[日本語] English
万見
- EMDB-18147: Thin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myof... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18147
タイトルThin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myofibrils
マップデータComposite map (EMD-16986 and EMD-16987) for the thin filament in relaxed ventricular mouse myofibrils. Enhanced with LocSpiral.
試料
  • 組織: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
キーワードmuscle sarcomere calcium-free cardiac thin-filament / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / I band / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin binding / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / cardiac muscle contraction / actin filament / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / response to ethanol / in utero embryonic development / hydrolase activity / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Tamborrini D / Wang Z / Wagner T / Tacke S / Stabrin M / Grange M / Kho AL / Bennet P / Rees M / Gautel M / Raunser S
資金援助European Union, カナダ, 3件
OrganizationGrant number国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Medical Research Council (MRC, Canada)MR/R003106/1 カナダ
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structure of the native myosin filament in the relaxed cardiac sarcomere.
著者: Davide Tamborrini / Zhexin Wang / Thorsten Wagner / Sebastian Tacke / Markus Stabrin / Michael Grange / Ay Lin Kho / Martin Rees / Pauline Bennett / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other ...The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other heart and muscle diseases. Despite the central importance of the thick filament, its molecular organization remains unclear. Here we present the molecular architecture of native cardiac sarcomeres in the relaxed state, determined by cryo-electron tomography. Our reconstruction of the thick filament reveals the three-dimensional organization of myosin, titin and myosin-binding protein C (MyBP-C). The arrangement of myosin molecules is dependent on their position along the filament, suggesting specialized capacities in terms of strain susceptibility and force generation. Three pairs of titin-α and titin-β chains run axially along the filament, intertwining with myosin tails and probably orchestrating the length-dependent activation of the sarcomere. Notably, whereas the three titin-α chains run along the entire length of the thick filament, titin-β chains do not. The structure also demonstrates that MyBP-C bridges thin and thick filaments, with its carboxy-terminal region binding to the myosin tails and directly stabilizing the OFF state of the myosin heads in an unforeseen manner. These results provide a foundation for future research investigating muscle disorders involving sarcomeric components.
履歴
登録2023年8月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18147.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18147.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map (EMD-16986 and EMD-16987) for the thin filament in relaxed ventricular mouse myofibrils. Enhanced with LocSpiral.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.29 Å/pix.
x 128 pix.
= 293.504 Å		2.29 Å/pix.
x 128 pix.
= 293.504 Å		2.29 Å/pix.
x 128 pix.
= 293.504 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.293 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-0.0010494398 - 0.9529556
平均 (標準偏差)0.02058492 (±0.09611519)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 293.504 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular my...

全体名称: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils
要素
  • 組織: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1

-
超分子 #1: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular my...

超分子名称: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils
タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: Heart / 組織: left-ventricular muscle

-
分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: HEART / 組織: left-ventricular muscle
分子量理論値: 41.471258 KDa
配列文字列: ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL ...文字列:
ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL PHAIMRLDLA GRDLTDYLMK ILTERGYSFV TTAEREIVRD IKEKLCYVAL DFENEMATAA SSSSLEKSYE LP DGQVITI GNERFRCPET LFQPSFIGME SAGIHETTYN SIMKCDIDIR KDLYANNVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APS TMKIKI IAPPERKYSV WIGGSILASL STFQQMWISK QEYDEAGPSI VHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

-
分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: HEART / 組織: left-ventricular muscle
分子量理論値: 20.840275 KDa
配列文字列:
IQLVEEELDR AQERLATALQ KLEEAEKAAD ESERGMKVIE SRAQKDEEKM EIQEIQLKEA KHIAEDADRK YEEVARKLVI IESDLERAE ERAELSEGKC AELEEELKTV TNNLKSLEAQ AEKYSQKEDK YEEEIKVLSD KLKEAETRAE FAERSVTKLE K SIDDLEDE LYAQKLKYKA I

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態tissue

-
試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 3.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用したサブトモグラム数: 100447
抽出トモグラム数: 89 / 使用した粒子像数: 365971 / ソフトウェア - 名称: Warp
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-8q4g:
Thin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myofibrils

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る