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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1831 | |||||||||
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タイトル | Pig Gastric H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 | |||||||||
![]() | This is an image of a surface rendered side view of H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 | |||||||||
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![]() | ION PUMP / H/K-ATPASE / P-TYPE ATPASE / MEMBRANE PROTEIN / BERYLLIUM FLUORIDE / ATP-BINDING / ACID SUPPRESSANT | |||||||||
機能・相同性 | ![]() proton transmembrane transport => GO:1902600 / Basigin interactions / Ion homeostasis / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane ...proton transmembrane transport => GO:1902600 / Basigin interactions / Ion homeostasis / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / membrane repolarization / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / ATP biosynthetic process / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / ATPase activator activity / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / potassium ion transport / sarcolemma / transmembrane transport / protein-macromolecule adaptor activity / ATPase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / innate immune response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å | |||||||||
![]() | Abe K / Tani K / Fujiyoshi Y | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Conformational rearrangement of gastric H(+),K(+)-ATPase induced by an acid suppressant. 著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi / ![]() 要旨: Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly ...Acid-related gastric diseases are associated with disorder of digestive tract acidification. The gastric proton pump, H(+),K(+)-ATPase, exports H(+) in exchange for luminal K(+) to generate a highly acidic environment in the stomach, and is a main target for acid suppressants. Here, we report the three-dimensional structure of gastric H(+),K(+)-ATPase with bound SCH28080, a representative K(+)-competitive acid blocker, at 7 Å resolution based on electron crystallography of two-dimensional crystals. The density of the bound SCH28080 is found near transmembrane (TM) helices 4, 5 and 6, in the luminal cavity. The SCH28080-binding site is formed by the rearrangement of TM helices, which is in turn transmitted to the cytoplasmic domains, resulting in a luminal-open conformation. These results represent the first structural evidence for a binding site of an acid suppressant on H(+),K(+)-ATPase, and the conformational change induced by this class of drugs. | |||||||||
履歴 |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.1 KB 14.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 83.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2xzbMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is an image of a surface rendered side view of H,K-ATPase with bound BeF and SCH28080 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X: 2.35 Å / Y: 2.32 Å / Z: 2.29 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Pig Gastric H,K-ATPase
全体 | 名称: Pig Gastric H,K-ATPase |
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要素 |
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-超分子 #1000: Pig Gastric H,K-ATPase
超分子 | 名称: Pig Gastric H,K-ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One alpha and one beta chain of HK-ATPase / Number unique components: 2 |
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分子量 | 理論値: 150 KDa |
-分子 #1: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1
分子 | 名称: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Gastric proton pump / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 150 KDa |
配列 | UniProtKB: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1 GO: ATP biosynthetic process, proton transmembrane transport => GO:1902600, potassium ion transport InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N- ...InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal, Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal, P-type ATPase, INTERPRO: IPR005834, Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta |
-分子 #2: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA
分子 | 名称: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Gastric proton pump / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 150 KDa |
配列 | UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 GO: ATP biosynthetic process, proton transmembrane transport => GO:1902600, potassium ion transport InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N- ...InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal, Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal, P-type ATPase, INTERPRO: IPR005834, Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 電子線結晶学 |
試料の集合状態 | 2D array |
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試料調製
濃度 | 8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 5.5 詳細: 20mM MES, 20mM Mg(CH3COO)2, 5mM ATP, 10%(v/v) glycerol, 3mM DTT |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 100 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER 詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger. Vitrification carried out in cold room at 4 degrees celsius 手法: Carbon sandwich preparation |
詳細 | Crystal grown in dialysis |
結晶化 | 詳細: Crystal grown in dialysis |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL KYOTO-3000SFF |
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温度 | 平均: 4.5 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 400,000 times magnification |
日付 | 2010年3月29日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 515 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12 |
Tilt angle min | 0 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.13 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.58 µm / 倍率(公称値): 40000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Top entry / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 64 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 64.0 ° |
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画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC |
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結晶パラメータ | 単位格子 - A: 140.9 Å / 単位格子 - B: 111.3 Å / 単位格子 - C: 320.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 2 21 21 |
CTF補正 | 詳細: Each image |