmic reticulum (ER) are covalently modified with the ubiquitin-like protein UFM1 on the 60S ribosomal subunit protein RPL26 (also known as uL24). This modification, which is known as UFMylation, is orchestrated by the UFM1 ribosome E3 ligase (UREL) complex, comprising UFL1, UFBP1 and CDK5RAP3 (ref. ). However, the catalytic mechanism of UREL and the functional consequences of UFMylation are unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of UREL bound to 60S ribosomes, revealing the basis of its substrate specificity. UREL wraps around the 60S subunit to form a C-shaped clamp architecture that blocks the tRNA-binding sites at one end, and the peptide exit tunnel at the other. A UFL1 loop inserts into and remodels the peptidyl transferase centre. These features of UREL suggest a crucial function for UFMylation in the release and recycling of stalled or terminated ribosomes from the ER membrane. In the absence of functional UREL, 60S-SEC61 translocon complexes accumulate at the ER membrane, demonstrating that UFMylation is necessary for releasing SEC61 from 60S subunits. Notably, this release is facilitated by a functional switch of UREL from a 'writer' to a 'reader' module that recognizes its product-UFMylated 60S ribosomes. Collectively, we identify a fundamental role for UREL in dissociating 60S subunits from the SEC61 translocon and the basis for UFMylation in regulating protein homeostasis at the ER.
履歴
登録2023年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18381.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18381.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 775.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 588 pix.
= 435.12 Å		0.74 Å/pix.
x 588 pix.
= 435.12 Å		0.74 Å/pix.
x 588 pix.
= 435.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.0017910122 - 1.9982334
平均 (標準偏差)0.00035842624 (±0.011887603)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ588588588
Spacing588588588
セルA=B=C: 435.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18381_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Raw map.

ファイルemd_18381_additional_1.map
注釈Raw map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18381_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18381_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome

全体名称: UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome
要素
  • 複合体: UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L10a
    • タンパク質・ペプチド: E3 UFM1-protein ligase 1
    • タンパク質・ペプチド: CDK5 regulatory subunit-associated protein 3
    • タンパク質・ペプチド: DDRGK domain-containing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-fold modifier 1

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超分子 #1: UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome

超分子名称: UFM1 ribosome E3 ligase complex bound to 60S ribosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 60S ribosomal protein L10a

分子名称: 60S ribosomal protein L10a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.879422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSSKVSRDTL YEAVREVLHG NQRKRRKFLE TVELQISLKN YDPQKDKRFS GTVRLKSTPR PKFSVCVLGD QQHCDEAKAV DIPHMDIEA LKKLNKNKKL VKKLAKKYDA FLASESLIKQ IPRILGPGLN KAGKFPSLLT HNENMVAKVD EVKSTIKFQM K KVLCLAVA ...文字列:
MSSKVSRDTL YEAVREVLHG NQRKRRKFLE TVELQISLKN YDPQKDKRFS GTVRLKSTPR PKFSVCVLGD QQHCDEAKAV DIPHMDIEA LKKLNKNKKL VKKLAKKYDA FLASESLIKQ IPRILGPGLN KAGKFPSLLT HNENMVAKVD EVKSTIKFQM K KVLCLAVA VGHVKMTDDE LVYNIHLAVN FLVSLLKKNW QNVRALYIKS TMGKPQRLY

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL1

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分子 #2: E3 UFM1-protein ligase 1

分子名称: E3 UFM1-protein ligase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.591234 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGHHHHHHEN LYFQGMADAW EEIRRLAADF QRAQFAEATQ RLSERNCIEI VNKLIAQKQL EVVHTLDGKE YITPAQISKE MRDELHVRG GRVNIVDLQQ VINVDLIHIE NRIGDIIKSE KHVQLVLGQL IDENYLDRLA EEVNDKLQES GQVTISELCK T YDLPGNFL ...文字列:
MGHHHHHHEN LYFQGMADAW EEIRRLAADF QRAQFAEATQ RLSERNCIEI VNKLIAQKQL EVVHTLDGKE YITPAQISKE MRDELHVRG GRVNIVDLQQ VINVDLIHIE NRIGDIIKSE KHVQLVLGQL IDENYLDRLA EEVNDKLQES GQVTISELCK T YDLPGNFL TQALTQRLGR IISGHIDLDN RGVIFTEAFV ARHKARIRGL FSAITRPTAV NSLISKYGFQ EQLLYSVLEE LV NSGRLRG TVVGGRQDKA VFVPDIYSRT QSTWVDSFFR QNGYLEFDAL SRLGIPDAVS YIKKRYKTTQ LLFLKAACVG QGL VDQVEA SVEEAISSGT WVDIAPLLPT SLSVEDAAIL LQQVMRAFSK QASTVVFSDT VVVSEKFIND CTELFRELMH QKAE KEMKN NPVHLITEED LKQISTLESV STSKKDKKDE RRRKATEGSG SMRGGGGGNA REYKIKKVKK KGRKDDDSDD ESQSS HTGK KKPEISFMFQ DEIEDFLRKH IQDAPEEFIS ELAEYLIKPL NKTYLEVVRS VFMSSTTSAS GTGRKRTIKD LQEEVS NLY NNIRLFEKGM KFFADDTQAA LTKHLLKSVC TDITNLIFNF LASDLMMAVD DPAAITSEIR KKILSKLSEE TKVALTK LH NSLNEKSIED FISCLDSAAE ACDIMVKRGD KKRERQILFQ HRQALAEQLK VTEDPALILH LTSVLLFQFS THSMLHAP G RCVPQIIAFL NSKIPEDQHA LLVKYQGLVV KQLVSQSKKT GQGDYPLNNE LDKEQEDVAS TTRKELQELS SSIKDLVLK SRKSSVTEE

UniProtKB: E3 UFM1-protein ligase 1

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分子 #3: CDK5 regulatory subunit-associated protein 3

分子名称: CDK5 regulatory subunit-associated protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.458938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPLVDMEDHQ HVPIDIQTSK LLDWLVDRRH CSLKWQSLVL TIREKINAAI QDMPESEEIA QLLSGSYIHY FHCLRILDLL KGTEASTKN IFGRYSSQRM KDWQEIIALY EKDNTYLVEL SSLLVRNVNY EIPSLKKQIA KCQQLQQEYS RKEEECQAGA A EMREQFYH ...文字列:
GPLVDMEDHQ HVPIDIQTSK LLDWLVDRRH CSLKWQSLVL TIREKINAAI QDMPESEEIA QLLSGSYIHY FHCLRILDLL KGTEASTKN IFGRYSSQRM KDWQEIIALY EKDNTYLVEL SSLLVRNVNY EIPSLKKQIA KCQQLQQEYS RKEEECQAGA A EMREQFYH SCKQYGITGE NVRGELLALV KDLPSQLAEI GAAAQQSLGE AIDVYQASVG FVCESPTEQV LPMLRFVQKR GN STVYEWR TGTEPSVVER PHLEELPEQV AEDAIDWGDF GVEAVSEGTD SGISAEAAGI DWGIFPESDS KDPGGDGIDW GDD AVALQI TVLEAGTQAP EGVARGPDAL TLLEYTETRN QFLDELMELE IFLAQRAVEL SEEADVLSVS QFQLAPAILQ GQTK EKMVT MVSVLEDLIG KLTSLQLQHL FMILASPRYV DRVTEFLQQK LKQSQLLALK KELMVQKQQE ALEEQAALEP KLDLL LEKT KELQKLIEAD ISKRYSGRPV NLMGTSL

UniProtKB: CDK5 regulatory subunit-associated protein 3

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分子 #4: DDRGK domain-containing protein 1

分子名称: DDRGK domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.644445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MWSHPQFEKL EVLFQGPASA GQEPLHNEEL AGAGRVAQPG PLEPEEPRAG GRPRRRRDLG SRLQAQRRAQ RVAWAEADEN EEEAVILAQ EEEGVEKPAE THLSGKIGAK KLRKLEEKQA RKAQREAEEA EREERKRLES QREAEWKKEE ERLRLEEEQK E EEERKARE ...文字列:
MWSHPQFEKL EVLFQGPASA GQEPLHNEEL AGAGRVAQPG PLEPEEPRAG GRPRRRRDLG SRLQAQRRAQ RVAWAEADEN EEEAVILAQ EEEGVEKPAE THLSGKIGAK KLRKLEEKQA RKAQREAEEA EREERKRLES QREAEWKKEE ERLRLEEEQK E EEERKARE EQAQREHEEY LKLKEAFVVE EEGVGETMTE EQSQSFLTEF INYIKQSKVV LLEDLASQVG LRTQDTINRI QD LLAEGTI TGVIDDRGKF IYITPEELAA VANFIRQRGR VSIAELAQAS NSLIAWGRES PAQAPA

UniProtKB: DDRGK domain-containing protein 1

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分子 #5: Ubiquitin-fold modifier 1

分子名称: Ubiquitin-fold modifier 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.236628 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPGSMSKVSF KITLTSDPRL PYKVLSVPES TPFTAVLKFA AEEFKVPAAT SAIITNDGIG INPAQTAGNV FLKHGSELRI IPRDRVG

UniProtKB: Ubiquitin-fold modifier 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度7.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 50 mM KCl, 5 mM MgCl2, 2 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 59394 / 平均露光時間: 2.67 sec. / 平均電子線量: 33.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm / 倍率（公称値）: 165000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Model generated ab intio.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 299008
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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