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- EMDB-18169: Composite map of the Gallus gallus 80S rotated ribosome in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18169
タイトルComposite map of the Gallus gallus 80S rotated ribosome in complex with eEF2 and SERBP1
マップデータComposite map of the Gallus gallus 80S rotated ribosome in complex with eEF2 and SERBP1
試料
  • 複合体: 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo
キーワードtranslation / complex / eEF2 / SERBP1 / RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFR1-mediated ceramide production / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Protein hydroxylation / glucose 6-phosphate:phosphate antiporter activity / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Activation of NF-kappaB in B cells / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Spry regulation of FGF signaling ...TNFR1-mediated ceramide production / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Protein hydroxylation / glucose 6-phosphate:phosphate antiporter activity / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Activation of NF-kappaB in B cells / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / TCF dependent signaling in response to WNT / Downstream TCR signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / RAD18 and ubiquitinated PCNA-mediated recruitment of translesion polymerases / Nucleotide Excision Repair / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TRAF6 mediated induction of proinflammatory cytokines / TAK1 activates NFkB by phosphorylation and activation of IKKs complex / NFkB activation mediated by RIP1 complexed with activated TLR3 / Activated TAK1 mediates p38 MAP kinase phosphorylation / Activated TAK1 mediates Jun kinases (JNK) phosphorylation and activation / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Hedgehog ligand biogenesis / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Hedgehog 'on' state / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Termination of translesion DNA synthesis / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of MAPK pathway / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / MAPK6/MAPK4 signaling / Josephin domain DUBs / Ovarian tumor domain proteases / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 upon TLR7 or TLR21 stimulation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Downregulation of ERBB2 signaling / VLDLR internalisation and degradation / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Regulation of PTEN localization / Regulation of PTEN stability and activity / Neddylation / ER Quality Control Compartment (ERQC)
類似検索 - 分子機能
Glycerate/sugar phosphate transporter, conserved site / : / glpT family of transporters signature. / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Hyaluronan / mRNA binding family / RNA binding protein HABP4/SERBP1 / Hyaluronan/mRNA-binding protein / Hyaluronan / mRNA binding family / 60s Acidic ribosomal protein / 60S acidic ribosomal protein P0 ...Glycerate/sugar phosphate transporter, conserved site / : / glpT family of transporters signature. / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Hyaluronan / mRNA binding family / RNA binding protein HABP4/SERBP1 / Hyaluronan/mRNA-binding protein / Hyaluronan / mRNA binding family / 60s Acidic ribosomal protein / 60S acidic ribosomal protein P0 / : / 40S ribosomal protein SA / Major facilitator superfamily / Major Facilitator Superfamily / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L28e / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / EF-G domain III/V-like / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / metallochaperone-like domain / TRASH domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein L1 signature. / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein L1 / MFS transporter superfamily / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic / S27a-like superfamily / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L10e / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / : / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / : / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / : / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL22 / 60S ribosomal protein L29 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL34 / 40S ribosomal protein S27 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein uS8 ...Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL22 / 60S ribosomal protein L29 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL34 / 40S ribosomal protein S27 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Ribosomal protein L36a like / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS14 / SERPINE1 mRNA binding protein 1 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein eL38 / 60S ribosomal protein L32 / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein L37 / 40S ribosomal protein S8 / 40S ribosomal protein S24 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Large ribosomal subunit protein uL2 / 40S ribosomal protein S7 / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / Ribosomal protein L15 / Ribosomal protein L26 like 1 / Ribosomal protein / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein eL13 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS12 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Large ribosomal subunit protein uL4 C-terminal domain-containing protein / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Ribosomal protein L19 / 40S ribosomal protein S26 / Small ribosomal subunit protein uS15 / 60S ribosomal protein L6 / Elongation factor 2 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL36 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL22 / Large ribosomal subunit protein eL14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein eL21
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nurullina L / Jenner L / Myasnikov A / Yusupov M
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Fondation pour la Recherche Medicale (FRM) フランス
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of the inactive ribosome complex accumulated in chick embryo cells in cold-stress conditions.
著者: Liliia Nurullina / Salvatore Terrosu / Alexander G Myasnikov / Lasse Bohl Jenner / Marat Yusupov /
要旨: Here, we present the high-resolution structure of the Gallus gallus 80S ribosome obtained from cold-treated chicken embryos. The translationally inactive ribosome complex contains elongation factor ...Here, we present the high-resolution structure of the Gallus gallus 80S ribosome obtained from cold-treated chicken embryos. The translationally inactive ribosome complex contains elongation factor eEF2 with GDP, SERPINE1 mRNA binding protein 1 (SERBP1) and deacylated tRNA in the P/E position, showing common features with complexes already described in mammals. Modeling of most expansion segments of G. gallus 28S ribosomal RNA allowed us to identify specific features in their structural organization and to describe areas where a marked difference between mammalian and avian ribosomes could shed light on the evolution of the expansion segments. This study provides the first structure of an avian ribosome, establishing a model for future structural and functional studies on the translational machinery in Aves.
履歴
登録2023年8月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月21日-
マップ公開2024年8月21日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18169.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 744.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the Gallus gallus 80S rotated ribosome in complex with eEF2 and SERBP1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.8 Å/pix.
x 580 pix.
= 465.74 Å		0.8 Å/pix.
x 580 pix.
= 465.74 Å		0.8 Å/pix.
x 580 pix.
= 465.74 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.803 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-17.913443000000001 - 35.597855000000003
平均 (標準偏差)-0.001120761 (±1.0801704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ580580580
Spacing580580580
セルA=B=C: 465.74 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo

全体名称: 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo
要素
  • 複合体: 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo

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超分子 #1: 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo

超分子名称: 80S Gallus gallus ribosome from chicken embryo / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: 28S rRNA, 5.8S rRNA, 5S rRNA, 18S rRNA,ribosomal proteins, tRNA, eEF2, SERBP1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: embryo
分子量理論値: 4.3 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 32439 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 641721
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7o7z

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Composite map / 使用した粒子像数: 100204
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7o7z


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8q87:
Structure of the G. gallus 80S rotated ribosome in complex with eEF2 and SERBP1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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