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- PDB-8q4g: Thin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myof... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q4g
タイトルThin filament from FIB milled relaxed left ventricular mouse myofibrils
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / muscle sarcomere calcium-free cardiac thin-filament
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / I band / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin binding / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / cardiac muscle contraction / filopodium / actin filament / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / response to ethanol / in utero embryonic development / hydrolase activity / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Tamborrini, D. / Wang, Z. / Wagner, T. / Tacke, S. / Stabrin, M. / Grange, M. / Kho, A.L. / Bennet, P. / Rees, M. / Gautel, M. / Raunser, S.
資金援助European Union, カナダ, 3件
組織認可番号国
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
Medical Research Council (MRC, Canada)MR/R003106/1 カナダ
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structure of the native myosin filament in the relaxed cardiac sarcomere.
著者: Davide Tamborrini / Zhexin Wang / Thorsten Wagner / Sebastian Tacke / Markus Stabrin / Michael Grange / Ay Lin Kho / Martin Rees / Pauline Bennett / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other ...The thick filament is a key component of sarcomeres, the basic units of striated muscle. Alterations in thick filament proteins are associated with familial hypertrophic cardiomyopathy and other heart and muscle diseases. Despite the central importance of the thick filament, its molecular organization remains unclear. Here we present the molecular architecture of native cardiac sarcomeres in the relaxed state, determined by cryo-electron tomography. Our reconstruction of the thick filament reveals the three-dimensional organization of myosin, titin and myosin-binding protein C (MyBP-C). The arrangement of myosin molecules is dependent on their position along the filament, suggesting specialized capacities in terms of strain susceptibility and force generation. Three pairs of titin-α and titin-β chains run axially along the filament, intertwining with myosin tails and probably orchestrating the length-dependent activation of the sarcomere. Notably, whereas the three titin-α chains run along the entire length of the thick filament, titin-β chains do not. The structure also demonstrates that MyBP-C bridges thin and thick filaments, with its carboxy-terminal region binding to the myosin tails and directly stabilizing the OFF state of the myosin heads in an unforeseen manner. These results provide a foundation for future research investigating muscle disorders involving sarcomeric components.
履歴
登録2023年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
F: Actin, alpha cardiac muscle 1
G: Tropomyosin alpha-1 chain
H: Tropomyosin alpha-1 chain
I: Actin, alpha cardiac muscle 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,9799
ポリマ－331,9799
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 41471.258 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: HEART / 組織: left-ventricular muscle
参照: UniProt: P68033, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 20840.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: HEART / 組織: left-ventricular muscle / 参照: UniProt: P58771
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Calcium-free thin filament from relaxed mouse left-ventricular myofibrils
タイプ: TISSUE / Entity ID: #2, #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: Heart / 組織: left-ventricular muscle
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 3.4 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 140 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Warpvolume selection
2SerialEM画像取得
4WarpCTF補正
5RELIONCTF補正
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
11RELION最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
14NAMDモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100447 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 89 / Num. of volumes extracted: 365971
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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