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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-18237 | |||||||||
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タイトル | Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperone CD2BP2 (State 4, Map 4) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | U5 snRNP / CD2BP2 / TSSC4 / spliceosome / splicing | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA localization / R-loop processing / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs ...RNA localization / R-loop processing / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / protein methylation / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U12-type spliceosomal complex / methylosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / U1 snRNP binding / pICln-Sm protein complex / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / snRNP binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / telomerase RNA binding / spliceosomal tri-snRNP complex / telomerase holoenzyme complex / P granule / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / ribonucleoprotein complex binding / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / RNA processing / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / response to cocaine / helicase activity / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / fibrillar center / mRNA processing / osteoblast differentiation / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / snRNP Assembly / protein-macromolecule adaptor activity / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / mRNA binding / chromatin / GTP binding / nucleolus / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Riabov Bassat D / Plaschka C / Vorlaender MK | |||||||||
資金援助 | European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Structural basis of human U5 snRNP late biogenesis and recycling. 著者: Daria Riabov Bassat / Supapat Visanpattanasin / Matthias K Vorländer / Laura Fin / Alexander W Phillips / Clemens Plaschka / 要旨: Pre-mRNA splicing by the spliceosome requires the biogenesis and recycling of its small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) complexes, which are consumed in each round of splicing. The human U5 snRNP ...Pre-mRNA splicing by the spliceosome requires the biogenesis and recycling of its small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) complexes, which are consumed in each round of splicing. The human U5 snRNP is the ~1 MDa 'heart' of the spliceosome and is recycled through an unknown mechanism involving major architectural rearrangements and the dedicated chaperones CD2BP2 and TSSC4. Late steps in U5 snRNP biogenesis similarly involve these chaperones. Here we report cryo-electron microscopy structures of four human U5 snRNP-CD2BP2-TSSC4 complexes, revealing how a series of molecular events primes the U5 snRNP to generate the ~2 MDa U4/U6.U5 tri-snRNP, the largest building block of the spliceosome. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_18237.map.gz | 168.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-18237-v30.xml emd-18237.xml | 37.4 KB 37.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_18237_fsc.xml | 12 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_18237.png | 100.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-18237.cif.gz | 12.2 KB | ||
その他 | emd_18237_additional_1.map.gz emd_18237_half_map_1.map.gz emd_18237_half_map_2.map.gz | 89.3 MB 165.3 MB 165.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18237 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18237 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_18237_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_18237_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_18237_validation.xml.gz | 20.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_18237_validation.cif.gz | 26.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-18237 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-18237 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_18237.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_18237_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_18237_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_18237_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperone CD2BP2 (St...
+超分子 #1: Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperone CD2BP2 (St...
+分子 #1: U5 snRNA
+分子 #2: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
+分子 #3: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
+分子 #4: 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component
+分子 #5: U5 small nuclear ribonucleoprotein 40 kDa protein
+分子 #6: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX23
+分子 #7: Pre-mRNA-processing factor 6
+分子 #8: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2
+分子 #9: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
+分子 #10: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
+分子 #11: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
+分子 #12: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
+分子 #13: Small nuclear ribonucleoprotein E
+分子 #14: Small nuclear ribonucleoprotein F
+分子 #15: Small nuclear ribonucleoprotein G
+分子 #16: MAGNESIUM ION
+分子 #17: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.9 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |