+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8oxz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Rat alpha5beta1 integrin, headpiece | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | CELL ADHESION / integrin / glycoprotein / membrane protein | ||||||
機能・相同性 | ![]() synaptic membrane adhesion to extracellular matrix / Elastic fibre formation / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / response to gonadotropin / Laminin interactions / MET activates PTK2 signaling ...synaptic membrane adhesion to extracellular matrix / Elastic fibre formation / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / response to gonadotropin / Laminin interactions / MET activates PTK2 signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / negative regulation of cell projection organization / Integrin cell surface interactions / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Syndecan interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / ECM proteoglycans / Basigin interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / GPER1 signaling / RAC2 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / integrin alpha1-beta1 complex / hemidesmosome / establishment of Sertoli cell barrier / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / reactive gliosis / formation of radial glial scaffolds / response to transforming growth factor beta / Signal transduction by L1 / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / myelin sheath abaxonal region / CD40 signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / integrin alphav-beta1 complex / regulation of synapse pruning / basement membrane organization / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / cardiac muscle cell myoblast differentiation / maintenance of postsynaptic specialization structure / bicellular tight junction assembly / tissue homeostasis / cellular response to vitamin D / leukocyte tethering or rolling / cardiac muscle cell differentiation / germ cell migration / cell projection organization / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / myoblast fusion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / glycinergic synapse / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / myoblast differentiation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axon extension / positive regulation of cell-substrate adhesion / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of fibroblast migration / regulation of spontaneous synaptic transmission / epidermal growth factor receptor binding / lamellipodium assembly / sarcomere organization / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / muscle organ development / positive regulation of wound healing / dendrite morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of neuron differentiation / negative regulation of Rho protein signal transduction / response to muscle activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of sprouting angiogenesis / endodermal cell differentiation / alpha-actinin binding / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of endocytosis / fibronectin binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
![]() | Roderer, D. / Dransart, E. / Shafaq-Zadah, M. / Bartels, R. / Johannes, L. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Dynamic N-glycan rearrangement nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate 著者: Shafaq-Zadah, M. / Dransart, E. / Wunder, C. / Chambon, V. / Valades-Cruz, C.A. / Leconte, L. / Sarangi, N.K. / Robinson, J. / Bai, S.-K. / Regmi, R. / Di Cicco, A. / Hovasse, A. / Bartels, R. ...著者: Shafaq-Zadah, M. / Dransart, E. / Wunder, C. / Chambon, V. / Valades-Cruz, C.A. / Leconte, L. / Sarangi, N.K. / Robinson, J. / Bai, S.-K. / Regmi, R. / Di Cicco, A. / Hovasse, A. / Bartels, R. / Nilsson, U.J. / Cianferani-Sanglier, S. / Leffler, H. / Keyes, T.E. / Levy, D. / Raunser, S. / Roderer, D. / Johannes, L. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 216.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 159.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 72.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17269MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 119567.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: headpiece, residues 94 - 691 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 88594.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||
#3: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Alpha5beta1 integrin from Rattus norvegicus / タイプ: COMPLEX / 詳細: Purified from rat liver and desialated / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Vitrified immeadiately after elution from NiNTA beads |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Preliminary grid screening was performed manually. |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_4778: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1444502 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101740 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 144 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: Homology model generated from PDB 7NXD / Source name: Modeller / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|