[日本語] English
万見
- EMDB-18108: beta-galactosidase from Bacillus circulans -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18108
タイトルbeta-galactosidase from Bacillus circulans
マップデータ
試料
  • 複合体: Terciary complex of beta-galactosidase isoform A
    • タンパク質・ペプチド: beta-galactosidase
キーワードGalactosidase / Transgalactosylation / Izoform A / Enzyme / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-galactosidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Beta-galactosidase-like, Galactose-binding domain / Bacterial Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain (group 4) / Glycoside hydrolase family 2, domain 5 / Glycoside hydrolase family 2 C-terminal domain 5 / Domain of unknown function DUF4982 / Domain of unknown function (DUF4982) / : / Invasin/intimin cell-adhesion fragments ...: / Beta-galactosidase-like, Galactose-binding domain / Bacterial Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain (group 4) / Glycoside hydrolase family 2, domain 5 / Glycoside hydrolase family 2 C-terminal domain 5 / Domain of unknown function DUF4982 / Domain of unknown function (DUF4982) / : / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Glycoside hydrolase, family 2, immunoglobulin-like beta-sandwich / Glycosyl hydrolases family 2 / Beta-Galactosidase/glucuronidase domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Niallia circulans subsp. circulans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kascakova B / Hovorkova M / Petraskova L / Novacek J / Pinkas D / Gardian Z / Kren V / Bojarova P / Kuta Smatanova I
資金援助 チェコ, 1件
OrganizationGrant number国
Grant Agency of the Czech Republic チェコ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: The variable structural flexibility of the Bacillus circulans β-galactosidase isoforms determines their unique functionalities.
著者: Michaela Hovorková / Barbora Kaščáková / Lucie Petrásková / Petra Havlíčková / Jiří Nováček / Daniel Pinkas / Zdenko Gardian / Vladimír Křen / Pavla Bojarová / Ivana Kutá Smatanová /
要旨: β-Galactosidase from Bacillus circulans ATCC 31382 (BgaD) is a biotechnologically important enzyme for the synthesis of β-galactooligosaccharides (GOS). Among its four isoforms, isoform A (BgaD-A) ...β-Galactosidase from Bacillus circulans ATCC 31382 (BgaD) is a biotechnologically important enzyme for the synthesis of β-galactooligosaccharides (GOS). Among its four isoforms, isoform A (BgaD-A) has distinct synthetic properties. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of BgaD-A and compare them with the known X-ray crystal structure of isoform D (BgaD-D), revealing substantial structural divergences between the two isoforms. In contrast to BgaD-D, BgaD-A features a flexible Big-4 domain and another enigmatic domain. The newly identified flexible region in BgaD-A is termed as "barrier domain 8," and serves as a barricade, obstructing the access of longer oligosaccharide substrates into the active site of BgaD-A. The transgalactosylation reactions catalyzed by both isoforms revealed that BgaD-A has a higher selectivity than BgaD-D in the earlier stages of the reaction and is prevailingly directed to shorter galactooligosaccharides. This study improves our understanding of the structural determinants governing β-galactosidase catalysis, with implications for tailored GOS production.
履歴
登録2023年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18108.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18108.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 261.76 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 261.76 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 261.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.818 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.143
最小 - 最大-1.1245815 - 1.8656473
平均 (標準偏差)-0.00079199334 (±0.043779712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 261.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_18108_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_18108_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Terciary complex of beta-galactosidase isoform A

全体名称: Terciary complex of beta-galactosidase isoform A
要素
  • 複合体: Terciary complex of beta-galactosidase isoform A
    • タンパク質・ペプチド: beta-galactosidase

-
超分子 #1: Terciary complex of beta-galactosidase isoform A

超分子名称: Terciary complex of beta-galactosidase isoform A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Niallia circulans subsp. circulans (バクテリア)

-
分子 #1: beta-galactosidase

分子名称: beta-galactosidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Niallia circulans subsp. circulans (バクテリア)
分子量理論値: 192.584391 KDa
配列文字列: MKKAISCVFL ISALILSSFQ VPVQGQAMSK TTSAAGNSVS YDGERRVNFN ENWRFQRETN GSIAGAQNPG FDDSSWRKLN LPHDWSIEL DFNKNSLATH EGGYLDGGIG WYRKTFTIPE SMKGKRISLD FDGVYMNSTT YLNGEVLGTY PFGYNAFSYD I SDKLYKDG ...文字列:
MKKAISCVFL ISALILSSFQ VPVQGQAMSK TTSAAGNSVS YDGERRVNFN ENWRFQRETN GSIAGAQNPG FDDSSWRKLN LPHDWSIEL DFNKNSLATH EGGYLDGGIG WYRKTFTIPE SMKGKRISLD FDGVYMNSTT YLNGEVLGTY PFGYNAFSYD I SDKLYKDG RANVLVVKVN NTQPSSRWYS GSGIYRNVYL TVTDPIHVAR YGTFVTTPNL EKSIKEDRAD VNIKTKISND AA EAKQVKI KSTIYDGAGN TVQTVETEEK TAAAGTVTPF EQNTVIKQPK LWSIDKPYRY NLVTEVIVGG QTVDTYETKF GVR YFKFDE NEGFSLNGEY MKLHGVSMHH DLGALGAATN ARGVERQMQI MKDMGVNAIR VTHNPASPEL LEAANKLGLF IIEE AFDSW AQSKKPYDYG RFFNAWAEHD IKEMVDRGKN EPAIIMWSIG NEIYDTTNAA GVETARNLVG WVKEIDTTRP TTIGE DKTR GDKVNVTPIN SYIKEIFNIV DVVGLNYSEN NYDGYHKQNP SWKLYGSETS SATRSRGVYT HPYQYNQSTK YADLQQ SSY DNDYVGWGRT AEDAWKYDRD LKHIAGQFIW TGFDYIGEPT PYYNSYPAKS SYFGAVDTAG FPKDIFYYYQ SQWKKEP MV HLLPHWNWKE GEKVRVLAYT NASKVELVLN GESLGEKNYD NKQTSWGAPY KETKDGKTYL EWAVPFKPGK LEAVAKDE N GKVIARDQVV TAGEPASVRL TADRKVVKAD GTDLSFITAD IVDSKGIVVP DADHLITFNV TGQGELAGVD NGNASSVER YKDNKRKAFS GKALAIVQSS KLSGKITVHA SVAGLSSDST SVFTVTPADH DKKIVAGIDD VNLTVDVNEA PKLPSEIKVY YSDESAAAK NVTWDEVDPK QYSTVGEFTV EGSVEGTSLK AKAFVIVKGI VAVKPYSTAT KVGVQPVLPE KATLLYSDGT T KGATVTWD EIPEDKLAKE GRFTVEGSVE GTDLKANVYV RVTNEVKSVN IMLQEQGSAY PKLEATFTNP ADNLQHLNDG IK SYTNNPV NRWTNWTRTP RDAGDSITVN FGKKHVINNL DLFVFTDSGT VVPEKAEVQY WDGTAWKDVE NLTQPSPYVV EKN ELTFDA VATEKLKFHL TPSVKGKFLA LTEAEVYADQ IVMGETAKLQ SITVNGKALE GFDHAKKNYE LVLPYGSELP KIEA AAADN ATVTILPAFS YPGTAKLFVT SEDGKVTTEY SIGVSTEEPK LVSAELSADK TNVMEDDIID LKVIGLFESK EKIDV TDSQ PTYEFDQQII KIEGNKLYAL ETGNVKVKVT VTYKGVSVTT PALEFTIAKN PAPKYITSLE PVTVVVKKGE APELPA TVV AHYNRGIPRD VKVKWERINP SKYQQLGEFT VSGMVEGTDI KAQAKVIVKG AVAVEDIRMA VLLKQMPQLP GKVTVYY SD GAEEQRAVKW EEIPQEELEN VGEFKVKGDV NGVKLKATAT IRVTDEVGGE QNISRAKNGY EYPKAEASFT NNGPGSSD R IEAINDDVIS YEANPHNRWT NWQPVPRAGD WVSITFGDYE PTEYDVDSME IHWFADHGTS YPERFQIEYK SGDSWKEVT SLKSDPASPA LGKANVYSFD RVKTSAIRVK MTAQAGKSLA ITELKVFSKW PKAGTEPEVT DIKVGGKSIL EDFEQKGDHY EVTIDAGDA NVMPKINVKA KDQTSITIVP AVTSPSTAKV IAKSEDGKKV KVYSIHYK

UniProtKB: Beta galactosidase

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.18 mg/mL
緩衝液pH: 6 / 構成要素 - 濃度: 0.18 mg/ml / 構成要素 - 名称: sodium phosphate / 詳細: 50 mM sodium phosphate buffer pH 6
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 265100
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る