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- EMDB-1746: P22 F170L C1 polyheads -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1746
タイトルP22 F170L C1 polyheads
マップデータThis is a helical reconstruction of a P22 polyhead with F170L coat protein with C1 symmetry
試料
  • 試料: F170L coat protein in C1 helical lattice
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
キーワードcryo-TEM / image reconstruction / helical reconstruction / bacteriophage P22 / virus assembly / coat protein
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Parent KN / Sinkovits RS / Suhanovsky MM / Teschke CM / Egelman EH / Baker TS
引用ジャーナル: Phys Biol / 年: 2010
タイトル: Cryo-reconstructions of P22 polyheads suggest that phage assembly is nucleated by trimeric interactions among coat proteins.
著者: Kristin N Parent / Robert S Sinkovits / Margaret M Suhanovsky / Carolyn M Teschke / Edward H Egelman / Timothy S Baker /
要旨: Bacteriophage P22 forms an isometric capsid during normal assembly, yet when the coat protein (CP) is altered at a single site, helical structures (polyheads) also form. The structures of three ...Bacteriophage P22 forms an isometric capsid during normal assembly, yet when the coat protein (CP) is altered at a single site, helical structures (polyheads) also form. The structures of three distinct polyheads obtained from F170L and F170A variants were determined by cryo-reconstruction methods. An understanding of the structures of aberrant assemblies such as polyheads helps to explain how amino acid substitutions affect the CP, and these results can now be put into the context of CP pseudo-atomic models. F170L CP forms two types of polyhead and each has the CP organized as hexons (oligomers of six CPs). These hexons have a skewed structure similar to that in procapsids (precursor capsids formed prior to dsDNA packaging), yet their organization differs completely in polyheads and procapsids. F170A CP forms only one type of polyhead, and though this has hexons organized similarly to hexons in F170L polyheads, the hexons are isometric structures like those found in mature virions. The hexon organization in all three polyheads suggests that nucleation of procapsid assembly occurs via a trimer of CP monomers, and this drives formation of a T = 7, isometric particle. These variants also form procapsids, but they mature quite differently: F170A expands spontaneously at room temperature, whereas F170L requires more energy. The P22 CP structure along with scaffolding protein interactions appear to dictate curvature and geometry in assembled structures and residue 170 significantly influences both assembly and maturation.
履歴
登録2010年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年6月16日-
マップ公開2011年6月17日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1746.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1746.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a helical reconstruction of a P22 polyhead with F170L coat protein with C1 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 677.88 Å		1.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 677.88 Å		1.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 677.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.883 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.125 / ムービー #1: 0.125
最小 - 最大-0.537483 - 0.624498
平均 (標準偏差)0.00909644 (±0.105518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 677.88 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.8831.8831.883
M x/y/z360360360
origin x/y/z-0.000-0.000-0.000
length x/y/z677.880677.880677.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-100
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.5370.6240.009

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F170L coat protein in C1 helical lattice

全体名称: F170L coat protein in C1 helical lattice
要素
  • 試料: F170L coat protein in C1 helical lattice
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)

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超分子 #1000: F170L coat protein in C1 helical lattice

超分子名称: F170L coat protein in C1 helical lattice / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: This sample was generated by concentrating coat protein monomers. The asymmetric unit is a hexon.
Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage P22

超分子名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Coat protein / NCBI-ID: 10754 / 生物種: Enterobacteria phage P22 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: Coat protein
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 47 MDa / 理論値: 47 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度35 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20 mM sodium phosphate
グリッド詳細: Lacey-carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 89 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Manual plunge-freezer / 手法: Blot for 5 seconds before freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 90 K / 最高: 90 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: At working magnification
日付2008年10月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 1.883 µm / 実像数: 1141 / 平均電子線量: 19 e/Å2 / Od range: 1.5 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 79666 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.39 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.14 µm / 倍率（公称値）: 79666
試料ステージ試料ホルダー: Polara Multi Specimen Holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細This reconstruction was done with the iterative helical real space reconstruction method
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 10.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 37.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IHRSR
CTF補正詳細: ROBEM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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