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- EMDB-17780: HRV empty capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17780
タイトルHRV empty capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein
キーワードcryo-EM / HRV-B14 / SsRNA virus / capsid / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種rhinovirus B14 (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Gil-Cantero D / Mata CP / Mateu MG / Caston JR
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-113287RB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2024
タイトル: Cryo-EM of human rhinovirus reveals capsid-RNA duplex interactions that provide insights into virus assembly and genome uncoating.
著者: David Gil-Cantero / Carlos P Mata / Luis Valiente / Alicia Rodríguez-Huete / Alejandro Valbuena / Reidun Twarock / Peter G Stockley / Mauricio G Mateu / José R Castón /
要旨: The cryo-EM structure of the human rhinovirus B14 determined in this study reveals 13-bp RNA duplexes symmetrically bound to regions around each of the 30 two-fold axes in the icosahedral viral ...The cryo-EM structure of the human rhinovirus B14 determined in this study reveals 13-bp RNA duplexes symmetrically bound to regions around each of the 30 two-fold axes in the icosahedral viral capsid. The RNA duplexes (~12% of the ssRNA genome) define a quasi-dodecahedral cage that line a substantial part of the capsid interior surface. The RNA duplexes establish a complex network of non-covalent interactions with pockets in the capsid inner wall, including coulombic interactions with a cluster of basic amino acid residues that surround each RNA duplex. A direct comparison was made between the cryo-EM structure of RNA-filled virions and that of RNA-free (empty) capsids that resulted from genome release from a small fraction of viruses. The comparison reveals that some specific residues involved in capsid-duplex RNA interactions in the virion undergo remarkable conformational rearrangements upon RNA release from the capsid. RNA release is also associated with the asynchronous opening of channels at the 30 two-fold axes. The results provide further insights into the molecular mechanisms leading to assembly of rhinovirus particles and their genome uncoating during infection. They may also contribute to development of novel antiviral strategies aimed at interfering with viral capsid-genome interactions during the infectious cycle.
履歴
登録2023年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月20日-
マップ公開2024年11月20日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17780.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 411. Å
1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 411. Å
1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 411. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.036541764 - 0.081368946
平均 (標準偏差)0.0011125307 (±0.009589178)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 411.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17780_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17780_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : rhinovirus B14

全体名称: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
要素
  • ウイルス: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein

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超分子 #1: rhinovirus B14

超分子名称: rhinovirus B14 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from infected H1 HeLa / NCBI-ID: 12131 / 生物種: rhinovirus B14 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
分子量理論値: 26.23342 KDa
組換発現生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
配列文字列: FNGSETDVEC FLGRAACVHV TEIQNKDATG IDNHREAKLF NDWKINLSSL VQLRKKLELF TYVRFDSEYT ILATASQPDS ANYSSNLVV QAMYVPPGAP NPKEWDDYTW QSASNPSVFF KVGDTSRFSV PYVGLASAYN CFYDGYSHDD AETQYGITVL N HMGSMAFR ...文字列:
FNGSETDVEC FLGRAACVHV TEIQNKDATG IDNHREAKLF NDWKINLSSL VQLRKKLELF TYVRFDSEYT ILATASQPDS ANYSSNLVV QAMYVPPGAP NPKEWDDYTW QSASNPSVFF KVGDTSRFSV PYVGLASAYN CFYDGYSHDD AETQYGITVL N HMGSMAFR IVNEHDEHKT LVKIRVYHRA KHVEAWIPRA PRALPYTSIG RTNYPKNTEP VIKKRKGDIK SY

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
分子量理論値: 27.903746 KDa
組換発現生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
配列文字列: CGYSDRVQQI TLGNSTITTQ EAANAVVCYA EWPEYLPDVD ASDVNKTSKP DTSVCRFYTL DSKTWTTGSK GWCWKLPDAL KDMGVFGQN MFFHSLGRSG YTVHVQCNAT KFHSGCLLVV VIPEHQLASH EGGNVSVKYT FTHPGERGID LSSANEVGGP V KDVLYNMN ...文字列:
CGYSDRVQQI TLGNSTITTQ EAANAVVCYA EWPEYLPDVD ASDVNKTSKP DTSVCRFYTL DSKTWTTGSK GWCWKLPDAL KDMGVFGQN MFFHSLGRSG YTVHVQCNAT KFHSGCLLVV VIPEHQLASH EGGNVSVKYT FTHPGERGID LSSANEVGGP V KDVLYNMN GTLLGNLLIF PHQFINLRTN NTATIVIPYI NSVPIDSMTR HNNVSLMVIP IAPLTVPTGA TPSLPITVTI AP MCTEFSG IRSKSIVPQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Genome polyprotein

分子名称: Genome polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
分子量理論値: 26.236754 KDa
組換発現生物種: rhinovirus B14 (ライノウイルス)
配列文字列: GLPTTTLPGS GQFLTTDDRQ SPSALPNYEP TPRIHIPGKV HNLLEIIQVD TLIPMNNTHT KDEVNSYLIP LNANRQNEQV FGTNLFIGD GVFKTTLLGE IVQYYTHWSG SLRFSLMYTG PALSSAKLIL AYTPPGARGP QDRREAMLGT HVVWDIGLQS T IVMTIPWT ...文字列:
GLPTTTLPGS GQFLTTDDRQ SPSALPNYEP TPRIHIPGKV HNLLEIIQVD TLIPMNNTHT KDEVNSYLIP LNANRQNEQV FGTNLFIGD GVFKTTLLGE IVQYYTHWSG SLRFSLMYTG PALSSAKLIL AYTPPGARGP QDRREAMLGT HVVWDIGLQS T IVMTIPWT SGVQFRYTDP DTYTSAGFLS CWYQTSLILP PETTGQVYLL SFISACPDFK LRLMKDTQTI SQTVALTE

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
10.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris
10.0 mMNaClsodium chloride
1.5 mMMgCl2Magensium Chloride
0.5 %Nonidet P40
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 73000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 8381
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 8381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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