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- EMDB-17370: C. elegans TIR-1 protein. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17370
タイトルC. elegans TIR-1 protein.
マップデータ
試料
  • 複合体: C. elegans TIR1.
    • タンパク質・ペプチド: NAD(+) hydrolase tir-1
キーワードSARM1 / TIR-1 / C. elegans / neurodegeneration / cryo-EM / structural biology / NAD+ metabolism / axon Wallerian degeneration / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


serotonin biosynthetic process / negative regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / antibacterial innate immune response / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / cell fate specification / response to axon injury / defense response to fungus ...serotonin biosynthetic process / negative regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / antibacterial innate immune response / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / cell fate specification / response to axon injury / defense response to fungus / signaling adaptor activity / axon cytoplasm / small GTPase binding / intracellular protein localization / nervous system development / cell-cell signaling / cell body / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / axon / negative regulation of gene expression / dendrite / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sterile alpha and TIR motif-containing protein 1 / TIR domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. ...Sterile alpha and TIR motif-containing protein 1 / TIR domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD(+) hydrolase tir-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Isupov MN / Opatowsky Y
資金援助 イスラエル, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Israel Science Foundation1425/15 イスラエル
Israel Science Foundation909/19 イスラエル
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2019150 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: Structure-function analysis of ceTIR-1/hSARM1 explains the lack of Wallerian axonal degeneration in C. elegans.
著者: Tami Khazma / Atira Grossman / Julia Guez-Haddad / Chengye Feng / Hadas Dabas / Radhika Sain / Michal Weitman / Ran Zalk / Michail N Isupov / Marc Hammarlund / Michael Hons / Yarden Opatowsky /
要旨: Wallerian axonal degeneration (WD) does not occur in the nematode C. elegans, in contrast to other model animals. However, WD depends on the NADase activity of SARM1, a protein that is also expressed ...Wallerian axonal degeneration (WD) does not occur in the nematode C. elegans, in contrast to other model animals. However, WD depends on the NADase activity of SARM1, a protein that is also expressed in C. elegans (ceSARM/ceTIR-1). We hypothesized that differences in SARM between species might exist and account for the divergence in WD. We first show that expression of the human (h)SARM1, but not ceTIR-1, in C. elegans neurons is sufficient to confer axon degeneration after nerve injury. Next, we determined the cryoelectron microscopy structure of ceTIR-1 and found that, unlike hSARM1, which exists as an auto-inhibited ring octamer, ceTIR-1 forms a readily active 9-mer. Enzymatically, the NADase activity of ceTIR-1 is substantially weaker (10-fold higher Km) than that of hSARM1, and even when fully active, it falls short of consuming all cellular NAD. Our experiments provide insight into the molecular mechanisms and evolution of SARM orthologs and WD across species.
履歴
登録2023年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月6日-
マップ公開2023年9月6日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17370.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17370.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 268.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.20065366 - 0.5108465
平均 (標準偏差)0.0026274212 (±0.028278505)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17370_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17370_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C. elegans TIR1.

全体名称: C. elegans TIR1.
要素
  • 複合体: C. elegans TIR1.
    • タンパク質・ペプチド: NAD(+) hydrolase tir-1

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超分子 #1: C. elegans TIR1.

超分子名称: C. elegans TIR1. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)

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分子 #1: NAD(+) hydrolase tir-1

分子名称: NAD(+) hydrolase tir-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 84.496172 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSYHHHHHHD YDIPTTENLY FQGAMGSHMD ELSPVDQRST SGTARFLIQQ DSVVNPSTKM SNTEQVAMMH TLKTKLSKYQ AMMDKAFEE IAKVEDANII EGCTIVRKLM RKVWNTPKVS ADLANALCDY LRDRDYFDKL IKMFISPNTA ACDQVRMECG K VLEECTSS ...文字列:
MSYHHHHHHD YDIPTTENLY FQGAMGSHMD ELSPVDQRST SGTARFLIQQ DSVVNPSTKM SNTEQVAMMH TLKTKLSKYQ AMMDKAFEE IAKVEDANII EGCTIVRKLM RKVWNTPKVS ADLANALCDY LRDRDYFDKL IKMFISPNTA ACDQVRMECG K VLEECTSS ANLEYIVNKS YTKKIMIVAM KLNKTPDQQR LSLSLIGNLF KHSNAVSLSL IETDVIDHII LTFKRAPECP DI LRHAALA LANILLYTCF EGKKKIIQKK IPEWLFFLAS QADDVTRYYA CIAVCTIVSV KEFEPLVRKS DTMKLVEPFL QVH DPATFA RDYHKYAQGN TKEWLERLLP MLQPSRRREA RSVAAFHFTL EATIKKEQNK LDVFQEIGAI QALKEVASSP DEVA AKFAS EALTVIGEEV PYKLAQQVPG WTCADVQYWV KKIGFEEYVE KFAKQMVDGD LLLQLTENDL KHDVGMISGL HRKRF LREL QTLKVAADYS SVDESNLDNF LMGLSPELSV YTYQMLTNGV NRSLLSSLTD EMMQNACGIT NPIHRLKLTQ AFETAK HPD DVEVAMLSKQ IDVFISYRRS TGNQLASLIK VLLQLRGYRV FIDVDKLYAG KFDSSLLKNI QAAKHFILVL TPNSLDR LL NDDNCEDWVH KELKCAFEHQ KNIIPIFDTA FEFPTKEDQI PNDIRMITKY NGVKWVHDYQ DACMAKVVRF ITGELNRT T PTTKEMPSIS RKTTQQR

UniProtKB: NAD(+) hydrolase tir-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 370021
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 121487
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8p2m:
C. elegans TIR-1 protein.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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