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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | CTE Tau intermediate amyloid (LIA-9) | |||||||||
![]() | Sharpened map | |||||||||
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![]() | Amyloid / tau / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.97 Å | |||||||||
![]() | Lovestam S / Li D / Scheres SHW / Goedert M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Disease-specific tau filaments assemble via polymorphic intermediates. 著者: Sofia Lövestam / David Li / Jane L Wagstaff / Abhay Kotecha / Dari Kimanius / Stephen H McLaughlin / Alexey G Murzin / Stefan M V Freund / Michel Goedert / Sjors H W Scheres / ![]() ![]() 要旨: Intermediate species in the assembly of amyloid filaments are believed to play a central role in neurodegenerative diseases and may constitute important targets for therapeutic intervention. However, ...Intermediate species in the assembly of amyloid filaments are believed to play a central role in neurodegenerative diseases and may constitute important targets for therapeutic intervention. However, structural information about intermediate species has been scarce and the molecular mechanisms by which amyloids assemble remain largely unknown. Here we use time-resolved cryogenic electron microscopy to study the in vitro assembly of recombinant truncated tau (amino acid residues 297-391) into paired helical filaments of Alzheimer's disease or into filaments of chronic traumatic encephalopathy. We report the formation of a shared first intermediate amyloid filament, with an ordered core comprising residues 302-316. Nuclear magnetic resonance indicates that the same residues adopt rigid, β-strand-like conformations in monomeric tau. At later time points, the first intermediate amyloid disappears and we observe many different intermediate amyloid filaments, with structures that depend on the reaction conditions. At the end of both assembly reactions, most intermediate amyloids disappear and filaments with the same ordered cores as those from human brains remain. Our results provide structural insights into the processes of primary and secondary nucleation of amyloid assembly, with implications for the design of new therapies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 46.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.6 KB 14.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 21 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 3.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 172.5 MB 172.6 MB 172.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ppoC ![]() 8q27C ![]() 8q2jC ![]() 8q2kC ![]() 8q2lC ![]() 8q7fC ![]() 8q7lC ![]() 8q7mC ![]() 8q7pC ![]() 8q7tC ![]() 8q88C ![]() 8q8cC ![]() 8q8dC ![]() 8q8eC ![]() 8q8fC ![]() 8q8lC ![]() 8q8mC ![]() 8q8rC ![]() 8q8sC ![]() 8q8uC ![]() 8q8vC ![]() 8q8wC ![]() 8q8xC ![]() 8q8yC ![]() 8q8zC ![]() 8q97C ![]() 8q98C ![]() 8q99C ![]() 8q9aC ![]() 8q9bC ![]() 8q9cC ![]() 8q9dC ![]() 8q9eC ![]() 8q9fC ![]() 8q9gC ![]() 8q9hC ![]() 8q9iC ![]() 8q9jC ![]() 8q9kC ![]() 8q9lC ![]() 8q9mC ![]() 8q9oC ![]() 8qcpC ![]() 8qcrC ![]() 8qjjC C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.824 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened map
ファイル | emd_18361_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_18361_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_18361_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Amyloid
全体 | 名称: Amyloid |
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要素 |
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-超分子 #1: Amyloid
超分子 | 名称: Amyloid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |