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- EMDB-17764: Catalytic module of yeast GID E3 ligase bound to multiphosphoryla... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17764
タイトルCatalytic module of yeast GID E3 ligase bound to multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 substrate and multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
    • タンパク質・ペプチド: Protein FYV10
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ZINC ION
キーワードE3 ubiquitin ligase / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / phosphorylation / GID / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GID complex / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / Regulation of pyruvate metabolism / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of gluconeogenesis / Maturation of protein E / Maturation of protein E ...GID complex / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / Regulation of pyruvate metabolism / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of gluconeogenesis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation
類似検索 - 分子機能
Rmd5, degenerated RING (dRING) finger / Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...Rmd5, degenerated RING (dRING) finger / Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa / GID complex subunit 9 / E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Chrustowicz J / Sherpa D / Prabu RJ / Schulman BA
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)H2020 789016-NEDD8ActivateEuropean Union
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Multisite phosphorylation dictates selective E2-E3 pairing as revealed by Ubc8/UBE2H-GID/CTLH assemblies.
著者: Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Jerry Li / Christine R Langlois / Eleftheria C Papadopoulou / D Tung Vu / Laura A Hehl / Özge Karayel / Viola Beier / Susanne von Gronau / Judith ...著者: Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Jerry Li / Christine R Langlois / Eleftheria C Papadopoulou / D Tung Vu / Laura A Hehl / Özge Karayel / Viola Beier / Susanne von Gronau / Judith Müller / J Rajan Prabu / Matthias Mann / Gary Kleiger / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: Ubiquitylation is catalyzed by coordinated actions of E3 and E2 enzymes. Molecular principles governing many important E3-E2 partnerships remain unknown, including those for RING-family GID/CTLH E3 ...Ubiquitylation is catalyzed by coordinated actions of E3 and E2 enzymes. Molecular principles governing many important E3-E2 partnerships remain unknown, including those for RING-family GID/CTLH E3 ubiquitin ligases and their dedicated E2, Ubc8/UBE2H (yeast/human nomenclature). GID/CTLH-Ubc8/UBE2H-mediated ubiquitylation regulates biological processes ranging from yeast metabolic signaling to human development. Here, cryoelectron microscopy (cryo-EM), biochemistry, and cell biology reveal this exquisitely specific E3-E2 pairing through an unconventional catalytic assembly and auxiliary interactions 70-100 Å away, mediated by E2 multisite phosphorylation. Rather than dynamic polyelectrostatic interactions reported for other ubiquitylation complexes, multiple Ubc8/UBE2H phosphorylation sites within acidic CK2-targeted sequences specifically anchor the E2 C termini to E3 basic patches. Positions of phospho-dependent interactions relative to the catalytic domains correlate across evolution. Overall, our data show that phosphorylation-dependent multivalency establishes a specific E3-E2 partnership, is antagonistic with dephosphorylation, rigidifies the catalytic centers within a flexing GID E3-substrate assembly, and facilitates substrate collision with ubiquitylation active sites.
履歴
登録2023年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月3日-
マップ公開2024年1月3日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17764.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17764.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 76.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 272 pix.
= 388.144 Å		1.43 Å/pix.
x 272 pix.
= 388.144 Å		1.43 Å/pix.
x 272 pix.
= 388.144 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.427 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0348
最小 - 最大-0.123829156 - 0.23513684
平均 (標準偏差)0.00003761115 (±0.0028035343)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ272272272
Spacing272272272
セルA=B=C: 388.144 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17764_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map post-processed with DeepEMhancer

ファイルemd_17764_additional_1.map
注釈Map post-processed with DeepEMhancer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17764_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17764_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 subst...

全体名称: Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 substrate and multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
要素
  • 複合体: Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 substrate and multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
    • タンパク質・ペプチド: Protein FYV10
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 subst...

超分子名称: Complex of yeast Chelator-GIDSR4 E3 ligase, tetrameric Fbp1 substrate and multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Map obtained by focus refinement over the catalytic module (Gid2, Gid9) and Ubc8~ubiquitin
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 1.7 MDa

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 49.244594 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWD HSVKKQIKYV SQQSNRFNKS TLNKLKEFDI DSVYVNKLPK ETMENVNEAI GYHILRYSID NMPLGNKNEA F QYLKDVYG ...文字列:
MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWD HSVKKQIKYV SQQSNRFNKS TLNKLKEFDI DSVYVNKLPK ETMENVNEAI GYHILRYSID NMPLGNKNEA F QYLKDVYG ITNKESTEFI EMGQIVHDLK KGDTESCLKW CSNEMESLSS NHTALSSLKF DLYTLSAMQI VKHGNPVELY YQ ITQNAPL DCFRHREKEL MQNVVPLLTK SLIGQPIEDI DSKVNKELKE CTSLFIKEYC AAKHIFFDSP LFLIVLSGLI SFQ FFIKYK TIRELAHVDW TTKDELPFDV KLPDFLTHFH PIFICPVLKE ETTTENPPYS LACHHIISKK ALDRLSKNGT ITFK CPYCP VNTSMSSTKK VRFVML

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5

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分子 #2: Protein FYV10

分子名称: Protein FYV10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 59.975102 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLN TQIKSYCQIL NRIKKRLEFF HELKDIKSQN SGTSHNGNNE GTRTKLIQWY QSYTNILIGD YLTRNNPIKY N SETKDHWN ...文字列:
MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLN TQIKSYCQIL NRIKKRLEFF HELKDIKSQN SGTSHNGNNE GTRTKLIQWY QSYTNILIGD YLTRNNPIKY N SETKDHWN SGVVFLKQSQ LDDLIDYDVL LEANRISTSL LHERNLLPLI SWINENKKTL TKKSSILEFQ ARLQEYIELL KV DNYTDAI VCFQRFLLPF VKSNFTDLKL ASGLLIFIKY CNDQKPTSST SSGFDTEEIK SQSLPMKKDR IFQHFFHKSL PRI TSKPAV NTTDYDKSSL INLQSGDFER YLNLLDDQRW SVLNDLFLSD FYSMYGISQN DPLLIYLSLG ISSLKTRDCL HPSD DENGN QETETATTAE KEVEDLQLFT LHSLKRKNCP VCSETFKPIT QALPFAHHIQ SQLFENPILL PNGNVYDSKK LKKLA KTLK KQNLISLNPG QIMDPVDMKI FCESDSIKMY PT

UniProtKB: GID complex subunit 9

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分子 #3: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 24.920771 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSSSKRRIET DVMKLLMSDH QVDLINDSMQ EFHVKFLGPK DTPYENGVWR LHVELPDNYP YKSPSIGFVN KIFHPNIDIA SGSIKLDVI NSTWSPLYDL INIVEWMIPG LLKEPNGSDP LNNEAATLQL RDKKLYEEKI KEYIDKYATK EKYQQMFGGD N DSDDSDSG ...文字列:
MSSSKRRIET DVMKLLMSDH QVDLINDSMQ EFHVKFLGPK DTPYENGVWR LHVELPDNYP YKSPSIGFVN KIFHPNIDIA SGSIKLDVI NSTWSPLYDL INIVEWMIPG LLKEPNGSDP LNNEAATLQL RDKKLYEEKI KEYIDKYATK EKYQQMFGGD N DSDDSDSG GDLQEEDSDS DEDMDGTGVS SGDDSVDEL(SEP) EDL(SEP)DIDV(SEP)D DDDYDEVANQ

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-24 kDa

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分子 #4: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 69.24 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

12557

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 80606
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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