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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||||||||
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タイトル | singlet TMEM type 1 filament - Individual 4, prefrontal cortex | |||||||||||||||
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![]() | amyloid / PROTEIN FIBRIL | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å | |||||||||||||||
![]() | Tetter S / Ryskeldi-Falcon B | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: TAF15 amyloid filaments in frontotemporal lobar degeneration. 著者: Stephan Tetter / Diana Arseni / Alexey G Murzin / Yazead Buhidma / Sew Y Peak-Chew / Holly J Garringer / Kathy L Newell / Ruben Vidal / Liana G Apostolova / Tammaryn Lashley / Bernardino ...著者: Stephan Tetter / Diana Arseni / Alexey G Murzin / Yazead Buhidma / Sew Y Peak-Chew / Holly J Garringer / Kathy L Newell / Ruben Vidal / Liana G Apostolova / Tammaryn Lashley / Bernardino Ghetti / Benjamin Ryskeldi-Falcon / ![]() ![]() 要旨: Frontotemporal lobar degeneration (FTLD) causes frontotemporal dementia (FTD), the most common form of dementia after Alzheimer's disease, and is often also associated with motor disorders. The ...Frontotemporal lobar degeneration (FTLD) causes frontotemporal dementia (FTD), the most common form of dementia after Alzheimer's disease, and is often also associated with motor disorders. The pathological hallmarks of FTLD are neuronal inclusions of specific, abnormally assembled proteins. In the majority of cases the inclusions contain amyloid filament assemblies of TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) or tau, with distinct filament structures characterizing different FTLD subtypes. The presence of amyloid filaments and their identities and structures in the remaining approximately 10% of FTLD cases are unknown but are widely believed to be composed of the protein fused in sarcoma (FUS, also known as translocated in liposarcoma). As such, these cases are commonly referred to as FTLD-FUS. Here we used cryogenic electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of amyloid filaments extracted from the prefrontal and temporal cortices of four individuals with FTLD-FUS. Surprisingly, we found abundant amyloid filaments of the FUS homologue TATA-binding protein-associated factor 15 (TAF15, also known as TATA-binding protein-associated factor 2N) rather than of FUS itself. The filament fold is formed from residues 7-99 in the low-complexity domain (LCD) of TAF15 and was identical between individuals. Furthermore, we found TAF15 filaments with the same fold in the motor cortex and brainstem of two of the individuals, both showing upper and lower motor neuron pathology. The formation of TAF15 amyloid filaments with a characteristic fold in FTLD establishes TAF15 proteinopathy in neurodegenerative disease. The structure of TAF15 amyloid filaments provides a basis for the development of model systems of neurodegenerative disease, as well as for the design of diagnostic and therapeutic tools targeting TAF15 proteinopathy. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 43.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.1 KB 13.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 57.3 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 244.1 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 193.9 MB 193.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 881 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 880.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 27.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.834 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : singlet TMEM106B type 1 filament - individual 4, prefrontal cortex
全体 | 名称: singlet TMEM106B type 1 filament - individual 4, prefrontal cortex |
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要素 |
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-超分子 #1: singlet TMEM106B type 1 filament - individual 4, prefrontal cortex
超分子 | 名称: singlet TMEM106B type 1 filament - individual 4, prefrontal cortex タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.81 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.43 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 93600 |
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初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |