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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | Rat alpha5beta1 integrin, leg piece | |||||||||
マップデータ | Local filtered and sharpened map | |||||||||
試料 |
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キーワード | integrin / glycoprotein / membrane protein / CELL ADHESION | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Roderer D / Dransart E / Shafaq-Zadah M / Bartels R / Johannes L | |||||||||
| 資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025タイトル: Spatial N-glycan rearrangement on αβ integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate. 著者: Massiullah Shafaq-Zadah / Estelle Dransart / Ilyes Hamitouche / Christian Wunder / Valérie Chambon / Cesar A Valades-Cruz / Ludovic Leconte / Nirod Kumar Sarangi / Jack Robinson / Siau-Kun ...著者: Massiullah Shafaq-Zadah / Estelle Dransart / Ilyes Hamitouche / Christian Wunder / Valérie Chambon / Cesar A Valades-Cruz / Ludovic Leconte / Nirod Kumar Sarangi / Jack Robinson / Siau-Kun Bai / Raju Regmi / Aurélie Di Cicco / Agnès Hovasse / Richard Bartels / Ulf J Nilsson / Sarah Cianférani-Sanglier / Hakon Leffler / Tia E Keyes / Daniel Lévy / Stefan Raunser / Daniel Roderer / Ludger Johannes / ![]() 要旨: Membrane glycoproteins frequently adopt different conformations when altering between active and inactive states. Here, we discover a molecular switch that exploits dynamic spatial rearrangements of ...Membrane glycoproteins frequently adopt different conformations when altering between active and inactive states. Here, we discover a molecular switch that exploits dynamic spatial rearrangements of N-glycans during such conformational transitions to control protein function. For the conformationally switchable cell adhesion glycoprotein αβ integrin, we find that only the bent-closed state arranges N-glycans to nucleate the formation of up to tetrameric oligomers of the glycan-binding protein galectin-3. We propose a structural model of how these galectin-3 oligomers are built and how they clamp the bent-closed state to select it for endocytic uptake and subsequent retrograde trafficking to the Golgi for polarized distribution in cells. Our findings reveal the dynamic regulation of the glycan landscape at the cell surface to achieve oligomerization of galectin-3. Galectin-3 oligomers are thereby identified as functional decoders of defined spatial patterns of N-glycans on specifically the bent-closed conformational state of αβ integrin and possibly other integrin family members. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_17270.map.gz | 2.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-17270-v30.xml emd-17270.xml | 20.7 KB 20.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_17270_fsc.xml | 10.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_17270.png | 53.4 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-17270.cif.gz | 5.6 KB | ||
| その他 | emd_17270_additional_1.map.gz emd_17270_half_map_1.map.gz emd_17270_half_map_2.map.gz | 61.1 MB 115.7 MB 115.7 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17270 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17270 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_17270_validation.pdf.gz | 581.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_17270_full_validation.pdf.gz | 580.8 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_17270_validation.xml.gz | 19 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_17270_validation.cif.gz | 24.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17270 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17270 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17270.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | Local filtered and sharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Map before signal subtraction
| ファイル | emd_17270_additional_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Map before signal subtraction | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A, Cryosparc local refinement
| ファイル | emd_17270_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half map A, Cryosparc local refinement | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B, Cryosparc local refinement
| ファイル | emd_17270_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half map B, Cryosparc local refinement | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus
| 全体 | 名称: Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus
| 超分子 | 名称: Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from rat liver and desialated |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Alpha5beta1 integrin, leg piece
| 分子 | 名称: Alpha5beta1 integrin, leg piece / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: heterodimer of alpha5beta1 integrin, leg piece / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: LDCGEDNICV PDLQLAVYGE KKHVYLGDKN ALNLTFLAQN LGEGGAYEAE LRVTAPLEAE YSGLVRHPGN FSSLSCDYFA VNQSRQLVCD LGNPMKAGTS IWGGLRFTVP HLQDTKKTIQ FDFQILSKNL NNSQSNMVSF PLSVEAQAQV SLNGVSKPEA VIFPVSDWNP ...文字列: LDCGEDNICV PDLQLAVYGE KKHVYLGDKN ALNLTFLAQN LGEGGAYEAE LRVTAPLEAE YSGLVRHPGN FSSLSCDYFA VNQSRQLVCD LGNPMKAGTS IWGGLRFTVP HLQDTKKTIQ FDFQILSKNL NNSQSNMVSF PLSVEAQAQV SLNGVSKPEA VIFPVSDWNP QDQPQKEGDL GPAVHHVYEL INQGPSSISQ GVLEISCPQA LEGQQLLYVT KVTGLNNCTS NYTPNSQGLE LDPEVSPHHL QRREAPGRSS TTSGTQVLKC PEAKCFRLRC EFGPLHRQES RSLQLHFRVW AKTFLQQEYQ PFSLQCEALY EALKMPYQIL PRQLPQKKLQ VATAVQWTKA TDEVNSEDM DAYCRKENSS EICSNNGECV CGQCVCRKRE NTNEIYSGKF CECDNFNCDR SNGLICGGNG VCRCRVCECY PNYTGSACDC SLDTVPCVAT NGQICNGRGI CECGACKCTD PKFQGPTCET CQTCLGVCAE HKECVQCRAF NKGEKKDTCA QECSHFNLTK VESREKLPQP VQVDPVTHCK EKDIDDCWFY FTYSVNSKGE AHVHVVE |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 濃度 | 0.25 mg/mL |
|---|---|
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
| 詳細 | Vitrified immeadiately after elution from NiNTA beads |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 詳細 | Preliminary grid screening was performed manually. |
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 96000 |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
| 初期モデル | Chain - Source name: Modeller / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Homology model generated from PDB 7NXD |
|---|---|
| 精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
データ登録者
フランス, 1件
引用







Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)












































FIELD EMISSION GUN

